Белковый обмен в организме человека. Белковый обмен и питание

Особая роль белков в питании

Белки являются незаменимым компонентом пищи. В отличие от белков - углеводы и жиры не являются незаменимыми компонентами пищи. Ежесуточно потребляется около 100 граммов белков взрослым здоровым человеком. Пищевые белки

– это главный источник азота для организма. В смысле экономическом белки являются самым дорогим пищевым компонентом. Поэтому очень важным в истории биохимии и медицины было установление норм белка в питании.

В опытах Карла Фойта впервые были установлены нормы потребления пищевого белка - 118г/сутки, углеводов - 500г/сутки, жиров 56г/сутки. М.Рубнер первым определил, что 75% азота в организме находится в составе белков. Он составил азотистый баланс (определил, сколько азота человек теряет за сутки и сколько азота прибавляется).

У взрослого здорового человека наблюдается азотистое равновесие – «нулевой азотистый баланс» (суточное количество выведенного из организма азота соответствует количеству усвоенного).

Положительный азотистый баланс (суточное количество выведенного из организма азота меньше, чем количество усвоенного). Наблюдается только в растущем организме или при восстановлении белковых структур (например, в периоде выздоровления при тяжелых заболеваниях или при наращивании мышечной массы).

Отрицательный азотистый баланс (суточное количество выведенного из организма азота выше, чем количество усвоенного). Наблюдается при белковой недостаточности в организме. Причины: недостаточное количество белков в пище; заболевания, сопровождающиеся повышенным разрушением белков.

В истории биохимии проводились эксперименты, когда человека кормили только углеводами и жирами («безбелковая диета»). В этих условиях измеряли азотистый баланс. Через несколько дней выведение азота из организма уменьшалось до определенного значения, и после этого поддерживалось длительное время на постоянном уровне: человек терял ежесуточно 53 мг азота на кг веса в сутки (примерно 4 г азота в сутки). Это количество азота соответствует примерно 23-25г

белка в сутки. Эту величину назвали "КОЭФФИЦИЕНТ ИЗНАШИВАНИЯ". Затем ежедневно добавляли в рацион 10г белка, и выведение азота при этом повышалось. Но все

белка в сутки) назвали ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЙ МИНИМУМ БЕЛКА.

В 1951 году были предложены нормы белка в питании: 110-120 граммов белка в

В настоящее время установлено, что 8 аминокислот являются незаменимыми. Суточная потребность в каждой незаменимой аминокислоте - 1-1.5 гр., а всего организму необходимо 6-9 граммов незаменимых аминокислот в сутки. Содержание незаменимых аминокислот в разных пищевых продуктах различается. Позтому физиологический минимум белка может быть разным для разных продуктов.

Сколько необходимо съедать белка для поддержания азотистого равновесия? 20 гр. яичного белка, либо 26-27 гр. белков мяса или молока, либо 30 гр. белков картофеля, либо 67 гр. белков пшеничной муки. В яичном белке содержится полный набор аминокислот. При питании растительными белками необходимо гораздо больше белка для восполнения физиологического минимума. Потребности в белке у женщин (58 граммов в сутки) меньше, чем у мужчин (70 г белка в сутки) – данные нормативов США.

ПЕРЕВАРИВАНИЕ И ВСАСЫВАНИЕ БЕЛКОВ В ЖЕЛУДОЧНО-KИШЕЧНОМ ТРАКТЕ

Переваривание не относится к процессам метаболизма, поскольку происходит вне организма (по отношению к тканям просвет желудочно-кишечного тракта является внешней средой). Задача переваривания - раздробить (расщепить) крупные молекулы

лишены видовой специфичности. Но энергетические запасы, имеющиеся в пищевых

приводят к большой потери энергии - они не окислительные. Каждые сутки в организм человека всасывается примерно 100 граммов аминокислот, которые

ежедневно распадаются до конечных продуктов: мочевина, CO2 . В процессе распада образуются также необходимые организму метаболиты, способные выполнять функции гормонов, медиаторов различных процессов и другие вещества (например: меланины, гормоны адреналин и тироксин).

Для белков печени период полураспада составляет 10 дней. Для белков мышц этот период составляет 80 дней. Для белков плазмы крови - 14 дней, печени - 10 дней. Но есть белки, которые распадаются быстро (для a2 -макроглобулина и инсулина период полураспада - 5 мин).

Ежедневно ресинтезируется около 400 г белков.

Распад белков до аминокислот происходит путем гидролиза - присоединяется H2 O по месту расщепления пептидных связей под действием протеолитических ферментов. Протеолитические ферменты называются ПРОТЕИНАЗАМИ или ПРОТЕАЗАМИ. Существует много разных протеиназ. Но по структуре каталитического центра все протеиназы делят на 4 класса:

1. СЕРИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ - у них в каталитическом центре содержатся аминокислоты серин и гистидин.

2. ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ - в каталитическом центре цистеин и гистидин.

гистидин, глутаминовая кислота и ион металла (карбоксипептидаза ”А”, коллагеназа содержат Zn2+ ).

Все протеиназы различаются по механизму катализа и по условиям среды, в которой они работают. В каждой молекуле белка имеются десятки, сотни и даже тысячи пептидных связей. Протеиназы разрушают не любую пептидную связь, а строго определенную.

Как происходит узнавание "своей" связи? Это определяется структурой адсорбционного центра протеиназ. Пептидные связи отличаются только тем, какие

случаях для субстратной специфичности имеет значение аминокислота, аминогруппа которой образует гидролизуемую связь. А иногда обе аминокислоты имеют значение для определения субстратной специфичности фермента.

С практической точки зрения все протеиназы по их субстратной специфичности могут быть разделены на 2 группы:

1. МАЛОСПЕЦИФИЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ

2. ВЫСОКОСПЕЦИФИЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ

МАЛОСПЕЦИФИЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ:

У них адсорбционный центр имеет простое строение, их действие зависит только от тех аминокислот, которые формируют пептидную связь, гидролизуемую данным ферментом.

Пепсин Это фермент желудочного сока. Синтезируется в клетках

слизистой оболочки желудка в форме неактивного предшественника - пепсиногена. Превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин происходит в полости желудка. При активации отщепляется

	закрывающий активный	центр фермента.		Активация
пепсина происходит под действием двух факторов:
а) соляной кислоты (HCl)
	уже образовавшегося	активного
называется		аутокатализом.
Пепсин является карбоксильной протеиназой и		катализирует	гидролиз связей,

образованных аминокислотами фенилаланином (Фен) или тирозином (Тир) в R 2 - положении (смотрите предыдущий рисунок), а также связь Лей-Глу . pH-оптимум пепсина равен 1.0-2.0 рН, что соответствует рН желудочного сока.

(рН=4.5). Реннин отличается от пепсина также механизмом и специфичностью действия.

Химотрипсин.



	Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного
предшественника			химотрипсиногена.	Активируется
	химотрипсин активным трипсином и путем аутокатализа.
Разрушает связи,		образованные карбоксильной		группой тирозина
(Тир), фенилаланина (Фен) или триптофана (Три) - в положении R1 ,
	крупными гидрофобными радикалами лейцина (лей), изолейцина
	и валина (вал) в том же положении R 1 (смотрите рисунок) .
	активном центре химотрипсина имеется гидрофобный карман, в

который помещаются эти аминокислоты.

Трипсин Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного

предшественника - трипсиногена. Активируется в полости кишечника ферментом энтеропептидазой при участии ионов кальция, а также способен к аутокатализу. Гидролизует связи, образованные положительно заряженными аминокислотами аргинином (Арг) и лизином (Лиз) в R 1 -положении . Его адсорбционный центр похож на адсорбционный центр химотрипсина, но в глубине гидрофобного кармана есть отрицательно заряженная карбоксильная группа.

Эластаза.

Синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника - проэластазы. Активируется в полости кишечника трипсином. Гидролизует пептидные связи в R 1 -положении, образованные глицином, аланином и серином .

Все перечисленные малоспецифичные протеиназы относятся к ЭНДОПЕПТИДАЗАМ, потому что гидролизуют связь внутри молекулы белка, а не на концах полипептидной цепи. Под действием этих протеиназ полипептидная цепь белка расщепляется на крупные фрагменты. Затем на эти крупные фрагменты действуют ЭКЗОПЕПТИДАЗЫ, каждая из которых отщепляет одну аминокислоту от концов полипептидной цепи.

ЭКЗОПЕПТИДАЗЫ.

Карбоксипептидазы.

Синтезируются в поджелудочной железе. Активируются трипсином в кишечнике. Являются металлопротеинами. “С”-конце молекулы белка . Бывают 2-х видов: карбоксипептидаза “А” и карбоксипептидаза “В”.

Карбоксипептидаза “А” отщепляет аминокислоты с ароматическими (циклическими) радикалами, а карбоксипептидаза “В” отщепляет лизин и аргинин.

Аминопептидазы.

Синтезируются в слизистой оболочке кишечника, активируются трипсином в кишечнике. Гидролизуют пептидные связи на “N”-конце молекулы белка . Существуют 2 таких фермента: аланинаминопептидаза и лейцинаминопептидаза.

Аланинаминопептидаза отщепляет только аланин, а лейцинаминопептидаза - любые “N”-концевые аминокислоты.

ДИПЕПТИДАЗЫ Расщепляют пептидные связи только в дипептидах.

Все описанные ферменты относятся к МАЛОСПЕЦИФИЧНЫМ ПРОТЕИНАЗАМ. Они характерны для желудочно-кишечного тракта.

всасываться и попадают в печень, где подвергаются реакциям обезвреживания. Подробнее об этом - смотрите учебник Коровкина, стр. 333-335.

Малоспецифичные протеиназы встречаются и в лизосомах.

ФУНКЦИИ ЛИЗОСОМАЛЬНЫХ МАЛОСПЕЦИФИЧНЫХ ПРОТЕИНАЗ:

1. Обеспечивают расщепление чужеродных белков, попавших в клетку.

2. Обеспечивают тотальный протеолиз собственных белков клетки (особенно при гибели клетки).

Таким образом, тотальный протеолиз - один из общих биологических процессов, необходимый не только для внутриклеточного пищеварения, но и для обновления стареющих белков клетки, и организма в целом. Но этот процесс находится под строгим контролем, который обеспечивают специальные механизмы, защищающие белки от избыточного действия протеаз.

МЕХАНИЗМЫ, ЗАЩИЩАЮЩИЕ БЕЛКИ ОТ ДЕЙСТВИЯ ПРОТЕИНАЗ:

1. Защита типа "клетки" - пространственная изоляция протеиназ от тех белков, на которые они могут подействовать. Внутриклеточные протеиназы сосредоточены внутри лизосом и отделены от белков, которые они могут гидролизовать.

2. Защита типа "намордника" . Заключается в том, что протеиназы вырабатываются в виде неактивных предшественников (проферментов): например, пепсиноген (в желудке) трипсиноген и химотрипсиноген (в pancreas) Во всех этих предшественниках активный центр фермента прикрыт фрагментом полипептидной цепи. После гидролиза определенной связи эта цепочка отрывается и фермент становится активным.

3. Защита типа “кольчуги“ . Защита белка-субстрата путем включения в его молекулу каких-либо химических структур (защитные группы, прикрывающие пептидные связи). Протекает тремя способами:

а) Гликозилирование белка . Включение в белок углеводных компонентов. Образуются гликопротеины. Эти углеводные компоненты выполняют некоторые функции (например, рецепторную функцию). Во всех гликопротеинах с помощью углеводной части обеспечивается также защита от действия протеиназ.

б) Ацетилирование аминогрупп . Присоединение остатков уксусной кислоты к

свободным аминогруппам в молекуле белка.
		Если протеиназа узнает место своего
		действия по наличию аминогруппы, то
		появление	ацетильного
		препятствует действию протеиназы на белок.
	Амидирование	карбоксильной
группы. Защитный эффект аналогичен.

г) Фосфорилирование радикалов серина или тирозина

4. Защита типа “сторожа“. Это защита белков с помощью эндогенных ингибиторов протеиназ.

Эндогенные ингибиторы протеиназ - это особые белки или пептиды, которые специально вырабатываются в клетке и могут взаимодействовать с протеиназой и блокируют ее. Хотя в связывании участвуют слабые типы связей, связывание протеиназы с эндогенным ингибитором прочное. Субстраты с высоким сродством к данной потеиназе могут вытеснять ингибитор из его комплекса с протеиназой, и тогда она начинает действовать. В плазме крови много таких ингибиторов и если появляется протеиназы, то ингибиторы их обезвреживают.

Обычно такие ингибиторы протеиназ являются специфическими по отношению к

определенному классу протеиназ.
	Ингибиторы сериновых		протеиназ.
Самый активный ингибитор плазмы - альфа 1 -антитрипсин .				концентрация в
крови примерно 35 нмоль/л. Ингибирует в первую очередь эластазу,				а при больших
концентрациях ингибитора угнетает трипсин.				вырабатывается
	может нарушаться	процессинг	этого белка.	результате
накапливается	в гранулах,	выделяется	в активной форме

генетический дефект, и у гомозиготных по этому признаку больных могут развиться нарушения со стороны легких, а затем в печени (развиваются эмфизема и гепатит).

У гетерозигот - склонность к развитию хронических воспалительных процессов.

В плазме крови есть и другие ингибиторы сериновых протеиназ: альфа 1 -

антихимотрипсин, антитромбин, альфа2 -антиплазмин.

Ингибиторы тиоловых протеиназ

Одним из наиболее важных ингибиторов этой группы - альфа 2 - макроглобулин .

протеиназу в ловушку, которая есть на поверхности макроглобулина. При таком взаимодействии активный центр фермента свободен и низкомолекулярные субстраты


продолжают	разрушаться протеиназой.			Но в "ловушке"
сблизиться		достаточной	степени с	белковым субстратом.			альфа2 -
макроглобулин		не просто	ингибитор,	а модулятор	субстратной	специфичности

протеиназ. Если макроглобулин захватывает протеиназу в ловушку, то, например, плазмин, продолжает расщеплять молекулы фибрина (небольших размеров). Как только

Метаболизм простых белков и аминокислот В.220400

альфа2 -макроглобулин			захватывает в ловушку протеиназу,		то он сразу изменяется
	результате		освобождается		которого	многие клетки
(лейкоциты,		макрофаги) обладают		специфическими рецепторами.		Поэтому они

связываются с комплексом “альфа2 -макроглобулин-фермент”, фагоцитируют его и в лизосомах поглощенные белки полностью гидролизуются до аминокислот. Поэтому альфа2 -макроглобулин называют еще "чистильщиком". 4% всех белков плазмы

макроглобулина составляет около 5-ти минут. Это означает, что за 5 минут обновляется половина содержащегося в плазме крови альфа2 -макроглобулина.

ВЫСОКОСПЕЦИФИЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ

Адсорбционный центр этих ферментов имеет сложное строение. Они способны

которую гидролизует фермент. Часто высокоспецифичная протеиназа может узнать и гидролизовать только одну связь из сотен других, имеющихся в белке-субстрате. Такое высокоспецифичное расщепление молекулы белка в одном строго определенном месте называется “ограниченный протеолиз” .

Высокоспецифичные протеиназы можно разделить на две группы:

1. Внутриклеточные высокоспецифичные протеиназы. Обеспечивают постсинтетическую модификацию белка. Молекулы белка синтезируется в рибосомах в виде единственного полипептида, в составе которого гораздо больше аминокислот, чем в том белке, который затем из него образуется.

Постсинтетическая модификация белка включает в себя множество разнообразных процессов, которые различны для каждого отдельного белка.

Например, может происходить химическая модификация некоторых аминокислотных радикалов (так, пролин в составе коллагена превращается в оксипролин).

После синтеза белка к нему присоединяются углеводные фрагменты. Так образуются гликозилированнные белки. Постсинтетические превращения, которые сопровождают ограниченный протеолиз, называются "ПРОЦЕССИНГ БЕЛКА".

Все реакции процессинга можно разделить на две фазы: а) отщепление "сигнального" пептида; б) последующая постсинтетическая модификация.

Обычно белки синтезируются так, что на N-конце такого белка имеется

гидрофобными радикалами. Поэтому сигнальная последовательность очень устойчива к действию протеолитических ферментов. Гидрофобность сигнальной последовательности обеспечивает молекуле белка проникновение через мембраны.

Выделяют три главные функции сигнальных пептидов :

а) обеспечивают устойчивость синтезированного белка к протеолизу на всем пути этого белка от рибосом до места, где белок выполняет свою функцию в клетке;

б) создают условия для переноса белка через мембраны.

Таким образом, сигнальные пептиды обеспечивают транспорт белка от места

синтеза к месту назначения - обеспечивают адресную функцию.
Даже после отщепления	сигнального пептида формирование окончательного
белка еще на закончено: остается длинная полипептидная		которая еще
должна быть укорочена.
Опять протекает серия реакций ограниченного протеолиза, в результате
которых полипептидная цепь	укорачивается по-разному:	происходит

укорочение путем гидролиза со стороны С-конца; иногда гидролиз происходит со стороны N-конца; в некоторых случаях расщепление полипептида происходит в середине цепи в результате гидролиза в двух местах.

ПРИМЕРЫ РАБОТЫ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫХ ВЫСОКОСПЕЦИФИЧНЫХ ПРОТЕИНАЗ

Пример 1: СОЗРЕВАНИЕ МОЛЕКУЛЫ ГОРМОНА ИНСУЛИНА:

Метаболизм простых белков и аминокислот В.220400

					Созревшая	молекула состоит из
				двух полипептидных цепей,
				соединены				дисульфидными
						одной цепи (А-цепь)
				содержится			аминокислотный
				остаток, а во второй (В-цепь) - 30
				аминокислотных остатков.
					Оказалось, что этот белок
				синтезируется				единственной
				полипептидной
(ПРЕПРОИНСУЛИН),	в которой	содержится		100 аминокислотных			остатков.
гидролиза со стороны N-конца от молекулы отрывается сигнальный пептид (16
аминокислот) и образуется ПРОИНСУЛИН.					сигнальной	последовательности в
препроинсулине	позволяет		проникать			мембраны			трубочек

эндоплазматического ретикулума. А превращение препроинсулина в проинсулин происходит внутри трубочек под действием высокоспецифичной протеиназы.

Затем, в аппарате Гольджи начинается и в секреторных гранулах завершается вторая группа реакций процессинга. В ходе этих реакций образуется В-цепь, а затем со стороны С-конца на расстоянии в 20 аминокислотных фрагментов от конца

происходит гидролиз связи между арг79 и гли80.	В конечном счете от молекулы
проинсулина отделяется 33-членный срединный пептид.		В результате		образуется

Пример 2. СОЗРЕВАНИЕ МОЛЕКУЛЫ АДРЕНОКОРТИКОТРОПНОГО ГОРМОНА ГИПОФИЗА (АКТГ).
Белок кортикотропин синтезируется в составе				молекулы,
которая содержит 264 аминокислотных фрагмента и называется ПРООПИОКОРТИН.
Сам АКТГ состоит из аминокислот
от 131-й до 170-й в составе этого
		остальные участки содержат
сигнальную		последовательность
			молекулы	содержится
полипептид, из которого образуется
меланоцитстимулирующий гормон

В ходе процессинга от проопиокортина вначале отщепляется сигнальная последовательность и затем после двух реакций протеолиза со стороны N-конца и С- конца отделяется пептид гамма2 -МСГ (меланоцитстимулирующий гормон). АКТГ освобождается с N-конца.

образуются ЭНДОРФИНЫ (эндогенные морфины). По структуре они являются пептидами. Например, пептид скотофобин вызывает у животных боязнь темноты (даже если животным, ведущим ночной образ жизни, его ввести, то они начинают бояться темноты).

Внутриклеточные протеиназы, которые обеспечивают реакции процессинга, обладают высокой субстратной специфичностью. Каждая такая протеиназа действует на один определенный белок, а следующая протеиназа действует только на продукт первой реакции.

Совсем по другому организованы системы внеклеточных протеиназ.

ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ Примером может служить система свертывания крови. Это совокупность более чем

десяти разных белков. Многие из этих белков являются неактивными формами

конформационные изменения. На поверхность молекулы выступает ее активный центр, который был раньше спрятан. Этот белок уже становится активным и может разрушать одну пептидную связь в другом белке, который тоже в результате этого воздействия из профермента превращается в активный фермент.

Для этого активного фермента субстратом является следующий белок плазмы, который превращается под действием второго звена из профермента в активный фермент, пока процесс не дойдет до фибриногена. Очередной протеолитический

осадок. В этом осадке запутываются форменные элементы крови. Так образуется кровяной сгусток.

Именно высокая субстратная специфичность позволяет протеиназам плазмы образовать в крови систему, звенья которой работают строго последовательно. Эта

система - система свертывания крови работает по принципу каскадности . Происходит


постепенное усиление первоначально слабого сигнала.								Свертывание
происходит постоянно, но			оно уравновешивается			процессом		фибринолиза.
обеспечивается наличием в плазме крови фермента плазмина,							который образуется из
плазминогена и не является звеном каскада свертывания.								Плазмина,
содержится в крови, достаточно,				чтобы обеспечить гидролиз фибрина внутри
		нарушениях	фибринолиза		наблюдается		ДВС-синдром
диссеминированного внутрисосудистого свертывания).
	протеолитическим системам					относятся

КОМПЛЕМЕНТА и СИСТЕМА РЕГУЛЯЦИИ СОСУДИСТОГО ТОНУСА (с помощью вазоактивных пептидов). Подробно об этих системах, а также о работе системы свертывания крови изложено в лекции “ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ СИСТЕМЫ КРОВИ”.

КАТАБОЛИЗМ АМИНОКИСЛОТ.

80% аминокислот, которые поступают в организм из желудочно-кишечного тракта, используются для синтеза белков. Остальные 20% вступают в метаболические процессы. Все эти процессы можно разделить на 2 группы:

1. Общие пути катаболизма аминокислот (для всех аминокислот они одинаковы). В них принимает участие общая часть молекулы аминокислоты.

2. Специфические пути метаболизма для каждой отдельной аминокислоты (разные для разных аминокислот) - участвуют радикалы аминокислот. Это - особенности обмена отдельных аминокислот.

ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА АМИНОКИСЛОТ

1. Декарбоксилирование

2. Дезаминирование

3. Трансаминирование (переаминирование)

ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ В природе встречаются разные типы декарбоксилирования аминокислот. В

организме человека происходит только окислительное декарбоксилирование . Ферменты - декарбоксилазы. Их простетическая группа представлена пиридоксальфосфатом -

это активная форма витамина В6 :
В реакциях декарбоксилирования	участвует альдегидная группа
пиридоксальфосфата:
	Аминокислота
	соединяется		активным
	фермента, в состав которого
	альдегидная
	Образуются
	основания	(альдимины
	кетимины).		результате

СООН-группа становится лабильной и отщепляется в виде СО2 . Далее происходит гидролиз до соответствующего амина. Эта реакция необратима. Отнятие СО2 происходит без окисления.

Субстратная специфичность декарбоксилаз очень разная.

1. ГЛУТАМАТДЕКАРБОКСИЛАЗА - высокоспецифичный фермент. Работает в клетках серого вещества головного мозга. Катализирует реакцию превращения глутаминовой кислоты в гамма-аминомасляную кислоту (ГАМК).

ГАМК является медиатором тормозных импульсов в нервной системе. ГАМК и ее аналоги применяются в медицине как нейротропные средства для лечения эпилепсии и других заболеваний.

2. ОРНИТИН-ДЕКАРБОКСИЛАЗА - высокоспецифичный фермент. Катализирует превращение орнитина в путресцин:

Образующийся ПУТРЕСЦИН (диаминобутан) является трупным ядом. В результате присоединения остатков

пропиламина из путресцина могут образоваться СПЕРМИН и СПЕРМИДИН, содержащие 3 (у спермина) или 4 (у спермидина) иминоили аминогруппы.

Спермин и спермидин относятся к группе биогенных полиаминов. Введение полиаминов в организм снижает температуру тела и кровяное давление. Полиамины принимают участие в

белка. Они являются ингибиторами некоторых ферментов, в том числе протеинкиназ. Орнитиндекарбоксилаза - это первый фермент на пути образования путресцина

и остальных полиаминов, это регуляторный фермент процесса.

В культуре клеток добавление некоторых гормонов ускоряет биосинтез орнитиндекарбоксилазы в 10-200 раз.

Период полужизни орнитиндекарбоксилазы - 10 минут.

Добавление в культуру клеток самих полиаминов приводит к индукции биосинтеза другого белка - ингибитора орнитиндекарбоксилазы. При раковых заболеваниях обнаружено резкое увеличение секреции полиаминов и повышение их экскреции с мочой.

3. ГИСТИДИНДЕКАРБОКСИЛАЗА Этот фермент имеет абсолютную субстратную специфичность - превращает

гистидин в гистамин:

Гистамин является медиатором и содержится в нервных клетках и в тучных клетках. Обладают сильным сосудорасширяющим действием. Особенно много его выделяется в очаге воспаления. Гистамин

играет важную роль в проявлении аллергических реакций. Известно 2 типа рецепторов к гистамину:H1 и H2 . Эффекты гистамина:

- расширение капилляров и повышение сосудистой проницаемости;

- понижение артериального давления;

Повышение тонуса (спазм) гладких мышц -				том числе гладкой	мускулатуры

Усиление секреции желудочного сока;
Некоторые из этих эффектов позволяют гистамину принимать участие в
формировании аллергических проявлений.
Антигистаминные препараты применяются с целью предотвратить образование
гистамина	и обладают	противовоспалительным		антиаллергическим действием. По
механизму	действия	некоторые из них	являются ингибиторами		гистидин-

декарбоксилазы, а другие конкурируют с гистамином за взаимодействие с рецепторами клеток.

Например, лекарственный препарат циметидин и его аналоги блокируют Н2 - рецепторы и таким образом понижают секрецию желудочного сока. Применяются при лечении язвенной болезни желудка.

Блокаторы Н1 -рецепторов используются в основном как противоаллергические средства - димедрол, тавегил, супрастин, пипольфен, грандаксин. Некоторые из этих препаратов вызывают сонливость.

4. ДЕКАРБОКСИЛАЗА АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ Имеет широкую субстратную специфичность. Превращает несколько разных

аминокислот:

а) триптофан - в триптамин б) 5-окситриптофан - в триптамин (серотонин)

в) 3,4-диоксифенилаланин - в дофамин г) гистидин - в гистамин

Серотонин вырабатывается в нервной ткани. Некоторые виды головных болей (мигрени) связаны с избыточной выработкой серотонина. Серотонин сужает сосуды, регулирует свертывание крови. Обладает антиаллергическим действием. Триптамин обладает сходным эффектом.

Аминокислота фенилаланин может в результате окисления присоединять две ОН-группы в кольце и превращаться в

диоксифенилаланин (ДОФА). Из него под действием ДЕКАРБОКСИЛАЗЫ АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ образуется дофамин. Дофамин является предшественником катехоламинов - норадреналина и адреналина.

Метаболизм простых белков и аминокислот В.220400

Кроме функции предшественника, ДОФАмин
имеет свои специфические функции.			Если ДОФА
метилируется,	то образуется	a-метил-ДОФА.
Это соединение является сильным ингибитором
декарбоксилазы	ароматических	аминокислот.
Применяется как лекарственный препарат для
понижения артериального давления			(называется
Альдомет).

БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ РЕАКЦИЙ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ

1. Реакции необратимы - приводят к необратимому распаду аминокислот.

2. Образуется значительное количество СО 2 - конечного продукта метаболизма, который выводится из организма.

3. Образуются амины, которые обладают высокой биологической активностью. Поэтому такие амины называют биологически активными или биогенными аминами . Они

являются медиаторами, с помощью которых сигнал передается от одной клетки к другой и от одной молекулы к другой.

ИНАКТИВАЦИЯ БИОГЕННЫХ АМИНОВ Если биогенные амины обладают высокой биологической активностью, то они

должны быстро разрушаться после выполнения своей функции.

В организме имеются механизмы, позволяющие разрушать биогенные амины. МЕХАНИЗМЫ ИНАКТИВАЦИИ:

1. Метилирование по оксигруппам тех аминов, которые такие группы содержат, либо включают оксигруппы в свою молекулу после гидроксилирования.

Ферменты - О-МЕТИЛТРАНСФЕРАЗЫ. Они переносят метильную группу на кислород. Источник метильного радикала: S- Аденозилметионин.

После присоединения аденильного остатка АДФ к сере метионина, метильная группа метионина становится очень мобильной и легко переносится на разные вещества. В том числе и на кислород оксигрупп.

2. Окисление амина по аминогруппе с целью дезаминирования.

Главный путь инактивации биогенных аминов - их окисление под действием оксидаз с отщеплением аминогруппы. В результате исчезает биологическая активность амина.

Оксидазы биогенных аминов: моноаминооксидаза (МАО), диаминооксидаза (ДАО), полиаминооксидаза.

Оксидазы отнимают два протона и два электрона и передают их сразу на кислород. Образуется перекись водорода, а амин превращается в ИМИН. Этот имин

легко гидролизуется без участия фермента и превращается в альдегид. Простетической группой ферментов оксидаз является ФАД или ФМН, т.е. они являются флавопротеинами.

Вторая реакция (гидролиз) необратима. Образовавшийся в итоге альдегид легко окисляется до карбоновой кислоты, которая распадается до СО2 и H2 O. МАО в клетке больше, чем ДАО.

Угнетение МАО приволит к замедлению распада биогенных аминов. Такие лекарства продлевают период существования биогенных аминов, что особенно важно при их недостатке.

Эти вещества играют роль антидепрессантов и используются, в частности, при

декарбоксилирования аминокислот и разрушение биогенных аминов происходят не одновременно, то биогенные амины могут некоторое время существовать и выполнять свою биологическую функцию.

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ У человека происходит в основном путем окислительного дезаминирования. Эти

реакции протекают с помощью двух ферментов: - оксидаза Д-аминокислот

Оксидаза L-аминокислот

Эти ферменты обладают групповой стереоспецифичностью. Оксидазы отнимают

протоны и электроны от аминокислот с помощью такого				же механизма,
оксидазы,	обеспечивающие дезаминирование	биогенных					ферменты
являются флавопротеинами и содержат в качестве простетической

						образуется
	иминокислота,
	спонтанного гидролиза образуется альфа-
	кетокислота.
		Кроме оксидаз имеется еще один
			катализирующий			окислительное
	дезаминирование			глутаминовой кислоты
	глутамат-дегидрогеназа (глутаматДГ).
					является

зависимым и обладает высокой активностью (как и другие НАД-зависимые

дегидрогеназы).			отличие от	оксидаз аминокислот, которые			медленно
превращают аминокислоты в физиологических условиях (поэтому
сохраняется	большинство		аминокислот).			глутамат-ДГ	является
никотинамидной,		отнимаемые протоны			электроны не	передаются

кислород, а транспортируются по полной цепи МтО с образованием воды и

параллельным образованием трех молекул АТФ.
Глутамат-ДГ		обладает
активностью и этим отличается от МАО и
ДАО. Глутамат-ДГ является регуляторным
ферментом	он ингибируется		избытком
АТФ, и активируется избытком АДФ.
БИОЛОГИЧЕСКОЕ		ЗНАЧЕНИЕ
ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ
		дезаминирования
необратимы, как и реакции декарбоксилирования	дезаминирование тоже может

играть роль первого этапа на путях распада аминокислот.

2. Один из непосредственных продуктов дезаминирования -конечный продукт метаболизма аммиак. Это токсическое вещество. Поэтому клетки должны затрачивать энергию, чтобы обезвредить аммиак до безвредных продуктов, которые выводятся из организма.

3. Другой продукт реакции дезаминирования - альфа-кетокислота.

Все образующиеся альфа-кетокислоты легко расщепляются дальше до СО2 и Н2 О (например, аланин превращается в ПВК (путем дезаминирования; аспартат - в ЩУК; глутаминовая кислота - в альфа-кетоглутаровую). Большинство альфа-кетокислот тем или иным путем превращаются в кислоты, которые являются промежуточными метаболитами ЦТК:

В альфа-кетоглутаровую;

В янтарную;

Фумаровую;

- щавелево-уксусную. Все эти метаболиты могут в организме трансформироваться

в углеводы, перед этим превращаясь в ПВК. Поэтому большинство аминокислот относится к группе, которая называется ГЛЮКОГЕННЫМИ АМИНОКИСЛОТАМИ (их 17). Только 3 аминокислоты не могут превращаться в ПВК, но превращаются в Ац-КоА - КЕТОГЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ: лейцин, лизин, триптофан ). Они могут прямо трансформироваться в жирные кислоты или в кетоновые тела.

Метаболические пути, в которые вступают аминокслоты после дезаминирования, уже не являются собственно путями метаболизма аминокислот, а являются универсальными и для аминокислот, и для углеводов, и для жиров.

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ Эта реакция заключается в том, что

аминокислота и кетокислота обмениваются друг с другом своими функциональными группами при альфа-углеродном атоме. В результате вступившая в реакцию аминокислота превращается в соответствующую альфа-кетокислоту, а

кетокислота становится аминокислотой.

Как однажды сказал знаменитый немецкий философ Фридрих Энгельс: «Жизнь – это форма существования белковых тел». Этим он хотел сказать, что наша жизнь невозможна без белков, так как они являются главным строительным материалом в нашем организме и участвуют во всех обменных процессах.

Белки, или протеины (от греческого protos– самый важный, первый) это самое сложное органическое соединение, которое играет важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности. Белки состоят из аминокислот, которые соединены между собой пептидными связями. Размеры молекулы белка огромные по сравнению со всеми остальными веществами.

Белки бывают простыми и сложными. Простые белки это протеины, а сложные протеиды. Отличие протеинов от протеидов заключается в более сложном составе последних. Кроме аминокислот, протеиды также включают в себя другие соединения. Например, протеид гемоглобин кроме аминокислот содержит в себе гема-вещества.

Белки бывают полноценными и неполноценными. Полноценные белки содержат незаменимые аминокислоты, а в неполноценных отсутствует какая-либо незаменимая аминокислота.

Биологические функции белка :

— формирует вещество соединительной ткани, например, коллаген, эластин;

— регулирует обмен веществ (например, гормоны инсулин и глюкагон являются белками);

— транспорт веществ в крови (например, транспорт кислорода – гемоглобин, транспорт жира – липопротеиды и т.д.);

— при длительном голодании белки могут выступать в качестве питания для развивающихся клеток и в качестве источника энергии;

— обеспечивают мышечное сокращение;

— участвует в обезвреживании чужих антигенов (иммуноглобулины, комплемент);

— участвует в остановке кровотечения, образовании тромба и др.

Это далеко не весь список биологических функций белков.

Что такое аминокислоты?

Аминокислоты это органические соединения, которые содержат группу амина и кислотную группу. Всего существует 22 аминокислоты, 10 из которых являются незаменимыми. Что значит незаменимая аминокислота? Это значит, что она не может воспроизводиться в организме человека и должна поступать только с пищей. Остальные аминокислоты могут образовываться в организме из различных групп других аминокислот.

Незаменимые аминокислоты содержатся в животных и некоторых растительных продуктах, например, в мясе, рыбе, яйцах, твороге, молочных и т.д.

К незаменимым аминокислотам относятся : лейцин, валин, треонин, изолейцин, метионин, триптофан, лизин, гистидин, аргинин, фенилаланин.

Есть также группа полузаменимых аминокислот, это аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме, но в недостаточном количестве.

Пищеварение белков

Пищеварение белков начинается в желудке. Здесь, под воздействием фермента пепсина в условиях присутствия соляной кислоты, которая выделяется желудочными железами, начинается переваривание белков. Здесь сложные органические соединения белки расщепляются на крупные «осколки» — высокомолекулярные пептиды. Далее эти вещества попадают в кишечник, где подвергаются дальнейшим превращениям. Под воздействием ферментов трипсина, пептидаз и химотрипсина высокомолекулярные белки превращаются в низкомолекулярные и некоторое количество аминокислот. В тонком кишечнике начинает действовать фермент карбоксипептидаз А и В, который превращает низкомолекулярные белки в дипептиды, которые, под воздействием дипептидаз, расщепляются до аминокислот. Аминокислоты в свою очередь всасываются кишечными ворсинками и попадают в кровь и лимфу, где отправляются в печень для синтеза белка и в ткани тела.

Часть аминокислот и непереваренные белки подвергаются гниению в нижних отделах кишечника. Некоторые аминокислоты при этом выделяют ядовитые продукты типа амина, фенола, меркаптана. Они частично выводятся с калом и кишечными газами, частично попадают в кровь, где успешно обезвреживаются печенью.

Вообще распад белка всегда происходит с образованием аммиака и азотистых соединений. Эти ядовитые вещества также обезвреживаются печенью, и также успешно выводятся почками и потовыми железами. Чтобы не возникало накопления ядовитых веществ в крови, не было излишней нагрузки на почки и печень, или же наоборот, не было дефицита белка и аминокислот, необходимо всегда следить за балансом белка. Количество поступаемого белка, должно быть равно количеству расходуемого белка. Если это растущий организм ребенка или подростка, или человек, набирающий мышечную массу, то поступление белка должно превышать расход, но в разумных пределах.

Как это определить?

Азотистое равновесие (Азотистый баланс)

В среднем в белках количество азота составляет 16%. Азот в организме не подвергается никакому расщеплению или окислению и выводится в том же виде, в каком и поступил (главным образом с мочой). В результате, о количестве употребленного и израсходованного белка можно судить по количеству азота в пище и в выделениях. Это и есть азотистое равновесие.

Конечно, не так много людей могут или просто не готовы следить за белковым равновесием таким способом. Точного значения суточной потребности организма в белке нет. Многие ученые выводили различные формулы, но ни одна из них не принята за основу. Например, ВОЗ (Всемирная Организация Здравоохранения) рекомендует употреблять 0.75 гр. на 1 кг веса в сутки . Наш Роспотребнадзор рекомендует от 60 до 120 гр. в сутки . Многие спортсмены бодибилдеры рекомендуют употреблять от 2 до 4 гр. на 1 кг веса .

Здесь выбор остается за человеком.

О том, сколько белка стоит употреблять для достижения различных целей, мы поговорим в следующих статьях.

Московская государственная академия

ветеринарной медицины и биотехнологии им. К.И. Скрябина

Реферат по физиологии

на тему: Белковый обмен

Москва 2006 г.

ОБМЕН БЕЛКОВ

Основным структурным элементом клеток и тканей организма являются белки. Пожалуй, нет ни одной функции, которая могла бы осуществляться в организме без участия белков. Многие химические реакции ускоряются биологическими катализаторами - ферментами, представляющими собой белковые соединения. Некоторые гормоны, как например, регулирующий углеводный обмен инсулин, тоже имеют белковую природу. Железосодержащий белок гемоглобин принимает участие в газообмене. Белковую природу имеют особые вещества - антитела, вырабатывающиеся в организме после попадания в него чужеродных веществ (антигенов). Мышцы состоят из белков, основным компонентом опорных тканей (кости, сухожилия, связки) также является белок - коллаген

Процессы распада и синтеза белков в ходе тканевого метаболизма. Все белковые соединения можно разделить на собственно белки - протеины и протеиды. Протеины состоят из аминокислот, в структуре протеидов содержатся, кроме того, сложные вещества небелковой природы (нуклеиновые кислоты и др.). Аминокислотный состав белков пищевых продуктов определяет их биологическую ценность для животного организма, что связано с особенностями обмена белков организма. Существенное отличие белкового обмена от углеводного или жирового обмена заключается в том, что в животном организме белки, а точнее многие составляющие их аминокислоты не могут синтезироваться из органических веществ и из аммиака.

Синтез аминокислот возможен лишь при наличии в организме соответствующей а-кетокислоты, образующейся в качестве промежуточного продукта метаболизма углеводов и жиров. Аминокислоты, которые могут быть синтезированы в животном организме, называются заменимыми (аланин, глутаминовая кислота, тирозин и др.). Заменимые аминокислоты синтезируются в значительном количестве независимо от поступления их с белками пищи. Другие - незаменимые аминокислоты (лейцин, триптофан, фенилаланин и др.) не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей. В зависимости от содержания в белках пищи незаменимых аминокислот эти белки делят на биологически полноценные (с полным набором незаменимых аминокислот) и неполноценные (при отсутствии одной или нескольких незаменимых аминокислот).

Отличительная особенность белкового обмена заключается в том, что в организме нет депо белковых соединений. Весь белок организма входит в структуру клеточных элементов тканей и жидкостей организма. Поэтому при отсутствии регулярного притока белковых веществ наблюдается частичное разрушение различных клеточных структур, т. е. появляются признаки «белкового голодания».

Травоядные животные получают с пищей растительные белки, синтезированные зелеными растениями, хищные животные - белки животного происхождения.

Пищевые продукты, потребляемые человеческим организмом, содержат разное количество белка: богатые белками - мясо, рыба, бобы, яйца и др., бедные белками - овощи, фрукты. Промежуточное место в этом отношении занимают хлеб и другие продукты.

Ежедневно человеческий организм должен получать около 100 г белковых соединений, которые в виде аминокислот поступают в кровеносное русло и затем разносятся по всем органам и тканям. Аминокислоты в организме выполняют в основном пластическую функцию: служат материалом для синтеза специфических белков, гормонов (например, инсулина, глюкагона, гормонов гипофиза и др.), азотистых небелковых составных частей клеток и тканей. За счет аминокислот пищевого белка восстанавливаются белковые соединения, разрушенные в процессе жизнедеятельности организма. В молодом растущем организме пищевой белок идет не только для синтеза распавшихся белков, но и для увеличения биомассы: белковых компонентов тканей и клеток. У взрослых животных белки тела замещаются, обновляются с различной скоростью: период обновления общего белка составляет у человека 80 дней, у крысы - 17 дней. Белковые соединения у животных подвергаются сложному циклу химических превращений, в результате которых образуются конечные продукты азотистого обмена - мочевина, мочевая кислота и другие соединения, выделяющиеся из организма и поступающие в почву. В почве эти вещества под воздействием микроорганизмов превращаются в аммиак, нитраты и нитриты, служащие продуктами азотистого питания растений.

Цикл сложных химических превращений белковых веществ в организме животного начинается с гидролитического их расщепления в желудочно-кишечном тракте под действием протеолитических ферментов. Образующиеся вначале достаточно сложные высокомолекулярные белковые соединения (альбумозы, пептоны) в последующих отделах кишечника под действием других протеолитических ферментов распадаются на три- и дипептиды и, наконец, на отдельные аминокислоты. Ежедневно в кровь взрослого человека всасывается из кишечника более 100 г различных аминокислот, образованных в результате гидролитического расщепления белков пищи.

При синтезе белков в клетках и тканях организма могут быть использованы не только отдельные аминокислоты, но» и более сложные белковые соединения типа. полипептидов. В биосинтезе тканевого белка важная роль принадлежит нуклеиновым кислотам, входящим в структуру ядра и протоплазмы клеток. Расщепление белка в клетках происходит в два этапа: вначале белковая молекула гидролизуется до аминокислот, затем расщепляется молекула аминокислоты. Аминокислоты, не использованные для синтеза белковых веществ и других азотистых соединений, образующих структуру живой клетки, подвергаются глубокому распаду с образованием конечных продуктов. Разрушение аминокислоты происходит путем дезаминирования, т. е. отщеплением аминогруппы. Безазотистый остаток молекулы через ряд промежуточных стадий превращается в глюкозу, претерпевающую затем ряд химических превращений по типу углеводного обмена. Азот белка, не имеющий энергетического значения, в виде аммиака превращается затем у млекопитающих в мочевину и выделяется с мочой (у птиц в виде мочевой кислоты).

Обычно белковые соединения окисляются в тканях животного организма не до конца, в результате чего из организма выделяется определенная часть белковых соединений в виде продуктов неполного окисления. При распаде белковой молекулы в организме освобождается некоторое количество вредных ядовитых продуктов, нейтрализация которых происходит в печени.

Всасывание аминокислот. Основным механизмом поступления аминокислот в энтероцит является Nа + -зависимый активный транспорт. Вместе с тем возможна и диффузия аминокислот по электрохимическому градиенту. Наличием двух механизмов транспорта объясняют тот факт, что D-аминокислоты всасываются быстрее (за счет активного транспорта), чем L-изомеры, поступающие в клетку пассивно, путем диффузии. У взрослых животных диффузия, очевидно, происходит лишь при нарушении механизма активного транспорта. В нормальных же условиях поступление аминокислот в энтероцит обеспечивается механизмами облегченной диффузии и активного транспорта, реализующимися с участием переносчиков. Предполагают наличие различных транспортных систем для нейтральных, основных, N-замещенных и дикарбоновых аминокислот.

Практически единственным видом продуктов гидролиза белка, всасывающихся в кровеносное русло у высших животных и человека, являются аминокислоты. Исключение составляют оксипролиновые пептиды, которые, по-видимому, всасываются путем диффузии. В весьма небольшом количестве через кишечный эпителий способны проникать некоторые мелкие пептиды, например глицилглицин. Кроме того, у новорожденных млекопитающих, когда еще не функционируют механизмы расщепления белка, возможно всасывание интактного белка посредством пиноцитоза. Таким путем в организм новорожденного с молоком матери поступают антитела, обеспечивающие невосприимчивость к инфекциям.

Существует точка зрения, в соответствии с которой олигопептиды, образующиеся в процессе полостного гидролиза, поступают в энтероцит, где и расщепляются до аминокислот под действием внутриклеточных ферментов. В то же время показано, что промежуточные и заключительные этапы расщепления белковых молекул осуществляются не внутриклеточно, а в зоне щеточной каймы энтероцитов с помощью находящихся здесь пептидаз.

В энтероцитах наряду с транспортной системой апикальной мембраны имеется также транспортная система, расположенная в базальной и латеральных мембранах, которая осуществляет выход транспортируемых аминокислот из клетки. Эта система функционирует с участием транспортеров по механизму облегченной диффузии. Предполагают возможность и Nа + -зависимого активного транспорта.

Процесс переваривания и всасывания белков можно представить в следующем виде. В просвете кишки происходит расщепление полипептидов до олигопептидов, ди- и трипептидов и аминокислот. В мембране микроворсинок щеточной каймы - дальнейшее расщепление специфическими пептидазами, поглощение аминокислот и олигопептидов. В цитоплазме - расщепление ди- и олигопептидов цитоплазматическими пептидазами до аминокислот. В базальной мембране - выход аминокислот из клетки в кровь.

Азотистый баланс . О состоянии белкового обмена в организме принято судить по азотистому балансу. Это связано с тем, что весь N белковых веществ, поступающих в организм животного с пищей, выделяется в виде азотистых веществ преимущественно с мочой. Доля азотистых веществ, выделяемых из организма с калом, незначительна, и поэтому при соответствующих расчетах во внимание не принимается.

Обмен белков - это совокупность пластических и энергетических процессов превращения белков в организме, включая обмен аминокислот и продуктов их распада. Белки составляют основу всех клеточных структур и являются материальными носителями жизни. Биосинтез белков определяет рост, развитие и самообновление всех структурных элементов в организме и тем самым их функциональную надежность. Суточная потребность в белках (белковый оптимум) для взрослого человека в среднем составляет 100-120 г (при трате энергии 3000 ккал/сутки). В распоряжении организма должны быть все аминокислоты (20) в определенном соотношении и количестве, иначе белок не может быть синтезирован. Многие составляющие белок аминокислоты (8 - валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, фенилаланин, триптофан) не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей. Это так называемые незаменимые аминокислоты. Другие аминокислоты, которые могут быть синтезированы в организме, называются заменимыми (их 12: гликокол, аланин, глутаминовая кислота, пролин, оксипролин, серии, тирозин, цистеин, аргинин, гистидин и др.). Исходя из этого, белки делят на биологически полноценные (с полным набором всех восьми незаменимых аминокислот) и неполноценные (при отсутствии одной или нескольких незаменимых аминокислот).

Основными этапами обмена белков являются:

1) ферментативное расщепление белков пищи до аминокислот и всасывание последних;

2) превращение аминокислот;

3) биосинтез белков;

4) расщепление белков;

5) образование конечных продуктов распада аминокислот.

Всосавшись в кровеносные капилляры ворсинок слизистой оболочки

тонкого кишечника, аминокислоты по воротной вене поступают в печень, где они либо немедленно используются, либо задерживаются в качестве небольшого резерва. Часть аминокислот остается в крови и попадает в другие клетки тела, где они включаются в состав новых белков. Период обновления общего белка в организме составляет у человека 80 дней. Если пища содержит больше аминокислот, чем это необходимо для синтеза клеточных белков, ферменты печени отщепляют от них аминогруппы NH 2 , т.е. производят дезаминирование. Другие ферменты, соединяя отщепленные аминогруппы с СО 2 , образуют из них мочевину, которая переносится с кровью в почки и выделяется с мочой. Углеродные цепи некоторых аминокислот, называемых «глюкогенными», могут превращаться в глюкозу или гликоген; углеродные цепи других аминокислот - "кетогенных" дают кетоновые тела. Белки как таковые практически не откладываются в депо. Поэтому белки, которые организм расходует после истощения запаса углеводов и жиров, - это не резервные белки, а ферменты и структурные белки самих клеток.

Нарушения обмена белков в организме могут быть количественные и качественные. О количественных изменениях белкового обмена судят по азотистому балансу , т.е. по соотношению количества азота, поступившего в организм с пищей и выделенного из него. В норме у взрослого человека при адекватном питании, как правило, количество введенного в организм азота равно количеству азота, выведенного из организма (азотистое равновесие). В случаях, когда поступление азота превышает его выделение, говорят о положительном азотистом балансе. При этом происходит задержка азота в организме. Наблюдается в период роста организма, во время беременности, при выздоровлении после тяжелых заболеваний. Когда количество выведенного из организма азота превышает количество поступившего азота, говорят об отрицательном азотистом балансе. Он отмечается при значительном снижении содержания белка в пище (белковом голодании).

Качественные изменения белкового обмена приводят к изменениям в структуре клеток и тканей - белковым дистрофиям - диспротеинозам. Одни из них проявляются в изменениях белка в клетках - паренхиматозные (клеточные) дистрофии, другие - в изменениях внеклеточного белка тканей - мезенхимальные (внеклеточные) дистрофии.

Мы признаем важность конфиденциальности информации. В этом документе описывается, какую личную информацию мы получаем и собираем, когда Вы пользуетесь сайтом edu.ogulov.com. Мы надеемся, что эти сведения помогут Вам принимать осознанные решения в отношении предоставляемой нам личной информации.

Электронная почта

Адрес электронной почты, указываемый Вами при заполнении форм на сайте, не показывается другим посетителям сайта. Мы можем сохранять сообщения, полученные по электронной почте и другие письма, оправленные пользователями, чтобы обрабатывать вопросы пользователей, отвечать на запросы и совершенствовать наши службы.

Номер телефона

Номер телефона, указываемый Вами при заполнении форм на сайте, не показывается другим посетителям сайта. Номер телефона используется нашими менеджерами только для связи с Вами.

Цели сбора и обработки персональной информации пользователей

На нашем сайте, посвященном интернет-маркетингу, присутствует возможность заполнять формы. Ваше добровольное согласие на получение от нас обратной связи после отправки любой формы на сайте подтверждается путем ввода Вашего имени, E-mail и номера телефона в форму. Имя используется для личного обращения к Вам, E-mail — для отправки Вам писем, номер телефона используется нашими менеджерами только для связи с Вами. Пользователь предоставляет свои данные добровольно, после чего ему высылается письмо с обратной связью или поступает звонок от менеджера компании.

Условия обработки и её передачи третьим лицам

Ваше имя, E-mail и номер телефона никогда, ни при каких условиях не будут переданы третьим лицам, исключая случаи, которые связаны с исполнением законодательства.

Протоколирование

При каждом посещении сайта наши серверы автоматически записывают информацию, которую Ваш браузер передает при посещении веб-страниц. Как правило эта информация включает запрашиваемую веб-страницу, IP-адрес компьютера, тип браузера, языковые настройки браузера, дату и время запроса, а также один или несколько файлов cookie, которые позволяют точно идентифицировать Ваш браузер.

Куки (Cookie)

На сайте edu.ogulov.com используются куки (Cookies), происходит сбор данных о посетителях с помощью сервисов Яндекс.Метрика. Эти данные служат для сбора информации о действиях посетителей на сайте, для улучшения качества его содержания и возможностей. В любое время Вы можете изменить параметры в настройках Вашего браузера таким образом, чтобы браузер перестал сохранять все файлы cookie, а так же оповещал их об отправке. При этом следует учесть, что в этом случае некоторые сервисы и функции могут перестать работать.

Изменение Политики конфиденциальности

На этой странице Вы сможете узнать о любых изменениях данной политики конфиденциальности. В особых случаях Вам будет выслана информация на Ваш E-mail. Вы можете задать любые вопросы, написав на наш E-mail: