Alkalne aminokiseline. Kiselinsko-bazna svojstva aminokiselina

Leonid Ostapenko

Hormonske veze

Ispostavilo se da aminokiseline razgranatog lanca ne samo da mogu spriječiti centralni umor i slom mišića, već mogu spriječiti i nepovoljne hormonske fluktuacije uzrokovane intenzivnom vježbom.

Na primjer, sam leucin može stimulirati oslobađanje i/ili aktivaciju hormona rasta, somatomedina i inzulina. Ovo ima direktan anabolički i antikatabolički učinak na mišiće.

U studijama sprovedenim tokom 1992. (European Journal of Applied Physiology, 64: 272), istraživači su testiranim sportistima davali komercijalni dodatak ishrani koji sadrži 5,14 grama leucina, 2,57 grama izoleucina i 2,57 grama valina:2 (odnos 1:1) . Pored BCAA, ovaj proizvod je sadržao 12 grama mlečnih proteina, 20 grama fruktoze, 8,8 grama ostalih ugljenih hidrata i 1,08 grama masti.

Cilj naučnika bio je da utvrde da li BCAA suplementacija može uticati na hormonski odgovor koji su otkrili njihovi ispitanici (muški maratonci) kada trče konstantnom brzinom. Kako bi osigurali čiste rezultate, sportisti su postili 12 sati prije testiranja i uzimali svoje BCAA mješavine 90 minuta prije testa.

Rezultati eksperimenata su pokazali da su neki ispitanici iskusili značajno povećanje BCAA u krvi u roku od nekoliko sati nakon konzumiranja mješavine. Istraživači su zaključili da BCAA mogu pouzdano imati antikatabolički učinak jer je poboljšan omjer testosterona i kortizola, ključnog pokazatelja anaboličkog statusa. Znate da je kortizol moćan katabolički hormon, čiji povećani nivo u tijelu doslovno „proždire“ vaše teško stečene mišiće.

U drugoj studiji (European Journal of Applied Physiology, 65: 394, 1992), istraživači su dali šesnaestorici penjača ukupno 11,52 grama BCAA – 5,76 grama leucina, 2,88 grama izoleucina i 2,88 grama – svaki dan. Rezultati eksperimenta su sjajno potvrdili da je dodatak ishrani BCAA pomogao u sprečavanju gubitka mišića kada je ovih 16 ljudi krenulo na naporan put kroz peruanske Ande.

Iskreno, zaista ćete zavideti svim ovim patikama, maratoncima i planinarima - proučavaju ih svi naučnici, a samo je nesrećni bodibilder primoran, na sopstvenu odgovornost i rizik, da u sebe ugrađuje potpuno nezamislive kombinacije svega što bi približi njegov željeni cilj barem na trenutak - postani jak i velik! Ali, izgleda da su nas omesti emocije, a to se ne može učiniti tokom ozbiljnog razgovora... Vratimo se našoj temi.

Ukratko, pokazalo se da BCAA imaju antikataboličko djelovanje i stoga se mogu smatrati ključnim faktorom u poboljšanju anaboličke stimulacije. Postoji određena naučna argumentacija o ovom pitanju.

Jedan od ozbiljnih eksperimenata koje su sproveli američki naučnik Ferrando i njegove kolege iz NASA-e u Hjustonu, SAD, istaknut je u časopisu Journal of Parenteral and Enteral Nutrition (JPEN). Imajte na umu da JPEN, vodeći časopis čija su mišljenja bespogovorno prihvaćeni od strane ortodoksnih nutricionista, sadrži brojne članke o nutritivnoj terapiji, posebno kada je u pitanju aminokiseline.

Ova studija je uporedila efekat 11 g BCAA sa efektom 11 g tri esencijalne aminokiseline (treonin, histidin i metionin) na sintezu i razgradnju proteina kod 4 zdrava muškarca. Svako dnevno piće sa ovim BCAA sadrži i 50 g ugljenih hidrata.

Rezultati daju tri važna zapažanja:

Prvo- Dodatak ishrani sa bilo kojom mješavinom aminokiselina značajno povećava (tri do četiri puta) nivoe odgovarajuće aminokiseline u krvi.

Sekunda- Dodavanje BCAA (ali ne i druge formule aminokiselina) značajno povećava intracelularnu koncentraciju BCAA u mišićima.

Treće(ali sa najvećim značajem) - dopuna ishrane aminokiselinama značajno je inhibirala razgradnju proteina u celom telu (proteoliza) - dok je BCAA pružala veću zaštitu od formula "esencijalnih" aminokiselina.

Po mom mišljenju, mogli bismo se radovati rezultatima ovog eksperimenta zajedno sa mnogim drugim ljudima koji su zainteresirani za ovakvu zaštitu svojih mišića.

Kašika katrana

Ne možete imati sve da bude veoma dobro sve vreme. Ovo se ne dešava u životu. To se ne dešava u svetu biohemije, posebno kada su eksperimenti u pitanju.

Kao što već znamo, nervno opuštanje se pretvara u prerani umor tokom vježbanja, a jedan preporučeni lijek za ovo stanje je uzimanje aminokiselina razgranatog lanca, ili BCAA, prije vježbanja. Kao što je gore spomenuto, triptofan se takmiči s drugim aminokiselinama za ulazak u mozak i obično gubi u odnosu na velike neutralne aminokiseline kao što je BCAA. Prethodna istraživanja su pokazala da uzimanje BCAA prije vježbanja odgađa kombinovane efekte ugljikohidrata, inzulina i triptofana, čime se odgađa neželjeni zamor centralnog nervnog sistema.

Međutim, pokazalo se da je nedavna studija, koja je za sada na sreću provedena na štakorima, u suprotnosti s ovom preporukom. Grupa štakora koji su uzimali BCAA pokazala je značajan nivo umora tokom vežbanja, a naučnici su zaključili da BCAA izazivaju veće oslobađanje insulina od glukoze, a to dovodi do preranog umora kroz dva mehanizma: 1) uklanjanje glukoze iz krvi inzulinom; I 2) smanjenje brzine razgradnje i oslobađanja akumuliranog glikogena u jetri, koji je neophodan za održavanje odgovarajućeg nivoa glukoze u krvi.

Jedina teorijska lekcija koja se može naučiti iz ovog iskustva je da kombinacija visokog nivoa ugljikohidrata i visokog nivoa BCAA prije vježbanja može uzrokovati prerani zamor tokom vježbanja, posebno za vježbe koje traju duže od dva sata. Nakon treninga, naravno, ova situacija se razvija obrnutim redoslijedom. Tada vam je potreban snažan nalet inzulina da potaknete sintezu mišićnih proteina. U stvari, ako uzimate suplement kao što je jedan od metaboličkih optimizatora, bogat i ugljikohidratima i BCAA, trebali biste ga uzimati nakon treninga ako želite da zadržite visok nivo energije tokom cijelog treninga. Na sreću, ovo su samo pretpostavke i potrebno ih je testirati, ali u međuvremenu svi elitni sportisti koji uzimaju aminokiseline razgranatog lanca i prije i nakon treninga prijavljuju pozitivne promjene kako u energiji tako i u očuvanju mišićne mase.

Kako i kada uzimati BCAA

Standardne preporuke kada treba uzimati BCAA su periodi neposredno prije i nakon treninga. Unutar pola sata prije treninga vrlo je korisno popiti par kapsula ovih aminokiselina. Oni će vas pokriti u slučaju da nemate dovoljno glikogena u mišićima i jetri, tako da ne morate platiti cijenu razgradnje vrijednih aminokiselina koje čine vaše mišićne ćelije.

Naravno, nakon treninga, kada nivo aminokiselina i glukoze u krvi dostigne vrlo nizak nivo, moraju se odmah zamijeniti, jer tek obnavljanjem energetskog potencijala ćelije možemo očekivati da će u njoj početi da se odvijaju plastični procesi, tj. je, regeneracija i super-regeneracija kontraktilnih elemenata.

Najpovoljniji period za takvu naknadu je prvih pola sata nakon nastave. Odmah nakon vježbanja uzmite još par BCAA kapsula kako povećana brzina metaboličkih procesa, koji se nastavlja po inerciji, ne bi “progutala” vrijedne aminokiseline koje grade mišićne ćelije u interesu eliminacije energetske rupe.

Lee Haney, jedan od "dugovječnih" na tronu g. Olimpija je, na primjer, nakon teških treninga uzimala mješavinu valina, leucina i izoleucina u omjeru 2:2:1, a u apsolutnom iznosu to se izražavalo kao 5 grama valina i leucina i 2,5 grama izoleucina, a nakon aerobni trening ova doza je smanjena za pola.

Neki stručnjaci sugeriraju da je idealno vrijeme za uzimanje BCAA suplemenata odmah nakon obroka, što vam pomaže da održite visok nivo inzulina, i odmah nakon svakog treninga, što ubrzava protok BCAA u vaše izgladnjele mišiće kada su iscrpljeni. . Međutim, treba ih istovremeno uzimati s nekim oblikom složenih ugljikohidrata, ali ne i s jednostavnim šećerima, koji su nedjelotvorni u obnavljanju mišićnog glikogena. U svakom slučaju, nikada ne biste trebali uzimati BCAA na prazan želudac – s tim se slažu gotovo svi istraživači i praktičari.

Još uvijek postoje neki trikovi, bez znanja o kojima vam ni najsnažnije doze BCAA neće "igrati" na ruku. Imajte na umu da je glavna tačka u apsorpciji bilo koje aminokiseline povećanje šećera u krvi i inzulina. Bez sumnje, inzulin je glavni anabolički hormon u tijelu. Pitanje je, koji je najbolji način da se kombinuju visoki nivoi insulina sa BCAA?

Prvo, pobrinite se da imate važne kofaktore u vašoj ishrani i planu suplemenata. Jedan od najvažnijih kofaktora je hrom, a najpoželjniji oblik ovog minerala u tragovima je krom pikolinat. Krom povećava efikasnost inzulina, a budući da inzulin prenosi aminokiseline u vaše mišiće, doživjet ćete manje nego idealne rezultate kada uzimate BCAA dok mu nedostaje kroma.

Ostali važni kofaktori uključuju cink, koji je regulator insulina, vitamine B6 i B12, koji su važni za metabolizam proteina, i biotin. Značajan dio ovih kofaktora dolazi iz dobre čiste prehrane. Uprkos tome, dobra je ideja uzeti i dobru multivitaminsku i multimineralnu formulu kako biste bili sigurni da ne unosite dovoljno.

Naravno, da bi BCAA djelovale efikasno, trebali biste se fokusirati na sveobuhvatan dodatak koji uključuje sve tri ove aminokiseline. Svi moraju biti prisutni u isto vrijeme kako bi se osigurala maksimalna apsorpcija u mišićnom sistemu.

Koliko uzeti i od kojih kompanija

Zadnje pitanje, ali najvažnije i najteže. Niko ne zna koliko treba uzeti; Nijedan od naučnih eksperimenata, sa čijim smo se rezultatima upoznali, nije mogao ne samo kategorički, nego čak ni preporučljivo, navesti ni odnose između pojedinih BCAA u njihovom kompleksu, niti dnevne ili pojedinačne doze. Svaki od šampiona koji sudjeluje u reklamiranju ovog ili onog dodatka aminokiselina tvrdi da je upravo ono što je uzeo bilo najbolje. Čini mi se da je to sasvim prirodno. Uostalom, individualne karakteristike probave i asimilacije su toliko specifične za svaku osobu da će jednom od vas najbolje pomoći formula aminokiselina kompanije Twinlab, dok će drugi biti oduševljeni društvom Weider, a treći će sa pjenom na ustima dokazati da nema ništa bolje od aminokiselina iz kompanije Multipower. Smiješno je da će svi oni biti u pravu, jer se jedna ili ona specifična formula aminokiselina savršeno "uklapa" u karakteristike njegovog tijela!

Zato eksperimentirajte prijatelji, budućnost je vaša i javite nam koje marke lijekova smatrate najefikasnijim, u kojoj dozi, u koje doba dana i tako dalje. Što više budemo u mogućnosti prikupiti takvih materijala, to ćemo preciznije moći odrediti optimalne doze i režime doziranja za bodibildere.

Sretno u vašim istraživačkim aktivnostima!

Aminokiseline, proteini i peptidi su primjeri spojeva opisanih u nastavku. Mnoge biološki aktivne molekule sadrže nekoliko kemijski različitih funkcionalnih grupa koje mogu međusobno djelovati i međusobno djelovati.

Amino kiseline.

Amino kiseline- organska bifunkcionalna jedinjenja koja uključuju karboksilnu grupu - UNS, a amino grupa je N.H. 2 .

Odvojeno α I β - amino kiseline:

Uglavnom se nalazi u prirodi α -kiseline. Proteini sadrže 19 aminokiselina i jednu aminokiselinu ( C 5 H 9NO 2 ):

Najjednostavniji amino kiseline- glicin. Preostale aminokiseline se mogu podijeliti u sljedeće glavne grupe:

1) homolozi glicina - alanin, valin, leucin, izoleucin.

Dobijanje aminokiselina.

Hemijska svojstva aminokiselina.

Amino kiseline- ovo su amfoterna jedinjenja, jer sadrže 2 suprotne funkcionalne grupe - amino grupu i hidroksilnu grupu. Stoga reaguju i sa kiselinama i sa alkalijama:

Acid-bazna transformacija se može predstaviti kao:

Aminokiseline su karboksilne kiseline koje sadrže amino grupu i karboksilnu grupu. Prirodne aminokiseline su 2-aminokarboksilne kiseline, ili α-amino kiseline, iako postoje aminokiseline kao što su β-alanin, taurin, γ-aminobutirna kiselina. Generalizirana formula α-amino kiseline izgleda ovako:

α-amino kiseline imaju četiri različita supstituenta na ugljiku 2, odnosno sve α-amino kiseline, osim glicina, imaju asimetrični (hiralni) atom ugljika i postoje u obliku dva enantiomera - L- i D-amino kiselina. Prirodne aminokiseline pripadaju L-seriji. D-amino kiseline se nalaze u bakterijama i peptidnim antibioticima.

Sve aminokiseline u vodenim rastvorima mogu postojati u obliku bipolarnih jona, a njihov ukupni naboj zavisi od pH sredine. pH vrijednost pri kojoj je ukupni naboj nula naziva se izoelektrična točka. Na izoelektričnoj tački, aminokiselina je cwitterion, odnosno njena aminska grupa je protonirana, a njena karboksilna grupa je disocirana. U neutralnom pH području većina aminokiselina su cwitterioni:

Aminokiseline ne apsorbuju svetlost u vidljivom delu spektra, aromatične aminokiseline apsorbuju svetlost u UV oblasti spektra: triptofan i tirozin na 280 nm, fenilalanin na 260 nm.

Aminokiseline se odlikuju nekim hemijskim reakcijama koje su od velikog značaja za laboratorijsku praksu: ninhidrinski test u boji za α-amino grupu, reakcije karakteristične za sulfhidrilne, fenolne i druge grupe aminokiselinskih radikala, acelacija i formiranje Schiffovih baza na amino grupama , esterifikacija na karboksilnim grupama.

Biološka uloga aminokiselina:

1) su strukturni elementi peptida i proteina, takozvanih proteinogenih aminokiselina. Proteini sadrže 20 aminokiselina, koje su kodirane genetskim kodom i uključene su u proteine tokom translacije, neke od njih mogu biti fosforilirane, acilirane ili hidroksilirane;

2) mogu biti strukturni elementi drugih prirodnih jedinjenja - koenzima, žučnih kiselina, antibiotika;

3) su signalni molekuli. Neke od aminokiselina su neurotransmiteri ili prekursori neurotransmitera, hormona i histohormona;

4) su najvažniji metaboliti, na primjer, neke aminokiseline su prekursori biljnih alkaloida, ili služe kao donori dušika, ili su vitalne komponente ishrane.

Klasifikacija proteinogenih aminokiselina zasniva se na strukturi i polaritetu bočnih lanaca:

1. Alifatične aminokiseline:

glicin, gly,G,Gly

Alanin, ala, A, Ala

Valin, osovina,V,Val*

leucin, lei,L,Leu*

izoleucin, mulj, ja, Ile*

Ove aminokiseline ne sadrže heteroatome ili cikličke grupe u bočnom lancu i karakteriziraju ih izrazito niski polaritet.

cistein, cis, C, Cys

metionin, meth, M, Met*

3. Aromatične aminokiseline:

fenilalanin, fen,F,Phe*

tirozin, streljana, Y, Tyr

triptofan, tri, W, Trp*

histidin, gis, H, His

Aromatične aminokiseline sadrže prstenove stabilizirane mezomernom rezonancom. U ovoj grupi samo aminokiselina fenilalanin ispoljava nizak polaritet, tirozin i triptofan karakterizira primjetan polaritet, a histidin čak ima visok polaritet. Histidin se također može klasificirati kao bazna aminokiselina.

4. Neutralne aminokiseline:

Serin, siva,S,Ser

treonin, tre, T, Thr*

asparagin, asn, N, Asn

glutamin, gln, Q, Gln

Neutralne aminokiseline sadrže hidroksilne ili karboksamidne grupe. Iako su amidne grupe nejonske, molekule asparagina i glutamina su visoko polarne.

5. Kisele aminokiseline:

asparaginska kiselina (aspartat), asp, D, Asp

Glutaminska kiselina (glutamat), glu, E,Glu

Karboksilne grupe bočnih lanaca kiselih aminokiselina su potpuno jonizovane u čitavom rasponu fizioloških pH vrednosti.

6. Esencijalne aminokiseline:

Lysine, l od, K, Lys*

arginin, arg, R, Arg

Bočni lanci glavnih aminokiselina su potpuno protonirani u neutralnom pH području. Visoko bazična i vrlo polarna aminokiselina je arginin, koji sadrži gvanidinsku grupu.

7. Iminokiselina:

prolin, o,P,Pro

Bočni lanac prolina sastoji se od petočlanog prstena koji sadrži α-ugljikov atom i α-amino grupu. Dakle, prolin, strogo govoreći, nije aminokiselina, već iminokiselina. Atom dušika u prstenu je slaba baza i nije protoniran pri fiziološkim pH vrijednostima. Zbog svoje ciklične strukture, prolin izaziva savijanja u polipeptidnom lancu, što je veoma važno za strukturu kolagena.

Neke od navedenih aminokiselina ne mogu se sintetizirati u ljudskom tijelu i moraju se unositi hranom. Ove esencijalne aminokiseline su označene zvjezdicama.

Kao što je gore navedeno, proteinogene aminokiseline su prekursori nekoliko vrijednih biološki aktivnih molekula.

Dva biogena amina, β-alanin i cisteamin, dio su koenzima A (koenzimi su derivati vitamina rastvorljivih u vodi koji čine aktivni centar kompleksnih enzima). β-Alanin nastaje dekarboksilacijom asparaginske kiseline, a cisteamin dekarboksilacijom cisteina:

β-alanin cisteamin

Ostatak glutaminske kiseline je dio drugog koenzima - tetrahidrofolne kiseline, derivata vitamina B c.

Drugi biološki vrijedni molekuli su konjugati žučnih kiselina sa aminokiselinom glicinom. Ovi konjugati su jače kiseline od baznih, nastaju u jetri i prisutni su u žuči u obliku soli.

Glikoholna kiselina

Proteinogene aminokiseline su prekursori nekih antibiotika - biološki aktivnih supstanci koje sintetiziraju mikroorganizmi i potiskuju proliferaciju bakterija, virusa i stanica. Najpoznatiji od njih su penicilini i cefalosporini, koji čine grupu β-laktamskih antibiotika i proizvode ih plijesni iz roda Penicillium. Karakterizira ih prisustvo u njihovoj strukturi reaktivnog β-laktamskog prstena, uz pomoć kojeg inhibiraju sintezu staničnih zidova gram-negativnih mikroorganizama.

Opća formula penicilina

Od aminokiselina se dekarboksilacijom dobijaju biogeni amini - neurotransmiteri, hormoni i histohormoni.

Aminokiseline glicin i glutamat su sami po sebi neurotransmiteri u centralnom nervnom sistemu.

dopamin (neurotransmiter) norepinefrin (neurotransmiter)

adrenalin (hormon) histamin (transmiter i histohormon)

serotonin (neurotransmiter i histohormon) GABA (neurotransmiter)

tiroksin (hormon)

Derivat aminokiseline triptofan je najpoznatiji prirodni auksin, indolioctena kiselina. Auksini su regulatori rasta biljaka, potiču diferencijaciju rastućih tkiva, rast kambijuma, korijena, ubrzavaju rast plodova i opadanje starih listova, njihovi antagonisti su apscizinska kiselina.

Indolioctena kiselina

Derivati aminokiselina su i alkaloidi - prirodna jedinjenja bazične prirode koja sadrže dušik, nastala u biljkama. Ova jedinjenja su izuzetno aktivna fiziološka jedinjenja koja se široko koriste u medicini. Primjeri alkaloida uključuju derivat fenilalanina papaverin, izokinolinski alkaloid maka somniferous (antispazmodik) i derivat triptofana fizostigmin, indol alkaloid iz kalabarskog graha (lijek protiv holinesteraze):

papaverin fizostigmin

Amino kiseline su izuzetno popularni objekti biotehnologije. Postoji mnogo opcija za hemijsku sintezu aminokiselina, ali rezultat su racemati aminokiselina. Budući da su samo L-izomeri aminokiselina pogodni za prehrambenu industriju i medicinu, racemske smjese se moraju razdvojiti na enantiomere, što predstavlja ozbiljan problem. Stoga je biotehnološki pristup popularniji: enzimska sinteza korištenjem imobiliziranih enzima i mikrobiološka sinteza korištenjem cijelih mikrobnih stanica. U oba zadnja slučaja dobijaju se čisti L-izomeri.

Aminokiseline se koriste kao aditivi za hranu i komponente hrane za životinje. Glutaminska kiselina poboljšava okus mesa, valin i leucin poboljšavaju okus pekarskih proizvoda, glicin i cistein se koriste kao antioksidansi u konzerviranju. D-triptofan može biti zamjena za šećer, jer je višestruko slađi. Lizin se dodaje u ishranu domaćih životinja, jer većina biljnih proteina sadrži male količine esencijalne aminokiseline lizina.

Amino kiseline se široko koriste u medicinskoj praksi. To su aminokiseline kao što su metionin, histidin, glutaminska i asparaginska kiselina, glicin, cistein, valin.

U posljednjoj deceniji aminokiseline su se počele dodavati u kozmetičke proizvode za njegu kože i kose.

Hemijski modifikovane aminokiseline se takođe široko koriste u industriji kao surfaktanti u sintezi polimera, u proizvodnji deterdženata, emulgatora i aditiva za gorivo.

PROTEINI

Proteini su visokomolekularne supstance koje se sastoje od aminokiselina povezanih peptidnim vezama.

Upravo su proteini proizvod genetskih informacija koje se prenose s generacije na generaciju i provode sve životne procese u ćeliji.

Funkcije proteina:

1. Katalitička funkcija. Najbrojniju grupu proteina čine enzimi - proteini sa katalitičkom aktivnošću koji ubrzavaju hemijske reakcije. Primjeri enzima su pepsin, alkohol dehidrogenaza, glutamin sintetaza.

2. Funkcija oblikovanja strukture. Strukturni proteini su odgovorni za održavanje oblika i stabilnosti ćelija i tkiva, uključujući keratine, kolagen, fibroin.

3. Transportna funkcija. Transportni proteini prenose molekule ili ione iz jednog organa u drugi ili preko membrana unutar ćelije, na primjer, hemoglobin, serumski albumin, jonski kanali.

4. Zaštitna funkcija. Proteini sistema homeostaze štite organizam od patogena, stranih informacija, gubitka krvi – imunoglobulina, fibrinogena, trombina.

5. Regulatorna funkcija. Proteini obavljaju funkcije signalnih supstanci – neki hormoni, histohormoni i neurotransmiteri, receptori su za signalne supstance bilo koje strukture, te osiguravaju daljnji prijenos signala u biohemijskim signalnim lancima ćelije. Primjeri uključuju hormon rasta somatotropin, hormon inzulin, H- i M-holinergičke receptore.

6. Funkcija motora. Uz pomoć proteina provode se procesi kontrakcije i drugih bioloških kretanja. Primjeri uključuju tubulin, aktin i miozin.

7. Rezervna funkcija. Biljke sadrže rezervne proteine, koji su vrijedni nutrijenti; u životinjskim tijelima mišićni proteini služe kao rezervni nutrijenti koji se mobiliziraju kada je to apsolutno neophodno.

Proteine karakteriše prisustvo nekoliko nivoa strukturne organizacije.

Primarna struktura Protein je niz aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu. Peptidna veza je karboksamidna veza između α-karboksilne grupe jedne amino kiseline i α-amino grupe druge amino kiseline.

Alanylphenylalanylcysteylproline

Peptidna veza ima nekoliko karakteristika:

a) rezonantno je stabilizovan i stoga se nalazi praktično u istoj ravni - planarnoj; rotacija oko C-N veze zahtijeva puno energije i teška je;

b) -CO-NH- veza ima poseban karakter, manja je od obične, ali veća od dvostruke, odnosno postoji keto-enol tautomerizam:

c) supstituenti u odnosu na peptidnu vezu su u trans-pozicija;

d) peptidna kičma je okružena bočnim lancima različite prirode, u interakciji sa okolnim molekulima rastvarača, slobodne karboksilne i amino grupe se jonizuju, formirajući kationske i anjonske centre proteinskog molekula. Ovisno o njihovom omjeru, proteinski molekul prima ukupni pozitivan ili negativan naboj, a karakterizira ga i jedna ili druga pH vrijednost okoline kada dostigne izoelektričnu tačku proteina. Radikali formiraju solne, etarske i disulfidne mostove unutar proteinske molekule, a također određuju raspon reakcija karakterističnih za proteine.

Trenutno je dogovoreno da se polimeri koji se sastoje od 100 ili više aminokiselinskih ostataka smatraju proteinima, polipeptidi su polimeri koji se sastoje od 50-100 aminokiselinskih ostataka, a niskomolekularni peptidi su polimeri koji se sastoje od manje od 50 aminokiselinskih ostataka.

Neki peptidi male molekularne težine igraju nezavisnu biološku ulogu. Primjeri nekih od ovih peptida:

Glutation - γ-gluc-cis-gly - je jedan od najrasprostranjenijih intracelularnih peptida, učestvuje u redoks procesima u ćelijama i prenosu aminokiselina kroz biološke membrane.

Karnozin - β-ala-gis - peptid sadržan u mišićima životinja, eliminira produkte razgradnje lipidnog peroksida, ubrzava razgradnju ugljikohidrata u mišićima i uključen je u energetski metabolizam u mišićima u obliku fosfata.

Vasopresin je hormon zadnjeg režnja hipofize, uključen u regulaciju metabolizma vode u tijelu:

Faloidin je otrovni polipeptid mušice, u zanemarljivim koncentracijama izaziva smrt organizma usled oslobađanja enzima i kalijevih jona iz ćelija:

Gramicidin je antibiotik koji djeluje na mnoge gram-pozitivne bakterije, mijenja permeabilnost bioloških membrana na spojeve niske molekularne težine i uzrokuje smrt stanica:

Meth-enkefalin - tyr-gly-gly-phen-met - peptid koji se sintetizira u neuronima i smanjuje bol.

Sekundarna struktura proteina je prostorna struktura nastala kao rezultat interakcije između funkcionalnih grupa peptidne kičme.

Peptidni lanac sadrži mnogo CO i NH grupa peptidnih veza, od kojih je svaka potencijalno sposobna da učestvuje u formiranju vodoničnih veza. Postoje dvije glavne vrste struktura koje omogućavaju da se to dogodi: α-helix, u kojem je lanac namotan kao telefonski kabel, i presavijena β-struktura, u kojoj su izduženi dijelovi jednog ili više lanaca položeni jedan pored drugog. strana. Obje ove strukture su vrlo stabilne.

α-heliks karakteriše izuzetno gusto pakovanje upletenog polipeptidnog lanca; za svaki zavoj desnog heliksa dolazi 3,6 aminokiselinskih ostataka, čiji su radikali uvek usmereni prema van i blago unazad, tj. početak polipeptidnog lanca.

Glavne karakteristike α-heliksa:

1) α-heliks je stabiliziran vodikovim vezama između atoma vodika na dušiku peptidne grupe i karbonilnog kisika ostatka smještenog na četiri položaja duž lanca;

2) sve peptidne grupe učestvuju u formiranju vodonične veze, čime se obezbeđuje maksimalna stabilnost α-heliksa;

3) svi atomi azota i kiseonika peptidnih grupa su uključeni u formiranje vodoničnih veza, što značajno smanjuje hidrofilnost α-helikalnih regiona i povećava njihovu hidrofobnost;

4) α-heliks se formira spontano i najstabilnija je konformacija polipeptidnog lanca, koja odgovara minimalnoj slobodnoj energiji;

5) u polipeptidnom lancu L-aminokiselina, desni heliks, koji se obično nalazi u proteinima, mnogo je stabilniji od levorukog.

Mogućnost formiranja α-heliksa određena je primarnom strukturom proteina. Neke aminokiseline sprečavaju uvijanje peptidne kičme. Na primjer, susjedne karboksilne grupe glutamata i aspartata međusobno se odbijaju, što sprječava stvaranje vodikovih veza u α-heliksu. Iz istog razloga, helikizacija lanca je teška na mjestima gdje se pozitivno nabijeni ostaci lizina i arginina nalaze blizu jedan drugom. Međutim, prolin igra najveću ulogu u poremećaju α-heliksa. Prvo, u prolinu atom dušika je dio krutog prstena, koji sprječava rotaciju oko N-C veze, i drugo, prolin ne formira vodikovu vezu zbog odsustva vodika na atomu dušika.

β-list je slojevita struktura formirana vodoničnim vezama između linearno raspoređenih peptidnih fragmenata. Oba lanca mogu biti nezavisna ili pripadati istom polipeptidnom molekulu. Ako su lanci orijentirani u istom smjeru, onda se takva β-struktura naziva paralelna. U slučaju suprotnih smjerova lanca, odnosno kada se N-kraj jednog lanca poklopi sa C-krajem drugog lanca, β-struktura se naziva antiparalelna. Energetski je poželjniji antiparalelni β-lim sa skoro linearnim vodoničnim mostovima.

paralelni β-list antiparalelni β-list

Za razliku od α-heliksa, koji je zasićen vodoničnim vezama, svaki dio lanca β-lista je otvoren za stvaranje dodatnih vodoničnih veza. Bočni radikali aminokiselina su orijentirani gotovo okomito na ravninu lista, naizmjenično gore i dolje.

U onim područjima gdje se peptidni lanac prilično oštro savija, često postoji β-petlja. Ovo je kratki fragment u kojem su 4 aminokiselinska ostatka savijena za 180° i stabilizirana jednim vodikovim mostom između prvog i četvrtog ostatka. Veliki radikali aminokiselina ometaju formiranje β-petlje, pa se u njoj najčešće nalazi najmanja aminokiselina, glicin.

Proteinska suprasekundarna struktura– to je neki specifičan redoslijed smjenjivanja sekundarnih struktura. Pod domenom se podrazumijeva poseban dio proteinske molekule koji ima određeni stepen strukturne i funkcionalne autonomije. Domeni se sada smatraju osnovnim elementima strukture proteinskih molekula, a odnos i priroda rasporeda α-heliksa i β-limova pruža više za razumijevanje evolucije proteinskih molekula i filogenetskih odnosa nego poređenje primarnih struktura. Glavni zadatak evolucije je da dizajnira sve više i više novih proteina. Postoji beskonačno mala šansa da se slučajno sintetiše sekvenca aminokiselina koja bi zadovoljila uslove pakovanja i obezbedila ispunjenje funkcionalnih zadataka. Stoga je uobičajeno pronaći proteine s različitim funkcijama, ali toliko slične strukture da se čini da su imali zajedničkog pretka ili da su evoluirali jedan od drugog. Čini se da evolucija, kada je suočena s potrebom da riješi određeni problem, radije ne dizajnira proteine za tu svrhu od početka, već da za tu svrhu prilagođava već dobro uspostavljene strukture, prilagođavajući ih za nove svrhe.

Neki primjeri često ponavljanih suprasekundarnih struktura:

1) αα’ – proteini koji sadrže samo α-helike (mioglobin, hemoglobin);

2) ββ’ – proteini koji sadrže samo β-strukture (imunoglobulini, superoksid dismutaza);

3) βαβ’ – struktura β-bačve, svaki β-sloj se nalazi unutar bureta i povezan je sa α-heliksom koji se nalazi na površini molekula (trioza fosfoizomeraza, laktat dehidrogenaza);

4) “cink prst” - proteinski fragment koji se sastoji od 20 aminokiselinskih ostataka, atom cinka je vezan za dva ostatka cisteina i dva ostatka histidina, što rezultira formiranjem “prsta” od otprilike 12 aminokiselinskih ostataka, koji može se vezati za regulatorne regije molekule DNK;

5) “leucinski zatvarač” - interagirajući proteini imaju α-heličnu regiju koja sadrži najmanje 4 leucinska ostatka, locirani su 6 aminokiselina međusobno, odnosno nalaze se na površini svakog drugog zavoja i mogu formirati hidrofobne veze sa ostacima leucina drugi protein. Uz pomoć leucinskih rajsferšlusa, na primjer, molekule jako bazičnih histonskih proteina mogu se kompleksirati, savladavajući pozitivan naboj.

Tercijarna struktura proteina- ovo je prostorni raspored proteinske molekule, stabiliziran vezama između bočnih radikala aminokiselina.

Vrste veza koje stabilizuju tercijarnu strukturu proteina:

elektrostatički vodonik hidrofobni disulfid

interakcija komunikacija interakcija komunikacija

U zavisnosti od nabora tercijarne strukture, proteini se mogu klasifikovati u dva glavna tipa - fibrilarni i globularni.

Fibrilarni proteini su dugačke molekule nalik na niti nerastvorljive u vodi, čiji su polipeptidni lanci izduženi duž jedne ose. To su uglavnom strukturni i kontraktilni proteini. Neki primjeri najčešćih fibrilarnih proteina:

1. α-keratini. Sintetiziraju epidermalne stanice. Oni čine gotovo svu suhu težinu dlake, krzna, perja, rogova, noktiju, kandži, perja, krljušti, kopita i oklopa kornjače, kao i značajan dio težine vanjskog sloja kože. Ovo je cijela porodica proteina; slični su po sastavu aminokiselina, sadrže mnogo cisteinskih ostataka i imaju isti prostorni raspored polipeptidnih lanaca. U ćelijama dlake, polipeptidni lanci keratina se prvo organizuju u vlakna, od kojih se zatim formiraju strukture poput užeta ili upletenog kabla, koji na kraju ispunjavaju ceo prostor ćelije. Ćelije dlake postaju spljoštene i konačno umiru, a ćelijski zidovi formiraju cevasti omotač koji se zove kutikula oko svake vlasi. U α-keratinu, polipeptidni lanci imaju oblik α-heliksa, upleteni jedan oko drugog u trožilni kabl sa formiranjem unakrsnih disulfidnih veza. N-terminalni ostaci nalaze se na jednoj strani (paralelno). Keratini su netopivi u vodi zbog prevlasti aminokiselina u njihovom sastavu sa nepolarnim bočnim radikalima koji su okrenuti prema vodenoj fazi. Tokom permiranja dešavaju se sljedeći procesi: prvo se razaraju disulfidni mostovi redukcijom tiolima, a zatim, kada kosa dobije potreban oblik, suši se zagrijavanjem, dok se uslijed oksidacije atmosferskim kisikom stvaraju novi disulfidni mostovi. , koji zadržavaju oblik frizure.

2. β-keratini. To uključuje fibroin svile i paukove mreže. Oni su antiparalelni β-naborani slojevi sa prevlašću glicina, alanina i serina u sastavu.

3. Kolagen. Najčešći protein kod viših životinja i glavni fibrilarni protein vezivnog tkiva. Kolagen se sintetiše u fibroblastima i hondrocitima - specijalizovanim ćelijama vezivnog tkiva, iz kojih se potom izbacuje. Kolagenska vlakna nalaze se u koži, tetivama, hrskavici i kostima. Ne rastežu se, čvršće su od čelične žice, a kolagene fibrile karakteriziraju poprečne pruge. Kada se prokuva u vodi, vlaknasti, nerastvorljivi i neprobavljivi kolagen hidrolizom neke od kovalentnih veza pretvara se u želatinu. Kolagen sadrži 35% glicina, 11% alanina, 21% prolina i 4-hidroksiprolina (aminokiselina jedinstvena za kolagen i elastin). Ovaj sastav određuje relativno nisku nutritivnu vrijednost želatine kao proteina u hrani. Kolagenske fibrile se sastoje od ponavljajućih polipeptidnih podjedinica koje se nazivaju tropokolagen. Ove podjedinice su raspoređene duž fibrila u obliku paralelnih snopova na način od glave do repa. Pomicanje glava daje karakteristične poprečne pruge. Praznine u ovoj strukturi, po potrebi, mogu poslužiti kao mjesto za taloženje kristala hidroksiapatita Ca 5 (OH)(PO 4) 3, koji igra važnu ulogu u mineralizaciji kostiju.

Podjedinice tropokolagena sastoje se od tri polipeptidna lanca čvrsto umotana u trolančani konop, različit od α- i β-keratina. Kod nekih kolagena sva tri lanca imaju istu sekvencu aminokiselina, dok su kod drugih samo dva lanca identična, a treći je različit. Polipeptidni lanac tropokolagena formira lijevu spiralu, sa samo tri aminokiselinska ostatka po okretu zbog savijanja lanca uzrokovanih prolinom i hidroksiprolinom. Ova tri lanca su povezana jedan s drugim, pored vodikovih veza, vezom kovalentnog tipa formiranom između dva lizinska ostatka smještena u susjednim lancima:

Kako starimo, formira se više poprečnih veza unutar i između podjedinica tropokolagena, čineći kolagene fibrile čvršćim i krhkim, a to mijenja mehanička svojstva hrskavice i tetiva, čini kosti krhkim i smanjuje prozirnost rožnice. .

4. Elastin. Sadrži u žutom elastičnom tkivu ligamenata i elastičnom sloju vezivnog tkiva u zidovima velikih arterija. Glavna podjedinica elastinskih vlakana je tropoelastin. Elastin je bogat glicinom i alaninom, sadrži mnogo lizina i malo prolina. Spiralni dijelovi elastina rastežu se kada se primijeni napetost, ali se vraćaju na svoju prvobitnu dužinu kada se opterećenje ukloni. Ostaci lizina četiri različita lanca formiraju kovalentne veze međusobno i omogućavaju elastinu da se reverzibilno rasteže u svim smjerovima.

Globularni proteini su proteini čiji je polipeptidni lanac presavijen u kompaktnu globulu i sposobni su za obavljanje širokog spektra funkcija.

Najprikladnije je razmotriti tercijarnu strukturu globularnih proteina na primjeru mioglobina. Mioglobin je relativno mali protein koji vezuje kiseonik koji se nalazi u mišićnim ćelijama. Pohranjuje vezani kisik i potiče njegov prijenos u mitohondrije. Molekul mioglobina sadrži jedan polipeptidni lanac i jednu hemogrupu (hem) - kompleks protoporfirina sa željezom. Glavna svojstva mioglobina:

a) molekul mioglobina je toliko kompaktan da u njega mogu stati samo 4 molekula vode;

b) svi polarni aminokiselinski ostaci, osim dva, nalaze se na vanjskoj površini molekula i svi su u hidratiziranom stanju;

c) većina hidrofobnih aminokiselinskih ostataka nalazi se unutar molekula mioglobina i stoga je zaštićena od kontakta s vodom;

d) svaki od četiri prolinska ostatka u molekuli mioglobina nalazi se na mjestu savijanja polipeptidnog lanca; ostaci serina, treonina i asparagina nalaze se na drugim mjestima savijanja, jer takve aminokiseline sprječavaju stvaranje α-heliksa ako nalaze se jedan pored drugog;

e) ravna hemska grupa leži u šupljini (džepu) blizu površine molekule, atom željeza ima dvije koordinacijske veze usmjerene okomito na ravan hema, jedna od njih je povezana sa histidinskim ostatkom 93, a druga služi za vezivanje molekul kiseonika.

Počevši od tercijarne strukture, protein postaje sposoban da obavlja svoje inherentne biološke funkcije. Osnova funkcioniranja proteina je da kada se tercijarna struktura položi na površinu proteina, formiraju se područja koja mogu vezati druge molekule, zvane ligandi. Visoka specifičnost interakcije proteina s ligandom je osigurana komplementarnošću strukture aktivnog centra sa strukturom liganda. Komplementarnost je prostorna i hemijska korespondencija površina u interakciji. Za većinu proteina tercijarna struktura je maksimalni nivo savijanja.

Kvartarna struktura proteina– karakteristika proteina koji se sastoje od dva ili više polipeptidnih lanaca međusobno povezanih isključivo nekovalentnim vezama, uglavnom elektrostatičkim i vodoničnim. Najčešće, proteini sadrže dvije ili četiri podjedinice; više od četiri podjedinice obično sadrže regulatorne proteine.

Proteini koji imaju kvarternu strukturu često se nazivaju oligomernim. Postoje homomerni i heteromerni proteini. Homomerni proteini uključuju proteine u kojima sve podjedinice imaju istu strukturu, na primjer, enzim katalaza se sastoji od četiri apsolutno identične podjedinice. Heteromerni proteini imaju različite podjedinice; na primjer, enzim RNA polimeraza se sastoji od pet strukturno različitih podjedinica koje obavljaju različite funkcije.

Interakcija jedne podjedinice sa specifičnim ligandom uzrokuje konformacijske promjene u cijelom oligomernom proteinu i mijenja afinitet drugih podjedinica za ligande; ovo svojstvo leži u osnovi sposobnosti oligomernih proteina da se podvrgnu alosteričnoj regulaciji.

Kvaternarna struktura proteina može se razmotriti na primjeru hemoglobina. Sadrži četiri polipeptidna lanca i četiri hem prostetičke grupe, u kojima su atomi željeza u obliku željeza Fe 2+. Proteinski dio molekule, globin, sastoji se od dva α-lanca i dva β-lanca, koji sadrže do 70% α-zavojnica. Svaki od četiri lanca ima karakterističnu tercijarnu strukturu, a sa svakim lancem je povezana jedna hemogrupa. Hemovi različitih lanaca nalaze se relativno daleko jedan od drugog i imaju različite uglove nagiba. Nekoliko direktnih kontakata se formira između dva α-lanca i dva β-lanca, dok brojni kontakti tipa α 1 β 1 i α 2 β 2 formirani od hidrofobnih radikala nastaju između α i β lanaca. Između α 1 β 1 i α 2 β 2 ostaje kanal.

Za razliku od mioglobina, hemoglobin se odlikuje znatno manjim afinitetom prema kiseoniku, što mu omogućava da im, pri niskim parcijalnim pritiscima kiseonika koji postoje u tkivima, daje značajan deo vezanog kiseonika. Kisik se lakše vezuje za hemoglobin željezo pri višim pH vrijednostima i niskim koncentracijama CO 2 karakterističnim za alveole pluća; oslobađanju kisika iz hemoglobina pogoduju niže pH vrijednosti i visoke koncentracije CO 2 karakteristične za tkiva.

Pored kiseonika, hemoglobin nosi jone vodonika, koji se vezuju za ostatke histidina u lancima. Hemoglobin također nosi ugljični dioksid, koji se vezuje za terminalnu amino grupu svakog od četiri polipeptidna lanca, što rezultira stvaranjem karbaminohemoglobina:

Supstanca 2,3-difosfoglicerat (DPG) prisutna je u eritrocitima u prilično visokim koncentracijama; njegov sadržaj se povećava pri izlasku na velike nadmorske visine i tijekom hipoksije, olakšavajući oslobađanje kisika iz hemoglobina u tkivima. DPG se nalazi u kanalu između α 1 β 1 i α 2 β 2, u interakciji sa pozitivno kontaminiranim grupama β-lanaca. Kada hemoglobin veže kiseonik, DPG se istiskuje iz šupljine. Crvena krvna zrnca nekih ptica ne sadrže DPG, već inozitol heksa-fosfat, koji dodatno smanjuje afinitet hemoglobina za kisik.

2,3-difosfoglicerat (DPG)

HbA je normalan hemoglobin odraslih, HbF je fetalni hemoglobin, ima veći afinitet za O2, HbS je hemoglobin kod anemije srpastih ćelija. Anemija srpastih ćelija je ozbiljna nasljedna bolest uzrokovana genetskom abnormalnošću hemoglobina. U krvi oboljelih ljudi nalazi se neobično veliki broj tankih crvenih krvnih zrnaca u obliku srpa, koja, prvo, lako pucaju, a drugo, začepljuju krvne kapilare. Na molekularnom nivou, hemoglobin S se razlikuje od hemoglobina A po jednom aminokiselinskom ostatku na poziciji 6 β-lanaca, gdje se umjesto ostatka glutaminske kiseline nalazi valin. Dakle, hemoglobin S sadrži dva negativna naboja manje; pojava valina dovodi do pojave "ljepljivog" hidrofobnog kontakta na površini molekule; kao rezultat toga, tokom deoksigenacije, molekule deoksihemoglobina S se spajaju i formiraju nerastvorljive, abnormalno duge niti nalik agregatima, što dovodi do deformacije crvenih krvnih zrnaca.

Nema razloga da se misli da postoji nezavisna genetska kontrola nad formiranjem nivoa strukturne organizacije proteina iznad primarne, budući da primarna struktura određuje sekundarnu, tercijarnu i kvarternu (ako postoji). Prirodna konformacija proteina je termodinamički najstabilnija struktura pod datim uslovima.

LIPIDI

Lipidi su uljne ili masne supstance netopive u vodi koje se mogu ekstrahovati iz ćelija nepolarnim rastvaračima. Ovo je heterogena grupa spojeva direktno ili indirektno povezanih s masnim kiselinama.

Biološke funkcije lipida:

1) izvor energije koji se može dugo skladištiti;

2) učešće u formiranju ćelijskih membrana;

3) izvor vitamina rastvorljivih u mastima, signalnih molekula i esencijalnih masnih kiselina;

4) toplotnu izolaciju;

5) nepolarni lipidi služe kao električni izolatori, obezbeđujući brzo širenje depolarizacionih talasa duž mijelinizovanih nervnih vlakana;

6) učešće u stvaranju lipoproteina.

Masne kiseline su strukturne komponente većine lipida. To su dugolančane organske kiseline koje sadrže od 4 do 24 atoma ugljika, sadrže jednu karboksilnu grupu i dugi nepolarni ugljikovodični rep. Ne nalaze se u ćelijama u slobodnom stanju, već samo u kovalentno vezanom obliku. Prirodne masti obično sadrže masne kiseline s parnim brojem atoma ugljika, budući da se sintetiziraju iz dvougljičnih jedinica koje formiraju nerazgranati lanac atoma ugljika. Mnoge masne kiseline imaju jednu ili više dvostrukih veza – nezasićene masne kiseline.

Najvažnije masne kiseline (broj atoma ugljika, naziv, tačka topljenja dat je iza formule):

12, laurinska, 44,2 o C

14, miristik, 53,9 o C

16, palmitinska, 63,1 o C

18, stearinska, 69,6 o C

18, oleinska, 13,5 o C

18, linolna, -5 o C

18, linolenska, -11 o C

20, arahidonski, -49,5 o C

Opća svojstva masnih kiselina;

Gotovo svi sadrže paran broj atoma ugljika,

Zasićene kiseline se dva puta češće nalaze u životinjama i biljkama nego nezasićene.

Zasićene masne kiseline nemaju krutu linearnu strukturu, vrlo su fleksibilne i mogu poprimiti različite konformacije,

U većini masnih kiselina postojeća dvostruka veza nalazi se između 9. i 10. atoma ugljika (Δ 9),

Dodatne dvostruke veze se obično nalaze između Δ 9 dvostruke veze i metilnog kraja lanca,

Dvije dvostruke veze u masnim kiselinama nikada nisu konjugirane; između njih uvijek postoji metilenska grupa,

Dvostruke veze gotovo svih prirodnih masnih kiselina nalaze se u cis-konformacija, koja dovodi do snažnog savijanja alifatskog lanca i čvršće strukture,

Na tjelesnoj temperaturi, zasićene masne kiseline su u voštanom čvrstom stanju, dok su nezasićene masne kiseline tekućine.

Sapuni sa natrijumom i kalijumom i masnim kiselinama sposobni su da emulguju ulja i masti nerastvorljive u vodi; sapuni sa kalcijumom i magnezijumom sa masnim kiselinama se veoma slabo rastvaraju i ne emulguju masti.

Neobične masne kiseline i alkoholi nalaze se u lipidima bakterijske membrane. Mnogi sojevi bakterija koji sadrže ove lipide (termofili, acidofili i galofili) prilagođeni su ekstremnim uvjetima.

isobranched

anteisobranched

koji sadrže ciklopropan

ω-cikloheksil koji sadrži

izopranil

ciklopentanfitanil

Sastav bakterijskih lipida je vrlo raznolik, a raspon masnih kiselina različitih vrsta dobio je značaj taksonomskog kriterija za identifikaciju organizama.

Kod životinja su važni derivati arahidonske kiseline histohormoni prostaglandini, tromboksani i leukotrieni, udruženi u grupu eikozanoida i poseduju izuzetno široku biološku aktivnost.

prostaglandin H 2

Klasifikacija lipida:

1. Triacilgliceridi(masti) su estri glicerol alkohola i tri molekula masnih kiselina. Oni čine glavnu komponentu depoa masti u biljnim i životinjskim ćelijama. Ne sadrži membrane. Jednostavni triacilgliceridi sadrže identične ostatke masnih kiselina u sve tri pozicije (tristearin, tripalmitin, triolein). Mješoviti sadrže različite masne kiseline. Lakši je po specifičnoj težini od vode, visoko rastvorljiv u hloroformu, benzenu i eteru. Hidroliziraju se ključanjem s kiselinama ili bazama ili djelovanjem lipaze. U stanicama u normalnim uvjetima, autooksidacija nezasićenih masti je potpuno inhibirana zbog prisustva vitamina E, raznih enzima i askorbinske kiseline. U specijaliziranim ćelijama vezivnog tkiva životinjskih adipocita, ogromna količina triacilglicerida može se pohraniti u obliku kapljica masti, ispunjavajući gotovo cijeli volumen ćelije. U obliku glikogena, tijelo može skladištiti energiju ne više od jednog dana. Triacilgliceridi mogu skladištiti energiju mjesecima jer se mogu skladištiti u vrlo velikim količinama u gotovo čistom, nehidratiziranom obliku i, po jedinici težine, pohranjuju dvostruko više energije od ugljikohidrata. Osim toga, triacilgliceridi ispod kože formiraju toplinski izolacijski sloj koji štiti tijelo od vrlo niskih temperatura.

neutralne masti

Za karakterizaciju svojstava masti koriste se sljedeće konstante:

Kiselinski broj - broj mg KOH koji je potreban za neutralizaciju

slobodne masne kiseline sadržane u 1 g masti;

Broj saponifikacije - broj mg KOH potrebnih za hidrolizu

neutralni lipidi i neutralizacija svih masnih kiselina,

Jodna vrijednost je broj grama joda povezan sa 100 g masti.

karakteriše stepen nezasićenosti date masti.

2. Vosak su estri formirani od dugolančanih masnih kiselina i dugolančanih alkohola. Kod kičmenjaka, vosak koji luče kožne žlijezde djeluje kao zaštitni premaz koji podmazuje i omekšava kožu, a također je štiti od vode. Sloj voska prekriva kosu, vunu, krzno, perje životinja, kao i listove mnogih biljaka. Voskove proizvode i koriste u vrlo velikim količinama morski organizmi, posebno plankton, u kojem služe kao glavni oblik akumulacije visokokalorijskog ćelijskog goriva.

spermaceti, dobijeni iz mozga kitova spermatozoida

pčelinji vosak

3. Fosfoglicerolipidi– služe kao glavne strukturne komponente membrana i nikada se ne skladište u velikim količinama. Obavezno sadržavajte polihidrični alkohol glicerin, fosfornu kiselinu i ostatke masnih kiselina.

Fosfoglicerolipidi se takođe mogu podeliti u nekoliko tipova na osnovu njihove hemijske strukture:

1) fosfolipidi - sastoje se od glicerola, dva ostatka masnih kiselina na 1. i 2. poziciji glicerola i ostatka fosforne kiseline, sa kojima je povezan ostatak drugog alkohola (etanolamin, holin, serin, inozitol). Po pravilu, masna kiselina na 1. poziciji je zasićena, a na 2. poziciji je nezasićena.

fosfatidna kiselina je polazni materijal za sintezu drugih fosfolipida; nalazi se u tkivima u malim količinama

fosfatidiletanolamin (kefalin)

fosfatidilholin (lecitin), praktički ga nema u bakterijama

fosfatidilserin

fosfatidilinozitol je prekursor dva važna sekundarna prenosioca (glasnika) diacilglicerola i inozitol 1,4,5-trifosfata

2) plazmalogeni - fosfoglicerolipidi, u kojima je jedan od ugljikovodičnih lanaca vinil etar. Plazmalogeni se ne nalaze u biljkama. Etanolamin plazmalogeni su široko prisutni u mijelinu i sarkoplazmatskom retikulumu srca.

etanolaminplazmalogen

3) lizofosfolipidi – nastaju od fosfolipida enzimskim cijepanjem jednog od acilnih ostataka. Zmijski otrov sadrži fosfolipazu A 2, koja stvara lizofosfatide koji imaju hemolitičko djelovanje;

4) kardiolipini - fosfolipidi unutrašnjih membrana bakterija i mitohondrija, nastaju interakcijom dva ostatka fosfatidne kiseline sa glicerolom:

kardiolipin

4. Fosfosfingolipidi– funkcije glicerola u njima obavlja sfingozin, amino alkohol sa dugim alifatskim lancem. Ne sadrži glicerin. Prisutni su u velikim količinama u membranama ćelija nervnog tkiva i mozgu. Fosfingolipidi su rijetki u membranama biljnih i bakterijskih stanica. Derivati sfingozina acilirani na amino grupi sa ostacima masnih kiselina nazivaju se ceramidi. Najznačajniji predstavnik ove grupe je sfingomijelin (ceramid-1-fosfoholin). Prisutan je u većini membrana životinjskih ćelija, posebno u mijelinskim ovojnicama određenih tipova nervnih ćelija.

sfingomijelin

sfingozin

5. Glikoglicerolipidi - lipidi koji imaju ugljikohidrat vezan preko glikozidne veze na poziciji 3 glicerola ne sadrže fosfatnu grupu. Glikoglicerolipidi su široko prisutni u membranama hloroplasta, kao i u plavo-zelenim algama i bakterijama. Monogalaktozildiacilglicerol je najčešći polarni lipid u prirodi, jer čini polovinu svih lipida u tilakoidnoj membrani hloroplasta:

monogalaktozildiacilglicerol

6. Glikosfingolipidi– izgrađen od sfingozina, ostatka masne kiseline i oligosaharida. Sadrži u svim tkivima, uglavnom u vanjskom lipidnom sloju plazma membrane. Nedostaje im fosfatna grupa i nemaju električni naboj. Glikosfingolipidi se dalje mogu podijeliti u dvije vrste:

1) cerebrozidi su jednostavniji predstavnici ove grupe. Galaktocerebrozidi se nalaze prvenstveno u membranama moždanih ćelija, dok se glukocerebrozidi nalaze u membranama drugih ćelija. Cerebrozidi, koji sadrže dva, tri ili četiri ostatka šećera, lokalizirani su uglavnom u vanjskom sloju ćelijskih membrana.

galaktocerebrozid

2) gangliozidi su najsloženiji glikosfingolipidi. Njihove vrlo velike polarne glave formirane su od nekoliko ostataka šećera. Karakterizira ih prisustvo u ekstremnom položaju jednog ili više ostataka N-acetilneuraminske (sijalne) kiseline, koja nosi negativan naboj pri pH 7. U sivoj tvari mozga, gangliozidi čine oko 6% membranskih lipida. Gangliozidi su važne komponente specifičnih receptorskih mjesta smještenih na površini ćelijskih membrana. Dakle, oni se nalaze u onim specifičnim područjima nervnih završetaka gdje dolazi do vezivanja molekula neurotransmitera u procesu kemijskog prijenosa impulsa iz jedne nervne ćelije u drugu.

7. Izoprenoidi– derivati izoprena (aktivni oblik je 5-izopentenil difosfat), koji obavljaju širok spektar funkcija.

izopren 5-izopentenil difosfat

Sposobnost sinteze specifičnih izoprenoida karakteristična je samo za neke vrste životinja i biljaka.

1) kaučuk – sintetizira ga nekoliko vrsta biljaka, prvenstveno Hevea brasiliensis:

gumeni fragment

2) vitamini rastvorljivi u mastima A, D, E, K (zbog strukturnog i funkcionalnog afiniteta sa steroidnim hormonima, vitamin D se danas klasifikuje kao hormon):

vitamin A

vitamin E

vitamin K

3) životinjski hormoni rasta – retinoična kiselina kod kičmenjaka i neotenin kod insekata:

retinoinska kiselina

neotenin

Retinoična kiselina je hormonski derivat vitamina A, stimuliše rast i diferencijaciju ćelija, neotenini su hormoni insekata, stimulišu rast larvi i inhibiraju linjanje, i antagonisti su ekdizonu;

4) biljni hormoni - apscizinska kiselina, je fitohormon stresa koji pokreće sistemski imuni odgovor biljaka, koji se manifestuje u otpornosti na širok spektar patogena:

apscizinska kiselina

5) terpeni - brojne aromatične supstance i eterična ulja biljaka koja imaju baktericidno i fungicidno dejstvo; jedinjenja sa dve izoprenske jedinice nazivaju se monoterpeni, tri - seskviterpeni, a šest - triterpeni:

kamfor timol

6) steroidi - složene supstance rastvorljive u mastima, čije molekule sadrže ciklopentan perhidrofenantren (u suštini triterpen). Glavni sterol u životinjskim tkivima je alkoholni holesterol (holesterol). Holesterol i njegovi estri sa dugolančanim masnim kiselinama važne su komponente lipoproteina plazme, kao i vanjske ćelijske membrane. Pošto četiri spojena prstena stvaraju krutu strukturu, prisustvo holesterola u membranama reguliše fluidnost membrane na ekstremnim temperaturama. Biljke i mikroorganizmi sadrže srodna jedinjenja - ergosterol, stigmasterol i β-sitosterol.

holesterol

ergosterol

stigmasterol

β-sitosterol

Žučne kiseline nastaju iz holesterola u tijelu. Oni osiguravaju rastvorljivost holesterola u žuči i pospešuju varenje lipida u crevima.

holična kiselina

Kolesterol također proizvodi steroidne hormone - lipofilne signalne molekule koje reguliraju metabolizam, rast i reprodukciju. Postoji šest glavnih steroidnih hormona u ljudskom tijelu:

kortizol aldosteron

testosteron estradiol

progesteron kalcitriol

Kalcitriol je vitamin D sa hormonskom aktivnošću, razlikuje se od hormona kičmenjaka, ali je takođe izgrađen na bazi holesterola. B prsten se otvara zbog reakcije zavisne od svjetlosti.

Derivat holesterola je hormon linjanja insekata, pauka i rakova - ekdizon. Steroidni hormoni koji vrše signalnu funkciju također se nalaze u biljkama.

7) lipidna sidra koja drže molekule proteina ili drugih jedinjenja na membrani:

ubikinon

Kao što vidimo, lipidi nisu polimeri u doslovnom smislu te riječi, ali su i metabolički i strukturno bliski polihidroksibutirnoj kiselini prisutnoj u bakterijama, važnoj rezervnoj tvari. Ovaj visoko redukovani polimer sastoji se samo od jedinica D-β-hidroksimaslačne kiseline povezanih esterskom vezom. Svaki lanac sadrži oko 1500 ostataka. Struktura je kompaktna desna spirala, sa oko 90 takvih lanaca naslaganih da formiraju tanak sloj u bakterijskim ćelijama.

poli-D-β-hidroksibuterna kiselina

Aminokiseline ne apsorbuju svetlost u vidljivom delu spektra, aromatične aminokiseline apsorbuju svetlost u UV oblasti spektra: triptofan i tirozin na 280 nm, fenilalanin na 260 nm.

Biološka uloga aminokiselina:

2) mogu biti strukturni elementi drugih prirodnih jedinjenja - koenzima, žučnih kiselina, antibiotika;

3) su signalni molekuli. Neke od aminokiselina su neurotransmiteri ili prekursori neurotransmitera, hormona i histohormona;

4) su najvažniji metaboliti, na primjer, neke aminokiseline su prekursori biljnih alkaloida, ili služe kao donori dušika, ili su vitalne komponente ishrane.

Klasifikacija proteinogenih aminokiselina zasniva se na strukturi i polaritetu bočnih lanaca:

1. Alifatične aminokiseline:

glicin, gly,G,Gly

alanin, ala, A, Ala

valin, osovina,V,Val*

leucin, lei,L,Leu*

izoleucin, mulj, ja, Ile*

Ove aminokiseline ne sadrže heteroatome ili cikličke grupe u bočnom lancu i karakteriziraju ih izrazito niski polaritet.

cistein, cis, C, Cys

metionin, meth, M, Met*

3. Aromatične aminokiseline:

fenilalanin, fen,F,Phe*

tirozin, streljana, Y, Tyr

triptofan, tri, W, Trp*

histidin, gis, H, His

4. Neutralne aminokiseline:

serin, siva,S,Ser

treonin, tre, T, Thr*

asparagin, asn, N, Asn

glutamin, gln, Q, Gln

Neutralne aminokiseline sadrže hidroksilne ili karboksamidne grupe. Iako su amidne grupe nejonske, molekule asparagina i glutamina su visoko polarne.

5. Kisele aminokiseline:

asparaginska kiselina (aspartat), asp, D, Asp

glutaminska kiselina (glutamat), glu, E,Glu

Karboksilne grupe bočnih lanaca kiselih aminokiselina su potpuno jonizovane u čitavom rasponu fizioloških pH vrednosti.

6. Esencijalne aminokiseline:

lizin, l od, K, Lys*

arginin, arg, R, Arg

Bočni lanci glavnih aminokiselina su potpuno protonirani u neutralnom pH području. Visoko bazična i vrlo polarna aminokiselina je arginin, koji sadrži gvanidinsku grupu.

7. Iminokiselina:

prolin, o,P,Pro

Neke od navedenih aminokiselina ne mogu se sintetizirati u ljudskom tijelu i moraju se unositi hranom. Ove esencijalne aminokiseline su označene zvjezdicama.

Kao što je gore navedeno, proteinogene aminokiseline su prekursori nekoliko vrijednih biološki aktivnih molekula.

β-alanin cisteamin

Ostatak glutaminske kiseline je dio drugog koenzima - tetrahidrofolne kiseline, derivata vitamina B c.

Drugi biološki vrijedni molekuli su konjugati žučnih kiselina sa aminokiselinom glicinom. Ovi konjugati su jače kiseline od baznih, nastaju u jetri i prisutni su u žuči u obliku soli.

glikoholna kiselina

opšta formula penicilina

Od aminokiselina se dekarboksilacijom dobijaju biogeni amini - neurotransmiteri, hormoni i histohormoni.

Aminokiseline glicin i glutamat su sami po sebi neurotransmiteri u centralnom nervnom sistemu.

papaverin fizostigmin

Amino kiseline se široko koriste u medicinskoj praksi. To su aminokiseline kao što su metionin, histidin, glutaminska i asparaginska kiselina, glicin, cistein, valin.

U posljednjoj deceniji aminokiseline su se počele dodavati u kozmetičke proizvode za njegu kože i kose.

Hemijski modifikovane aminokiseline se takođe široko koriste u industriji kao surfaktanti u sintezi polimera, u proizvodnji deterdženata, emulgatora i aditiva za gorivo.

Opće karakteristike (struktura, klasifikacija, nomenklatura, izomerija).

Glavna strukturna jedinica proteina su a-amino kiseline. U prirodi postoji oko 300 aminokiselina. 20 različitih a-amino kiselina pronađeno je u proteinima (jedna od njih, prolin, nije amino-, A imino kiselina). Sve ostale aminokiseline postoje u slobodnom stanju ili u sastavu kratkih peptida, ili u kompleksima sa drugim organskim supstancama.

a-Aminokiseline su derivati karboksilnih kiselina u kojima je jedan atom vodika zamijenjen amino grupom (-NH2) na a-ugljikovom atomu, na primjer:

Aminokiseline se razlikuju po strukturi i svojstvima radikala R. Radikal može predstavljati ostatke masnih kiselina, aromatične prstenove i heterocikle. Zahvaljujući tome, svaka aminokiselina je obdarena specifičnim svojstvima koja određuju hemijska, fizička svojstva i fiziološke funkcije proteina u telu.

Zahvaljujući radikalima aminokiselina, proteini imaju niz jedinstvenih funkcija koje nisu karakteristične za druge biopolimere i imaju hemijsku individualnost.

Aminokiseline s b- ili g-pozicijom amino grupe su mnogo rjeđe u živim organizmima, na primjer:

Klasifikacija i nomenklatura aminokiselina.

Postoji nekoliko vrsta klasifikacija aminokiselina koje čine proteine.

A) Jedna od klasifikacija zasniva se na hemijskoj strukturi radikala aminokiselina. Razlikuju se aminokiseline:

1. Alifatični - glicin, alanin, valin, leucin, izoleucin:

2. Sadrže hidroksil – serin, treonin:

4. Aromatični – fenilalanin, tirozin, triptofan:

5. Sa anjonskim grupama u bočnim lancima - asparaginska i glutaminska kiselina:

6. i amidi asparaginske i glutaminske kiseline - asparagin, glutamin.

7. Glavni su arginin, histidin, lizin.

8. Iminokiselina – prolin

B) Druga vrsta klasifikacije zasniva se na polaritetu R grupa aminokiselina.

Razlikovati polarnih i nepolarnih amino kiseline. Nepolarni radikali imaju nepolarne C–C, C–H veze; postoji osam takvih aminokiselina: alanin, valin, leucin, izoleucin, metionin, fenilalanin, triptofan, prolin.

Sve ostale aminokiseline su na polarnu(u R-grupi postoje polarne veze C–O, C–N, –OH, S–H). Što je više aminokiselina sa polarnim grupama u proteinu, to je veća njegova reaktivnost. Funkcije proteina u velikoj mjeri zavise od njegove reaktivnosti. Enzime karakteriše posebno veliki broj polarnih grupa. I obrnuto, ima ih vrlo malo u takvom proteinu kao što je keratin (kosa, nokti).

B) Aminokiseline se takođe klasifikuju na osnovu jonskih svojstava R-grupa(Tabela 1).

Kiselo(pri pH = 7 R-grupa može nositi negativan naboj) to su asparaginska, glutaminska kiselina, cistein i tirozin.

Basic(pri pH=7 R-grupa može nositi pozitivan naboj) - to su arginin, lizin, histidin.

Sve ostale aminokiseline pripadaju neutralan (grupa R je nenapunjena).

Tabela 1 – Klasifikacija aminokiselina na osnovu polariteta
R-grupa.

3. Negativno napunjen
R-grupe

Asparaginska kiselina

Glutaminska kiselina

4. Pozitivno napunjen
R-grupe

Histidin

Gly ALa VaL Leu Lie Pro Phe Trp Ser Thr Cys Met Asn GLn Tyr Asp GLy Lys Arg His G A V L I P F W S T C M N Q Y D E K R N Gli Ala Val Ley Ile Pro Fen Trp Ser Tre Cis Met Asn Gln Tir Asp Glu Liz Arg Gis 5,97 6,02 5,97 5,97 5,97 6,10 5,98 5,88 5,68 6,53 5,02 5,75 5,41 5,65 5,65 2,97 3,22 9,74 10,76 7,59 7,5 9,0 6,9 7,5 4,6 4,6 3,5 1,1 7,1 6,0 2,8 1,7 4,4 3,9 3,5 5,5 6,2 7,0 4,7 2,1

G) Aminokiseline se dijele prema broju aminskih i karboksilnih grupa:

– do monoamin monokarboksilne koji sadrže jednu karboksilnu i jednu aminsku grupu;

– monoaminodikarbonske(dve karboksilne i jedna aminska grupa);

– diaminomonokarboksilna(dve aminske i jedna karboksilna grupa).

E) Prema svojoj sposobnosti da se sintetiziraju u ljudskom i životinjskom tijelu, sve aminokiseline se dijele:

– na zamjenjive,

– nezamjenjiv,

– djelimično nezamjenjiv.

Esencijalne aminokiseline ne mogu se sintetizirati u ljudskom tijelu i životinjama, one se moraju unositi hranom. Postoji osam apsolutno esencijalnih aminokiselina: valin, leucin, izoleucin, treonin, triptofan, metionin, lizin, fenilalanin.

Djelomično esencijalne - sintetišu se u organizmu, ali u nedovoljnim količinama, pa se moraju djelimično snabdjeti hranom. Ove aminokiseline su arganin, histidin, tirozin.

Neesencijalne aminokiseline sintetiziraju se u ljudskom tijelu u dovoljnim količinama iz drugih jedinjenja. Biljke mogu sintetizirati sve aminokiseline.

Izomerizam

U molekulima svih prirodnih aminokiselina (s izuzetkom glicina), a-ugljikov atom ima sve četiri valentne veze koje zauzimaju različiti supstituenti; takav atom ugljika je asimetričan i naziva se kiralni atom. Kao rezultat toga, otopine aminokiselina imaju optičku aktivnost - rotiraju ravninu polarizirane svjetlosti. Broj mogućih stereoizomera je tačno 2n, gdje je n broj asimetričnih atoma ugljika. Za glicin n = 0, za treonin n = 2. Svih ostalih 17 proteinskih aminokiselina sadrže jedan asimetrični atom ugljika, mogu postojati u obliku dva optička izomera.

Kao standard pri određivanju L I D- konfiguracije aminokiselina, koristi se konfiguracija stereoizomera gliceraldehida.

Lokacija u formuli Fischer projekcije NH 2 grupe na lijevoj strani odgovara L-konfiguracije, a desno – D-konfiguracije.

Treba napomenuti da su slova L I D znači da supstanca, u svojoj stereohemijskoj konfiguraciji, pripada L ili D reda, bez obzira na smjer rotacije.

Pored 20 standardnih aminokiselina koje se nalaze u gotovo svim proteinima, postoje i nestandardne aminokiseline koje su komponente samo nekih vrsta proteina – ove aminokiseline se još nazivaju modificirano(hidroksiprolin i hidroksilizin).

Metode prijema

– Aminokiseline su od izuzetnog fiziološkog značaja. Proteini i polipeptidi su građeni od ostataka aminokiselina.

Tokom hidrolize proteinaŽivotinjski i biljni organizmi proizvode aminokiseline.

Sintetičke metode za dobijanje aminokiselina:

– Utjecaj amonijaka na halogenirane kiseline