Aminokwasy mają izomerię. Aktywność optyczna aminokwasów kwaśnych Podział izomerów ze względu na aktywność optyczną

Aktywność optyczna aminokwasów

Wszystkie aminokwasy oprócz glicyny zawierają chiralny atom węgla i mogą występować jako enancjomery:

Formy enancjomeryczne lub optyczne anitipody mają różne współczynniki załamania światła i różne molowe współczynniki ekstynkcji ( dichroizm kołowy ) dla lewej i prawej spolaryzowanej kołowo składowej światła spolaryzowanego liniowo. Obracają płaszczyznę oscylacji liniowo spolaryzowanego światła pod równymi kątami, ale w przeciwnych kierunkach. Rotacja zachodzi w taki sposób, że obie składowe światła przechodzą przez ośrodek optycznie czynny z różnymi prędkościami i są przesunięte w fazie.

Skręcalność właściwą można wyznaczyć z kąta obrotu 6 wyznaczonego na polarymetrze.

Gdzie c to stężenie roztworu, l to grubość warstwy, czyli długość rurki polarymetrycznej.

Stosowana jest również rotacja molekularna, to znaczy [b] odnosi się do 1 mola.

Należy zauważyć, że zależność skręcalności optycznej od stężenia jest znacząca tylko w pierwszym przybliżeniu. W zakresie c=1h2 odpowiednie wartości są prawie niezależne od zmiany stężenia.

Jeśli do pomiaru rotacji cząsteczki optycznie czynnego związku stosuje się liniowo spolaryzowane światło o stale zmieniającej się długości fali, uzyskuje się charakterystyczne widmo. W przypadku, gdy wartości rotacji molekularnej rosną wraz ze spadkiem długości fali, mówi się o pozytywnym efekcie Cottona, w przeciwnym przypadku o negatywnym. Szczególnie znaczące efekty obserwuje się przy długości fali odpowiadającej maksimom pasm absorpcji odpowiednich enancjomerów: zmienia się znak rotacji. Zjawisko to, znane jako dyspersja rotacji optycznej (ORD), wraz z dichroizmem kołowym (CD), jest wykorzystywane w badaniach strukturalnych związków optycznie czynnych.

Figura 1 przedstawia krzywe ORD L- i D-alaniny, a figura 2 przedstawia widma CD D- i L-metioniny. Położenie i rotacja pasm karbonylowych w obszarze 200–210 nm silnie zależy od pH. Dla wszystkich aminokwasów zakłada się, że przy konfiguracji L przejawia się pozytywny efekt, przy konfiguracji D negatywny efekt bawełny.

Ryc.1.

Ryc.2.

Konfiguracja i konformacja aminokwasów

Konfiguracja aminokwasów proteinogennych jest skorelowana z D-glukozą; podejście to zaproponował E. Fisher w 1891 roku. We wzorach przestrzennych Fischera podstawniki przy chiralnym atomie węgla zajmują pozycję odpowiadającą ich konfiguracji absolutnej. Rysunek przedstawia formuły D - i L-alaniny.

Schemat Fishera do określania konfiguracji aminokwasu ma zastosowanie do wszystkich b - aminokwasów z chiralnym b - atomem węgla.

Z rysunku widać, że Ł-aminokwas może być prawoskrętny (+) lub lewoskrętny (-) w zależności od charakteru rodnika. Zdecydowana większość naturalnie występujących β-aminokwasów to Ł-wiersz. Ich enancjomorfy, tj. D-aminokwasy, syntetyzowane tylko przez mikroorganizmy i nazywane są „ „nienaturalne” aminokwasy.

Zgodnie z nomenklaturą (R,S), większość „naturalnych” lub L-aminokwasów ma konfigurację S.

W dwuwymiarowym obrazie dla D - i L-izomerów przyjmuje się pewną kolejność podstawników. W przypadku D-aminokwasu grupa karboksylowa jest pokazana na górze, a następnie zgodnie z ruchem wskazówek zegara grupa aminowa, łańcuch boczny i atom wodoru. L-aminokwas ma odwrotną kolejność podstawników, z łańcuchem bocznym zawsze na dole.

Aminokwasy treonina, izoleucyna i hydroksyprolina mają dwa centra chiralności.

Obecnie wyznaczanie konfiguracji bezwzględnej aminokwasów odbywa się zarówno z wykorzystaniem rentgenowskiej analizy dyfrakcyjnej i metod enzymatycznych, jak i z wykorzystaniem badania widm CD i ORD.

W przypadku niektórych aminokwasów istnieje zależność między ich konfiguracją a smakiem, na przykład L-Trp, L-Phe, L-Tyr, L-Leu mają gorzki smak, podczas gdy ich D-enancjomery są słodkie. Słodki smak glicyny znany jest od dawna. Sól jednosodowa kwasu glutaminowego – glutaminian sodu – jest jednym z najważniejszych nośników walorów smakowych stosowanych w przemyśle spożywczym. Co ciekawe, dipeptydowa pochodna kwasu asparaginowego i fenyloalaniny wykazuje intensywnie słodki smak. W ostatnich latach stereochemia aminokwasów rozwija się głównie w kierunku badania problemów konformacyjnych. Badania z wykorzystaniem różnych metod fizycznych, w szczególności spektroskopii magnetycznego rezonansu jądrowego (NMR) o wysokiej rozdzielczości, pokazują, że podstawniki na atomach b i c-c aminokwasu preferują określone konfiguracje. Spektroskopię NMR można wykorzystać do przeprowadzenia analizy konformacyjnej zarówno w stanie stałym, jak iw roztworze. Analiza konformacyjna dostarcza ważnych informacji o zachowaniu konformacyjnym białek i peptydów.

Wszystkie aminokwasy powstające podczas hydrolizy białek, z wyjątkiem glicyny, wykazują aktywność optyczną. Wynika to z obecności asymetrycznego atomu węgla.

Aktywność optyczna związków organicznych to zdolność do skręcania płaszczyzny światła spolaryzowanego w prawo lub w lewo. Znaki „+” i „-” służą do wskazania kierunku obrotów. Jeśli roztwór aminokwasu obraca płaszczyznę światła spolaryzowanego w prawo, to przed jego nazwą umieszcza się znak „+”, a jeśli w lewo, to znak „-”. Przy wyznaczaniu skręcalności optycznej zawsze należy wskazać warunki, w jakich wykonano pomiary (rozpuszczalnik, temperatura).

Jeśli aminokwasy są otrzymywane przez hydrolizę białek, zachowują one swoją aktywność optyczną. W przypadku pozyskiwania aminokwasów na drodze syntezy chemicznej najczęściej otrzymuje się je w postaci nieaktywnej. Ta forma zwykle składa się z równomolowej mieszaniny izomerów L i D, jest oznaczona jako DL i nazywana jest racematem.

Racemizacja. Zgodnie z klasyczną teorią stereochemii, gdy dwa podstawniki przy asymetrycznym atomie węgla zamieniają się miejscami, odpowiednie związki zamieniają się w jego optyczne antypody. Dlatego jego skręcalność optyczna zmienia znak.

Właściwości kwasowo-zasadowe aminokwasów

Właściwości kwasowo-zasadowe aminokwasów są niezbędne do zrozumienia właściwości białek. Ponadto metody rozdzielania, identyfikacji i oznaczania ilościowego aminokwasów i białek opierają się na tych właściwościach aminokwasów.

Cząsteczka aminokwasu zawiera dwie grupy funkcyjne - grupę karboksylową i grupę aminową. W związku z tym aminokwasy mają zarówno właściwości kwasowe, jak i zasadowe. Zwykła postać aminokwasu (a) nie przedstawia dokładnej struktury tych związków. Aminokwasom przypisuje się strukturę amfoterycznych jonów dwubiegunowych (b).

R-CH-COOH R-CH-COO -

Jednym z dowodów na to, że w obojętnych roztworach wodnych aminokwas występuje w postaci jonów dwubiegunowych jest ich lepsza rozpuszczalność w wodzie, wysoka temperatura topnienia, zwykle powyżej 200 0 .

Ze względu na amfoteryczny charakter aminokwasy tworzą sole zarówno z kwasami, jak i zasadami.

Gdy do roztworu aminokwasu dodaje się kwas, jony wodoru (H +) znikają zgodnie z równaniem (1), gdy dodaje się żrącą zasadę, jony wodorotlenkowe (OH -) są neutralizowane zgodnie z równaniem (2). W obu przypadkach pH roztworu nie zmienia się lub zmienia się nieznacznie. Zastosowanie aminokwasów w roztworach buforowych opiera się na tej właściwości.

H3N + -CH-COO - + H + H3N + -CH-COOH (1)

H3N + -CH-COO - + OH - H2N-CH-COO - + H2O (2)

W roztworach wodnych α-aminokwasy mogą występować jako dwubiegunowy jon, kation lub anion.

H 2 N-CH-COO - H 3 N + -CH-COOH H 3 N + -CH-COO -

Anion kation jon bipolarny

Właściwości kwasowo-zasadowe aminokwasów można najłatwiej zinterpretować w oparciu o teorię kwasów i zasad Brønsteda-Lowry'ego. Zgodnie z tą teorią kwas jest uważany za donora protonów, a zasada za akceptor protonów. Zgodnie z tą teorią kation aminokwasu jest kwasem dwuzasadowym, w cząsteczce kationu znajdują się dwie grupy zdolne do oddania protonu - COOH i + NH 3. Kiedy w pełni protonowany kwas jest w pełni miareczkowany zasadą, może oddać 2 protony.

Zdolność kwasu do dysocjacji charakteryzuje się jego stałą dysocjacji. W przypadku w pełni protonowanego aminokwasu proces dysocjacji przebiega dwuetapowo.

H3N + -CH-COOH + H2O? H3N + -CH-COO - + H + + H2O (1)

H3N + -CH-COO- + H2O? H 2 N-CH-COO - + H + + H 2 O (2)

Graficznie przebieg miareczkowania przedstawiono na wykresie 1.

Ryż. 1 Miareczkowanie w pełni protonowanej alaniny za pomocą NaOH

pK 1 - stała dysocjacji grupy karboksylowej,

pK 2 - stała dysocjacji grupy aminowej,

pI to punkt izoelektryczny aminokwasu.

miareczkowanie hydrolizy aminokwasów

Krzywa składa się z 2 wyraźnie oddzielonych gałęzi. W każdej gałęzi istnieje punkt środkowy, w którym zmiana pH z dodatkiem OH - będzie minimalna. Stałe dysocjacji grup karboksylowych (pK 1) i aminowych (pK 2) można wyznaczyć z punktu środkowego odpowiadającego każdemu etapowi. W tym przypadku np. dla alaniny uzyskuje się wartości pK 1 = 2,34, pK 2 = 9,69.

W początkowym momencie miareczkowania aminokwas w roztworze występuje w postaci kationu. Przy pH = 2,34, co odpowiada punktowi środkowemu pierwszego etapu, obecne są dwa jony w stężeniu równomolowym - kation i jon bipolarny:

H3N + -CH(R) -COOH i H3N + -CH(R) -COO -

Przy pH = 9,69, tj. w połowie drugiego etapu anion i jon dwubiegunowy występują w stężeniach równomolowych:

H2N-CH(R)-COO- i H3N+ -CH(R)-COOH

Punkt przejścia między dwiema gałęziami krzywej miareczkowania alaniny leży przy pH 6,02. Przy tej wartości pH cząsteczka aminokwasu ma całkowicie postać jonu dwubiegunowego

H3N + -CH(R) -COO -

Nie przenosi całkowitego ładunku elektrycznego i nie porusza się w polu elektrycznym. Wartość pH, przy której aminokwas występuje w postaci jonu dwubiegunowego, nazywana jest punktem izoelektrycznym aminokwasu i oznaczana jest jako pI.

Punkt izoelektryczny aminokwasu jest określony przez wartość dwóch stałych dysocjacji. Jest to średnia arytmetyczna między pK 1 i pK 2, tj.

pI = --------------

Tak więc kwas monoaminokarboksylowy przy niskim pH jest w pełni protonowanej formie (kation) i jest kwasem dwuzasadowym, a jon dwubiegunowy jest kwasem jednozasadowym. Spośród dwóch grup kwasowych - (COOH i H 3 N +) grupa COOH jest mocnym kwasem. Kwasy o niskim powinowactwie do protonów są mocnymi kwasami, łatwo oddają protony. Kwasy o silnym powinowactwie do protonów są słabymi kwasami, dysocjują w niewielkim stopniu. Wszystkie b-aminokwasy zachowują się jak mocne elektrolity przy dowolnym pH.

Roztwory aminokwasów mają właściwości buforujące, a ich zdolność buforowania jest maksymalna przy pH równym wartości pK grup kwasowych. Tylko jeden aminokwas, histydyna, ma znaczną zdolność buforowania w zakresie pH 6-8 (w fizjologicznym zakresie pH).

PI kwasów monoaminokarboksylowych wynosi około 6, pI kwasów dikarboksylowych znajduje się w obszarze kwaśnym, a diaminokwasów w obszarze zasadowym. Zatem pl alaniny = 6,02, pl kwasu asparaginowego = 3,0, pl lizyny = 9,7.

Aminokwasy migrują w roztworach alkalicznych do anody, w roztworach kwaśnych do katody. W punkcie izoelektrycznym nie ma migracji. W punkcie izoelektrycznym rozpuszczalność aminokwasów jest minimalna. Metoda ogniskowania izoelektrycznego opiera się na tej właściwości.

Wprowadzenie ......................................................... . .................................................. ............3

1. Budowa i właściwości aminokwasów kwaśnych .............................................. ......... ..........5

1.1. Substancje ................................................. ................................................................. ........5

1.2. Materia organiczna ................................................ ................................................................ ...5

1.3. Funkcjonalne pochodne węglowodorów .............................................. ..............6

1.4. Aminokwasy ................................................ ........................................................... ...............7

1.5. Kwas glutaminowy ................................................ ................................................................ ......9

1.6 Właściwości biologiczne............................................................ ........................................................... .jedenaście

2. Aktywność optyczna aminokwasów kwaśnych .............................................. .... .....12

2.1 Cząsteczka chiralna........................................................... ........................................................... ......13

2.2 Charakterystyka skręcalności optycznej .............................................. .......................15

2.3 Pomiar skręcalności optycznej............................................................ ...........................................17

2.4 Znane dane dotyczące skręcalności optycznej aminokwasów kwaśnych .............. 18

Wniosek................................................. ............................................... . .........21

Literatura................................................. ............................................... . .........22

Wstęp
Odkrycie aminokwasu wiąże się zwykle z trzema odkryciami:
W 1806 roku odkryto pierwszą pochodną aminokwasu, amid asparaginy.
W 1810 roku odkryto pierwszy aminokwas cystynę, którą wyizolowano z kamieni moczowych o charakterze niebiałkowym.
W 1820 r. aminokwas glicynę po raz pierwszy wyizolowano z hydrolizatu białkowego i mniej lub bardziej dokładnie oczyszczono.

Ale odkrycie kwasu glutaminowego nastąpiło raczej po cichu. Niemiecki chemik Heinrich Ritthausen wyizolował go w 1866 roku z białka roślinnego, w szczególności z glutenu pszennego. Zgodnie z tradycją nazwę nowej substancji nadano od jej źródła: das Gluten, w tłumaczeniu z niemieckiego gluten.
Możliwym sposobem pozyskiwania kwasu glutaminowego, stosowanym w Europie i USA, jest hydroliza białek, np. tego samego glutenu, z którego po raz pierwszy otrzymano tę substancję. Zwykle używany gluten pszenny lub kukurydziany, w ZSRR - melasa buraczana. Technologia jest dość prosta: surowce są oczyszczane z węglowodanów, hydrolizowane 20% kwasem solnym, neutralizowane, oddzielane są substancje humusowe, inne aminokwasy są zagęszczane i wytrącane. Pozostały w roztworze kwas glutaminowy ponownie zatęża się i krystalizuje. W zależności od przeznaczenia, spożywczego lub medycznego, przeprowadza się dodatkowe oczyszczanie i rekrystalizację. Wydajność kwasu glutaminowego wynosi w tym przypadku około 5% masy glutenu, czyli 6% masy samego białka.

Celem tej pracy jest zbadanie aktywności optycznej kwaśnych aminokwasów.

Aby osiągnąć ten cel, wyznaczono następujące zadania:
1. Zbadanie właściwości, budowy i znaczenia biologicznego aminokwasów kwaśnych na przykładzie kwasu glutaminowego oraz dokonanie przeglądu piśmiennictwa.
2. Zbadanie aktywności optycznej aminokwasów i przygotowanie przeglądu literatury dotyczącej ich badania.

Rozdział 1. Budowa i właściwości aminokwasów kwaśnych

Aby zbadać aminokwasy, konieczne jest zbadanie podstawowych właściwości, struktury i zastosowania, dlatego w tym rozdziale rozważymy główne rodzaje funkcjonalnych pochodnych węgli i rozważymy kwas glutaminowy.

1.1. Substancje

Wszystkie substancje dzielą się na proste (elementarne) i złożone. Substancje proste składają się z jednego elementu, podczas gdy substancje złożone składają się z dwóch lub więcej elementów.
Z kolei substancje proste dzielą się na metale i niemetale czyli metaloidy. Substancje złożone dzielą się na organiczne i nieorganiczne: związki węgla są zwykle nazywane organicznymi, wszystkie inne substancje nazywane są nieorganicznymi (czasem mineralnymi).
Substancje nieorganiczne dzielą się na klasy albo według składu (dwuelementowe lub dwuskładnikowe, związki i związki wielopierwiastkowe; zawierające tlen, zawierające azot itp.), albo według właściwości chemicznych, tj. redoks itp. d.), które te substancje przeprowadzają w reakcjach chemicznych, zgodnie z ich właściwościami funkcjonalnymi. Następnie rozważone zostaną substancje organiczne, ponieważ obejmują one aminokwasy.

1.2. materia organiczna

Substancje organiczne - klasa związków zawierających węgiel (z wyjątkiem węglików, kwasu węglowego, węglanów, tlenków węgla i cyjanków).

Związki organiczne są zwykle zbudowane z łańcuchów atomów węgla połączonych ze sobą wiązaniami kowalencyjnymi i różnych podstawników przyłączonych do tych atomów węgla. W celu usystematyzowania i ułatwienia nazywania substancji organicznych dzieli się je na klasy zgodnie z tym, jakie charakterystyczne grupy występują w cząsteczkach. O węglowodorach i funkcjonalnych pochodnych węglowodorów. Związki zawierające tylko węgiel i wodór nazywane są węglowodorami.

Węglowodory mogą być alifatyczne, alicykliczne i aromatyczne.
1) Węglowodory aromatyczne są inaczej nazywane arenami.
2) Z kolei węglowodory alifatyczne dzielą się na kilka węższych klas, z których najważniejsze to:
- alkany (atomy węgla są połączone tylko prostymi wiązaniami kowalencyjnymi);
- alkeny (zawierają podwójne wiązanie węgiel-węgiel);

Alkiny (zawierające wiązanie potrójne, takie jak acetylen).

3) Węglowodory cykliczne węglowodory o zamkniętym łańcuchu węglowym. Z kolei dzielą się:
-karbocykliczny (cykl składa się tylko z atomów węgla)
- heterocykliczny (cykl składa się z atomów węgla i innych pierwiastków)

1.3. Funkcjonalne pochodne węglowodorów

Istnieją również pochodne węglowodorów. Są to związki zbudowane z atomów węgla i wodoru. Szkielet węglowodorów zbudowany jest z atomów węgla połączonych wiązaniami kowalencyjnymi; pozostałe wiązania atomów węgla służą do wiązania ich z atomami wodoru. Szkielety węglowodorowe są bardzo stabilne, ponieważ pary elektronów w pojedynczych i podwójnych wiązaniach węgiel-węgiel należą w równym stopniu do obu sąsiednich atomów węgla.

Jeden lub więcej atomów wodoru w węglowodorach może być podstawionych różnymi grupami funkcyjnymi. W tym przypadku powstają różne rodziny związków organicznych.
Typowe rodziny związków organicznych z charakterystycznymi grupami funkcyjnymi obejmują alkohole, których cząsteczki zawierają jedną lub więcej grup hydroksylowych, aminy i aminokwasy zawierające grupy aminowe; ketony zawierające grupy karbonylowe i kwasy z grupami karboksylowymi.

Wiele właściwości fizycznych i chemicznych pochodnych węglowodorów zależy bardziej od jakiejkolwiek grupy przyłączonej do głównego łańcucha węglowodorowego niż od samego łańcucha.
Ponieważ celem moich zajęć jest badanie aminokwasów, skupmy się na tym.

1.4. Aminokwasy

Aminokwasy to związki zawierające zarówno grupy aminowe, jak i karboksylowe:

Zwykle aminokwasy są rozpuszczalne w wodzie i nierozpuszczalne w rozpuszczalnikach organicznych. W obojętnych roztworach wodnych aminokwasy występują w postaci jonów dwubiegunowych i zachowują się jak związki amfoteryczne, tj. właściwości kwasów i zasad.
Istnieje ponad 150 aminokwasów w przyrodzie, ale tylko około 20 niezbędnych aminokwasów służy jako monomery do budowy cząsteczek białka. Kolejność, w jakiej aminokwasy są zawarte w białkach, jest określona przez kod genetyczny.

Zgodnie z klasyfikacją każdy aminokwas zawiera co najmniej jedną grupę kwasową i jedną zasadową. Aminokwasy różnią się między sobą chemicznym charakterem rodnika R, który jest grupą atomów w cząsteczce aminokwasu związaną z atomem węgla α i nie bierze udziału w tworzeniu wiązania peptydowego podczas syntezy białek. Prawie wszystkie grupy α-amino- i α-karboksylowe biorą udział w tworzeniu wiązań peptydowych cząsteczki białka, tracąc przy tym swoje właściwości kwasowo-zasadowe charakterystyczne dla wolnych aminokwasów. Dlatego cała różnorodność cech budowy i funkcji cząsteczek białek jest związana z naturą chemiczną i właściwościami fizykochemicznymi rodników aminokwasowych.

Zgodnie ze strukturą chemiczną grupy R aminokwasy dzielą się na:
1) alifatyczne (glicyna, alanina, walina, leucyna, izoleucyna);

2) zawierające grupę hydroksylową (seryna, treonina);

3) zawierające siarkę (cysteina, metionina);

4) aromatyczne (fenyloalanina, tyrozyna, tritrofan);

5) kwaśne i amidy (kwas asparaginowy, asparagina, kwas glutaminowy, glutamina);

6) zasadowe (arginina, histydyna, lizyna);

7) iminokwasy (prolina).

Zgodnie z polaryzacją grupy R:

1) Polar (glicyna, seryna, treonina, cysteina, tyrozyna, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy, asparagina, glutamina, arginina, lizyna, histydyna);
2) Niepolarne (alanina, walina, leucyna, izoleucyna, metionina, fenyloalanina, tryptofan, prolina).

Zgodnie z właściwościami jonowymi grupy R:

1) Kwaśny (kwas asparaginowy, kwas glutaminowy, cysteina, tyrozyna);
2) zasadowe (arginina, lizyna, histydyna);

3) Neutralny (glicyna, alanina, walina, leucyna, izoleucyna, metionina, fenyloalanina, seryna, treonina, asparagina, glutamina, prolina, tryptofan).

Według wartości odżywczej:

1) Wymienne (treonina, metionina, walina, leucyna, izoleucyna, fenyloalanina, tryptofan, lizyna, arginina, histydyna);

2) Niezbędne (glicyna, alanina, seryna, cysteina, prolina, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy, asparagina, glutamina, tyrozyna).

Rozważmy bardziej szczegółowo właściwości kwasu glutaminowego.

1.5. Kwas glutaminowy

Kwas glutaminowy jest jednym z najczęściej występujących w składzie białek, ponadto wśród pozostałych 19 aminokwasów białkowych znajduje się również jego pochodna glutamina, która różni się od niego jedynie dodatkową grupą aminową.
Kwas glutaminowy bywa też nazywany kwasem glutaminowym, rzadziej alfa-aminoglutarowym. Bardzo rzadkie, chociaż chemicznie poprawne
2-aminopentanodiowy.
Kwas glutaminowy jest również aminokwasem neuroprzekaźnikowym, jednym z ważnych członków klasy aminokwasów pobudzających.

Struktura jest pokazana na ryc. 1.

Ryc.1 Wzór strukturalny kwasu glutaminowego

Właściwości fizykochemiczne

Substancja w czystej postaci, która jest niczym nie wyróżniającym się bezbarwnymi kryształami, słabo rozpuszczalnymi w wodzie. Polarność aminokwasów zawierających grupy hydroksylowe wynika z obecności w nich dużego momentu dipolowego i zdolności grup OH do tworzenia wiązań wodorowych, dlatego kwas glutaminowy jest słabo rozpuszczalny w zimnej wodzie, rozpuszczalny w gorącej wodzie. Tak więc na 100 g wody w temperaturze 25 ° C maksymalna rozpuszczalność wynosi 0,89 g, aw temperaturze 75 ° C - 5,24 g. Praktycznie nierozpuszczalny w alkoholu.

Kwas glutaminowy i jego anion glutaminian występują w organizmach żywych w postaci wolnej, a także w wielu substancjach o małej masie cząsteczkowej. W organizmie ulega dekarboksylacji do kwasu aminomasłowego, a poprzez cykl kwasów trójkarboksylowych zamienia się w kwas bursztynowy.
Typowy alifatyczny α-aminokwas. Po podgrzaniu tworzy kwas 2-pirolidon-5-karboksylowy lub piroglutaminowy z nierozpuszczalnymi solami Cu i Zn. Grupa α-karboksylowa bierze udział głównie w tworzeniu wiązań peptydowych, w niektórych przypadkach, na przykład w naturalnym tripeptydzie glutationu, grupie γ-aminowej. W syntezie peptydów z izomeru L, wraz z grupą α-NH2, zabezpieczana jest grupa γ-karboksylowa, dla której jest ona estryfikowana alkoholem benzylowym lub estrem tert-butylowym otrzymywanym w wyniku działania izobutylenu w obecności kwasów.

Skład chemiczny kwasu glutaminowego przedstawiono w tabeli 1.

1.6 Właściwości biologiczne

Kwas glutaminowy stosuje się w leczeniu chorób ośrodkowego układu nerwowego schizofrenii, psychoz (somatogennych, zatruć, inwolucji), stanów reaktywnych przebiegających z objawami wyczerpania, depresji, następstw zapalenia opon mózgowo-rdzeniowych i mózgu, neuropatii toksycznej na tle stosowanie hydrazydów kwasu izonikotynowego (w skojarzeniu z tiaminą i pirydoksyną), śpiączka wątrobowa. W pediatrii upośledzenie umysłowe, mózgowe porażenie dziecięce, następstwa wewnątrzczaszkowego urazu porodowego, choroba Downa, poliomyelitis (okresy ostre i rekonwalescencji).Jego sól sodowa jest stosowana jako dodatek smakowy i konserwujący w produktach spożywczych. .

Ma szereg przeciwwskazań, takich jak nadwrażliwość, gorączka, niewydolność wątroby i/lub nerek, zespół nerczycowy, choroba wrzodowa żołądka i dwunastnicy, choroby narządów krwiotwórczych, niedokrwistość, leukopenia, drażliwość, gwałtowne reakcje psychotyczne, otyłość. Zwiększona pobudliwość, bezsenność, bóle brzucha, nudności, wymioty – tak odbijają się skutki uboczne kuracji. Może powodować biegunkę, reakcję alergiczną, dreszcze, krótkotrwałą hipertermię; niedokrwistość, leukopenia, podrażnienie błony śluzowej jamy ustnej.

Rozdział 2. Aktywność optyczna aminokwasów kwaśnych

Aby wykonać to zadanie, konieczne jest szczegółowe rozważenie aktywności optycznej.

Światło to promieniowanie elektromagnetyczne odbierane przez ludzkie oko. Można je podzielić na naturalne i spolaryzowane. W świetle naturalnym drgania są kierowane w różnych kierunkach, szybko i losowo zastępują się nawzajem (ryc. 2.a). A światło, w którym kierunki oscylacji będą w jakiś sposób uporządkowane lub w jednej płaszczyźnie, nazywa się spolaryzowanym (ryc. 2.b).

Kiedy spolaryzowane światło przechodzi przez niektóre substancje, zachodzi interesujące zjawisko: płaszczyzna, w której znajdują się linie oscylującego pola elektrycznego, stopniowo obraca się wokół osi, wzdłuż której biegnie wiązka.

Płaszczyzna przechodząca przez kierunek oscylacji wektora światła fali spolaryzowanej w płaszczyźnie i kierunek propagacji tej fali nazywana jest płaszczyzną polaryzacji.
Wśród związków organicznych są substancje zdolne do obracania płaszczyzny polaryzacji światła. Zjawisko to nazywane jest aktywnością optyczną, a odpowiednie substancje nazywane są optycznie czynnymi.
Substancje optycznie czynne występują w postaci par optycznych
antypody - izomery, których właściwości fizyczne i chemiczne są zasadniczo takie same w normalnych warunkach, z wyjątkiem jednego - kierunku obrotu płaszczyzny polaryzacji.

2.1 Cząsteczka chiralna

Wszystkie aminokwasy, z wyjątkiem glicyny, są optycznie czynne ze względu na swoją chiralną strukturę.

Cząsteczka pokazana na rysunku 3, 1-bromo-1-jodoetan, ma tetraedryczny atom węgla związany z czterema różnymi podstawnikami. Dlatego cząsteczka nie ma elementów symetrii. Takie cząsteczki nazywane są asymetrycznymi lub chiralnymi.

Kwas glutaminowy ma osiową chiralność. Powstaje w wyniku nieplanarnego ułożenia podstawników względem pewnej osi osi chiralności. Oś chiralności istnieje w asymetrycznie podstawionych allenach. Sp-hybrydowy atom węgla w allenie ma dwa wzajemnie prostopadłe p-orbitale. Ich nakładanie się na p-orbitale sąsiednich atomów węgla prowadzi do tego, że podstawniki w allenie leżą w wzajemnie prostopadłych płaszczyznach. Podobną sytuację obserwuje się również w podstawionych bifenylach, w których rotacja wokół wiązania łączącego pierścienie aromatyczne jest utrudniona, a także w związkach spirocyklicznych.

Jeżeli przez roztwór substancji chiralnej przepuszcza się światło spolaryzowane w płaszczyźnie, płaszczyzna, w której zachodzą drgania, zaczyna się obracać. Substancje powodujące taką rotację nazywane są optycznie czynnymi. Kąt obrotu mierzy się za pomocą urządzenia zwanego polarymetrem (ryc. 4). Zdolność substancji do obracania płaszczyzny polaryzacji światła charakteryzuje się specyficzną rotacją.

Zobaczmy, jak aktywność optyczna jest związana ze strukturą molekularną substancji. Poniżej znajduje się przestrzenny obraz cząsteczki chiralnej i jej lustrzane odbicie (ryc. 5).

Na pierwszy rzut oka może się wydawać, że jest to ta sama cząsteczka, przedstawiona na różne sposoby. Jeśli jednak zbierzesz modele obu kształtów i spróbujesz połączyć je tak, aby wszystkie atomy pokrywały się ze sobą, szybko przekonasz się, że jest to niemożliwe, tj. okazuje się, że cząsteczka jest niekompatybilna ze swoim lustrzanym odbiciem.

Zatem dwie cząsteczki chiralne powiązane ze sobą jako obiekt i jego lustrzane odbicie nie są identyczne. Cząsteczki te (substancje) są izomerami, zwanymi enancjomerami. Formy enancjomeryczne lub antypody optyczne mają różne współczynniki załamania światła ( dwójłomność kołowa ) i różne molowe współczynniki ekstynkcji ( dichroizm kołowy ) dla lewej i prawej spolaryzowanej kołowo składowej światła spolaryzowanego liniowo.

2.2 Charakterystyka skręcalności optycznej

Skręcalność optyczna to zdolność substancji do odchylania płaszczyzny polaryzacji, gdy przechodzi przez nią światło spolaryzowane w płaszczyźnie.
Skręcanie optyczne występuje z powodu nierównego załamania światła z lewą i prawą polaryzacją kołową. Skręcenie wiązki światła spolaryzowanej w płaszczyźnie następuje dzięki temu, że asymetryczne cząsteczki ośrodka mają różne współczynniki załamania światła τ i π dla światła o polaryzacji kołowej lewostronnej i prawostronnej.
Jeśli płaszczyzna polaryzacji obraca się w prawo (zgodnie z ruchem wskazówek zegara) obserwatora, połączenie nazywa się prawoskrętnym, a obrót właściwy jest zapisywany ze znakiem plus. Podczas obracania w lewo (przeciwnie do ruchu wskazówek zegara) połączenie nazywa się leworęcznym, a określony obrót jest zapisywany ze znakiem minus.

Wielkość odchylenia płaszczyzny polaryzacji od położenia początkowego, wyrażona w stopniach kątowych, nazywana jest kątem obrotu i oznaczana przez α.

Wartość kąta zależy od rodzaju optycznie czynnej substancji, grubości warstwy substancji, temperatury i długości fali światła. Kąt obrotu jest wprost proporcjonalny do grubości warstwy. W celu porównawczej oceny zdolności różnych substancji do obracania płaszczyzny polaryzacji oblicza się tzw. skręcalność właściwą. Skręcalność właściwa to rotacja płaszczyzny polaryzacji wywołana przez warstwę substancji o grubości 1 dm w przeliczeniu na zawartość 1 g substancji w 1 ml objętości.

W przypadku substancji płynnych skręcalność właściwa jest określona wzorem:

Dla roztworów substancji:

(gdzie α to zmierzony kąt obrotu w stopniach; l to grubość warstwy cieczy, dm; c to stężenie roztworu wyrażone w gramach na 100 ml roztworu; d to gęstość cieczy)

Wartość skręcalności właściwej zależy również od charakteru kwaśnego aminokwasu i jego stężenia. W wielu przypadkach skręcalność właściwa jest stała tylko w pewnym zakresie stężeń. W zakresie stężeń, w których rotacja właściwa jest stała, można obliczyć stężenie z kąta rotacji:

Szereg substancji optycznie czynnych zmienia kąt obrotu do określonej stałej wartości. Wynika to z obecności mieszaniny form stereoizomerycznych o różnych kątach rotacji. Dopiero po chwili ustala się równowaga. Właściwość zmiany wartości kąta obrotu przez pewien czas nazywa się mutarotacją.
Wyznaczanie kąta obrotu płaszczyzny polaryzacji odbywa się w urządzeniach, jak wspomniano powyżej, tzw. polarymetrach (rys. 4).

2.3 Pomiar skręcalności optycznej

Wyznaczanie kąta obrotu płaszczyzny polaryzacji odbywa się w urządzeniach zwanych polarymetrami. Zasady korzystania z tego modelu polarymetru określa instrukcja obsługi urządzenia. Oznaczanie z reguły przeprowadza się dla linii D sodu w temperaturze 20 C.

Ogólna zasada budowy i działania polarymetrów jest następująca. Wiązka ze źródła światła jest kierowana przez filtr światła żółtego do pryzmatu polaryzacyjnego. Przechodząc przez pryzmat Nicol, wiązka światła jest spolaryzowana, jej drgania są dokonywane tylko w jednej płaszczyźnie. Płasko spolaryzowane światło przepuszcza się przez kuwetę z roztworem substancji optycznie czynnej. W tym przypadku odchylenie płaszczyzny polaryzacji światła określa się za pomocą drugiego, obrotowego pryzmatu Nicol (analizatora), który jest sztywno połączony z podziałką. Obserwowane przez okular znaczne pole, podzielone na dwie lub trzy części o różnej jasności, należy równomiernie oświetlić obracając analizator. Wielkość obrotu odczytuje się ze skali. Aby sprawdzić punkt zerowy urządzenia, przeprowadza się podobne pomiary bez roztworu testowego. Kierunek płaszczyzny polaryzacji jest zwykle ustalany przez kierunek obrotu analizatora. Konstrukcja domowych polarymetrów jest taka, że ​​​​jeśli w celu uzyskania jednolitego „oświetlonego pola widzenia należy obrócić analizator w prawo, tj. Zgodnie z ruchem wskazówek zegara, wówczas badana substancja była prawoskrętna, co wskazuje znak + (plus) lub d. Obracając analizator przeciwnie do ruchu wskazówek zegara uzyskujemy obrót w lewo, oznaczony znakiem - (minus) lub I.

W innych przyrządach dokładny kierunek wirowania jest określany przez wielokrotny pomiar, który przeprowadza się albo z połową grubości warstwy cieczy, albo z połową stężenia. Jeśli w tym przypadku uzyskany zostanie kąt obrotu lub, wówczas możemy założyć, że substancja jest prawoskrętna. Jeśli nowy kąt obrotu wynosi 90 - lub 180 -, to substancja ma obrót w lewo. Skręcalność właściwa nie zależy zbytnio od temperatury, jednak kontrola temperatury kuwety jest niezbędna do dokładnych pomiarów. W przypadku danych dotyczących skręcalności optycznej konieczne jest wskazanie zastosowanego rozpuszczalnika i stężenia substancji w roztworze, na przykład [α]o \u003d 27,3 w wodzie (C \u003d 0,15 g / ml) .

Oznaczenia polarymetryczne służą zarówno do ilościowego oznaczania zawartości substancji optycznie czynnych w roztworach, jak i do sprawdzania ich czystości.

2.4 Znane dane dotyczące skręcalności optycznej aminokwasów kwasowych
Opierając się na ogólnej zasadzie, że związki o tej samej konfiguracji wykazują takie same zmiany rotacji pod tymi samymi wpływami, stworzono szereg bardziej szczegółowych reguł dotyczących poszczególnych grup związków. Jedna z tych zasad dotyczy aminokwasów i mówi, że skręcalność optyczna wszystkich naturalnych aminokwasów (serii L) w roztworach kwaśnych przesuwa się w prawo. Przypomnijmy raz jeszcze: tej zasady nie należy rozumieć w taki sposób, że koniecznie następuje zwiększenie obrotu w prawo: „przesunięcie w prawo” może również oznaczać zmniejszenie obrotu w lewo. Dane dotyczące rotacji niektórych aminokwasów w roztworach kwaśnych podano poniżej w tabeli. 2.

W badaniu skręcalności optycznej stwierdzono, że podczas przejścia cząsteczki z fazy gazowej do roztworu, długości fal przejść zmieniają się znacząco (średnio ~5 nm), podczas gdy w badanych roztworach różnią się one nieznacznie (~ 0,5 nm). Pokazano, że wraz ze spadkiem zmiany momentu dipolowego cząsteczek izomerów w roztworach przesunięcie długości fali głównego przejścia elektronowego maleje, a zwiększa się wraz ze wzrostem polaryzowalności. Obliczane są siły rotacyjne przejść cząsteczek izomerów w różnych roztworach. Pokazano, że wartości sił obrotowych przejść zmieniają się silnie podczas przechodzenia z izolowanej cząsteczki do roztworu. Wykreślono spektralne zależności skręcalności właściwej płaszczyzny polaryzacji w różnych roztworach. Również w zakresie 100-300 nm rezonanse obserwuje się, gdy długości fal przejść pokrywają się z długościami fal promieniowania. Skręcalność właściwa płaszczyzny polaryzacji promieniowania w roztworach izomeru L maleje wraz ze wzrostem długości fali od ~50 deg*m2/kg przy 240 nm do 1 deg*m/kg przy 650 nm, a w roztworach izomeru D od ~ 5 stopni * m2 / kg przy 360 nm i do ~ 2 stopni * m2 / kg przy 650 nm. Potwierdzono, że kąt obrotu rośnie liniowo wraz ze wzrostem stężenia roztworów. Wykazano, że wraz ze wzrostem polaryzowalności cząsteczek rozpuszczalnika wartości skręcalności właściwej płaszczyzny polaryzacji rosną, a wraz ze wzrostem zmiany polaryzowalności cząsteczek w roztworach obu izomerów maleją.

W badaniu skręcalności optycznej izomerów L i DL kwasu glutaminowego wykazano, że w zakresie od 4000 do 5000 kąt skręcenia płaszczyzny polaryzacji promieniowania niespójnego jest maksymalny przy długości fali 4280 i maleje wraz ze wzrostem długość fali promieniowania. Również kąt obrotu płaszczyzny polaryzacji promieniowania laserowego wzrasta do -5° przy stężeniu 1,6% dla promieniowania o długości fali A = 650 nm i do -9° dla X = 532 nm przy tym samym stężenie. Stwierdzono, że aktywność optyczna jest największa w obojętnym (pH = 7) roztworze kwasu glutaminowego i maleje wraz ze wzrostem kwasowości i zasadowości roztworów. Wykazano brak zdolności rotacji w wodnych roztworach racemicznej formy kwasu glutaminowego.

Wniosek

W trakcie pracy dokonano przeglądu literatury dotyczącej właściwości aminokwasów kwaśnych, mechanizmów i charakterystyki skręcalności optycznej kwasu glutaminowego.
Tym samym cel pracy na kursie został w pełni osiągnięty.

Literatura

1. Zasób internetowy.URL: http://redreferat.ru/Otkritie-aminokislot-art2411.html

2. Glinka N.L. Chemia ogólna. 24 wyd. - L. Chemistry, 1985. 37 s.

3. Khomchenko GP Podręcznik chemii dla studentów. 2002. 57 s.

4. Fremantle M. Chemia w akcji. Za 2 godziny Część 1: Per. z angielskiego. M.: Mir, 1998. 311 s.

5. Lehninger A. Podstawy biochemii: W 3 tomach T. 1. Świat, 62 str.

6. VG Żyryakow. Chemia organiczna. Wyd. 6, stereotypowe. M. Chemia 194 s.

7. Szendrik A.N. Chemia białek. Budowa, właściwości, metody badawcze 22 C.

8. Moloney M. G. Aminokwasy pobudzające. Raporty produkcyjne. 2002. 99 s.

9. Chemia i toksykologia. Baza danych. Bazy danych właściwości substancji.

URL: http://chemister.ru/Database/properties.php?dbid=1&id=1841

10. Knunyants I.L. Encyklopedia chemiczna Tom 1. 163s.

11. EA Wiałych, SA Iłarionow, A.V. Żdanow. „Badania nad składem aminokwasowym” Opublikowano w czasopiśmie „Woda: chemia i ekologia” nr 2 za rok 2012, s. 76-82.

12. Farmakologiczna książka referencyjna „Rejestr leków Rosji® RLS®”

13. Fremantle M. Chemia w działaniu. Za 2 godziny Część 2: Per. z angielskiego. M. Mir.

350 sek.

14. H.-D. Jakubke, H. Eshkait. Aminokwasy, Peptydy, Białka. Moskwa „Mir” 1985. 23 s.

15. Weizman F. L. Podstawy chemii organicznej: Podręcznik dla szkół wyższych: Per. z angielskiego. / wyd. AA Potechina. - Petersburg: Chemia 103 s.

16. Wyciąg z Huey D.N. „Chemia nieorganiczna” 202 C.

17. Passet B. V., Antipov M. A. - Warsztaty z analizy technicznej i kontroli w produkcji chemicznych farmaceutyków i antybiotyków. 54 str.

18. Potapow W.M. Stereochemia 1976 211s.

19. Nosachenko V.S. Praca magisterska „Numeryczne badanie skręcalności optycznej roztworów izomerów kwasu glutaminowego” Wołgograd 2013. 39 s.

20. Aspidova M.A. Praca dyplomowa „Eksperymentalne badanie charakterystyk widmowych skręcalności optycznej wodnych roztworów kwasu glutaminowego” Wołgograd 2013.

Aminokwasy (AA) to cząsteczki organiczne, które składają się z zasadowej grupy aminowej (-NH2), kwasowej grupy karboksylowej (-COOH) i organicznego rodnika R (lub łańcucha bocznego), który jest unikalny dla każdego AA

Struktura aminokwasów

Funkcje aminokwasów w organizmie

Przykłady właściwości biologicznych AA. Chociaż w przyrodzie występuje ponad 200 różnych AA, tylko około jedna dziesiąta z nich jest włączona do białek, inne pełnią inne funkcje biologiczne:

• Są budulcem białek i peptydów
• Prekursory wielu biologicznie ważnych cząsteczek pochodzących z AA. Na przykład tyrozyna jest prekursorem hormonu tyroksyny i barwnika skóry melaniny, tyrozyna jest także prekursorem związku DOPA (dioksy-fenyloalaniny). Jest neuroprzekaźnikiem odpowiedzialnym za przekazywanie impulsów w układzie nerwowym. Tryptofan jest prekursorem witaminy B3 - kwasu nikotynowego
• Źródła siarki - zawierające siarkę AK.
• AA biorą udział w wielu szlakach metabolicznych, takich jak glukoneogeneza – synteza glukozy w organizmie, synteza kwasów tłuszczowych itp.

W zależności od pozycji grupy aminowej względem grupy karboksylowej, AA może być alfa, α-, beta, β- i gamma, γ.

Grupa alfa aminowa jest przyłączona do węgla sąsiadującego z grupą karboksylową:

Grupa beta-aminowa znajduje się na drugim atomie węgla od grupy karboksylowej

Gamma - grupa aminowa na trzecim węglu od grupy karboksylowej

W skład białek wchodzi tylko alfa-AA

Ogólne właściwości białek alfa-AA

1 - Aktywność optyczna - właściwość aminokwasów

Wszystkie AA, z wyjątkiem glicyny, wykazują bowiem aktywność optyczną zawierać co najmniej jeden asymetryczny atom węgla (atom chiralny).

Co to jest asymetryczny atom węgla? Jest to atom węgla, do którego przyłączone są cztery różne podstawniki chemiczne. Dlaczego glicyna nie wykazuje aktywności optycznej? Jego rodnik ma tylko trzy różne podstawniki, tj. węgiel alfa nie jest asymetryczny.

Co oznacza aktywność optyczna? Oznacza to, że AA w roztworze może występować w dwóch izomerach. Izomer prawoskrętny (+), który ma zdolność skręcania płaszczyzny światła spolaryzowanego w prawo. Izomer lewoskrętny (-), który ma zdolność skręcania płaszczyzny polaryzacji światła w lewo. Oba izomery mogą obracać płaszczyznę polaryzacji światła o tę samą wartość, ale w przeciwnym kierunku.

2 - Właściwości kwasowo-zasadowe

Ze względu na ich zdolność do jonizacji można zapisać następującą równowagę tej reakcji:

R-COOH<------->R-C00-+H+

R- NH 2<--------->R-NH3+

Ponieważ reakcje te są odwracalne, oznacza to, że mogą działać jak kwasy (reakcja postępowa) lub zasady (reakcja odwrotna), co wyjaśnia amfoteryczne właściwości aminokwasów.

Jon obojnaczy - właściwość AK

Wszystkie obojętne aminokwasy przy fizjologicznej wartości pH (około 7,4) występują w postaci jonów obojnaczych - nieprotonowanej grupy karboksylowej i protonowanej grupy aminowej (ryc. 2). W roztworach bardziej zasadowych niż punkt izoelektryczny aminokwasu (IEP), grupa aminowa -NH3+ w AA oddaje proton. W roztworze bardziej kwaśnym niż IET AA grupa karboksylowa -COO - w AA przyjmuje proton. Tak więc AA czasami zachowuje się jak kwas, innym razem jak zasada, w zależności od pH roztworu.

Polarność jako ogólna właściwość aminokwasów

W fizjologicznym pH AA występują w postaci jonów obojnaczych.Dodatni ładunek jest przenoszony przez grupę alfa-aminową, a ujemny ładunek jest karboksylowy. W ten sposób na obu końcach cząsteczki AA powstają dwa przeciwne ładunki, cząsteczka ma właściwości polarne.

Obecność punktu izoelektrycznego (IEP) jest właściwością aminokwasów

Wartość pH, przy której wypadkowy ładunek elektryczny aminokwasu wynosi zero i dlatego nie może poruszać się w polu elektrycznym, nazywa się IEP.

Zdolność pochłaniania światła ultrafioletowego jest właściwością aminokwasów aromatycznych

Fenyloalanina, histydyna, tyrozyna i tryptofan absorbują przy 280 nm. na ryc. wyświetlane są wartości molowego współczynnika ekstynkcji (ε) tych AA. W widzialnej części widma aminokwasy nie wchłaniają się, dlatego są bezbarwne.

AA może występować w dwóch wariantach izomerów: L-izomeru i D- izomery, które są lustrzanymi odbiciami i różnią się rozmieszczeniem grup chemicznych wokół atomu węgla α.

Wszystkie aminokwasy w białkach mają konfigurację L, L-aminokwasy.

Właściwości fizyczne aminokwasu

Aminokwasy są w większości rozpuszczalne w wodzie ze względu na ich polarność i obecność grup naładowanych. Są rozpuszczalne w rozpuszczalnikach polarnych i nierozpuszczalne w rozpuszczalnikach niepolarnych.

AA mają wysoką temperaturę topnienia, co odzwierciedla obecność silnych wiązań, które wspierają ich sieć krystaliczną.

Są pospolite Właściwości AK są wspólne dla wszystkich AK iw wielu przypadkach są określane przez grupę alfa-aminową i grupę alfa-karboksylową. AA mają również specyficzne właściwości, które są podyktowane ich unikalnym łańcuchem bocznym.

Treść artykułu

BIAŁKA (art. 1)- klasa polimerów biologicznych obecnych w każdym żywym organizmie. Z udziałem białek zachodzą główne procesy zapewniające żywotną aktywność organizmu: oddychanie, trawienie, skurcze mięśni, przekazywanie impulsów nerwowych. Tkanka kostna, skóra, włosy, formacje rogowe istot żywych składają się z białek. U większości ssaków wzrost i rozwój organizmu następuje dzięki produktom zawierającym białka jako składnik pożywienia. Rola białek w organizmie, a co za tym idzie, ich struktura jest bardzo zróżnicowana.

Skład białek.

Wszystkie białka są polimerami, których łańcuchy składają się z fragmentów aminokwasów. Aminokwasy to związki organiczne zawierające w swoim składzie (zgodnie z nazwą) grupę aminową NH 2 oraz kwas organiczny tj. karboksyl, grupa COOH. Spośród całej różnorodności istniejących aminokwasów (teoretycznie liczba możliwych aminokwasów jest nieograniczona), tylko te, które mają tylko jeden atom węgla między grupą aminową a grupą karboksylową, uczestniczą w tworzeniu białek. Ogólnie aminokwasy biorące udział w tworzeniu białek można przedstawić wzorem: H 2 N–CH(R)–COOH. Grupa R przyłączona do atomu węgla (ta między grupami aminowymi i karboksylowymi) określa różnicę między aminokwasami tworzącymi białka. Ta grupa może składać się tylko z atomów węgla i wodoru, ale częściej zawiera oprócz C i H różne grupy funkcyjne (zdolne do dalszych przemian), na przykład HO-, H 2 N- itp. Istnieje również opcja, gdy R \u003d H.

Organizmy istot żywych zawierają ponad 100 różnych aminokwasów, jednak nie wszystkie są wykorzystywane do budowy białek, a jedynie 20, tzw. „podstawowych”. w tabeli. 1 przedstawiono ich nazwy (większość nazw rozwinęła się historycznie), wzór strukturalny, a także powszechnie używany skrót. Wszystkie wzory strukturalne są ułożone w tabeli tak, aby główny fragment aminokwasu znajdował się po prawej stronie.

Tabela 1. AMINOKWASY UDZIAŁ W TWORZENIU BIAŁEK

Nazwa	Struktura	Przeznaczenie
GLICYNA		GLI
ALANIN		ALA
WALIN		WAŁ
LEUCYNA		LEI
IZOLEUCYNA		ILE
SERIN		SER
TREONINA		TRE
CYSTEINA		WNP
METIONINA		SPOTKAŁ
LIZYNA		LIZ
ARGININA		ARG
KWAS ASPARAGOWY		ASN
SZPARAGINA		ASN
KWAS GLUTAMINOWY		GLU
GLUTAMINA		GLN
fenyloalanina		suszarka do włosów
TYROZYNA		TIR
tryptofan		TRZY
HISTYDYNA		GIS
PROLINA		ZAWODOWIEC
W praktyce międzynarodowej akceptowane jest skrócone oznaczenie wymienionych aminokwasów przy użyciu łacińskich trzyliterowych lub jednoliterowych skrótów, na przykład glicyna - Gly lub G, alanina - Ala lub A.

Spośród tych dwudziestu aminokwasów (tabela 1) tylko prolina zawiera grupę NH (zamiast NH2) obok grupy karboksylowej COOH, ponieważ jest częścią fragmentu cyklicznego.

Osiem aminokwasów (walina, leucyna, izoleucyna, treonina, metionina, lizyna, fenyloalanina i tryptofan), umieszczonych w tabeli na szarym tle, nazywa się niezbędnymi, ponieważ organizm musi stale otrzymywać je wraz z pokarmem białkowym dla prawidłowego wzrostu i rozwoju.

Cząsteczka białka powstaje w wyniku sekwencyjnego łączenia aminokwasów, podczas gdy grupa karboksylowa jednego kwasu oddziałuje z grupą aminową sąsiedniej cząsteczki, w wyniku czego powstaje wiązanie peptydowe –CO–NH– i woda cząsteczka jest uwalniana. na ryc. 1 pokazuje połączenie szeregowe alaniny, waliny i glicyny.

Ryż. 1 SZEREGOWE POŁĄCZENIE AMINOKWASÓW podczas tworzenia cząsteczki białka. Jako główny kierunek łańcucha polimeru wybrano drogę od końcowej grupy aminowej H2N do końcowej grupy karboksylowej COOH.

Aby zwięźle opisać strukturę cząsteczki białka, stosuje się skróty oznaczające aminokwasy (Tabela 1, trzecia kolumna) biorące udział w tworzeniu łańcucha polimeru. Fragment cząsteczki pokazany na ryc. 1 jest napisane w następujący sposób: H2N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Cząsteczki białek zawierają od 50 do 1500 reszt aminokwasowych (krótsze łańcuchy nazywane są polipeptydami). O indywidualności białka decyduje zestaw aminokwasów tworzących łańcuch polimerowy oraz, co nie mniej ważne, kolejność ich naprzemienności wzdłuż łańcucha. Na przykład cząsteczka insuliny składa się z 51 reszt aminokwasowych (jest to jedno z białek o najkrótszych łańcuchach) i składa się z dwóch połączonych ze sobą równoległych łańcuchów o różnej długości. Sekwencję fragmentów aminokwasów przedstawiono na ryc. 2.

Ryż. 2 MOLEKUŁA INSULINY, zbudowany z 51 reszt aminokwasowych, fragmenty tych samych aminokwasów zaznaczono odpowiednim kolorem tła. Reszty aminokwasowe cysteiny (oznaczenie skrócone CIS) zawarte w łańcuchu tworzą mostki dwusiarczkowe -S-S-, które łączą dwie cząsteczki polimeru lub tworzą zworki w obrębie jednego łańcucha.

Cząsteczki aminokwasu cysteiny (tabela 1) zawierają reaktywne grupy sulfowodorkowe -SH, które oddziałują ze sobą, tworząc mostki dwusiarczkowe -S-S-. Rola cysteiny w świecie białek jest szczególna, przy jej udziale tworzą się wiązania krzyżowe pomiędzy polimerycznymi cząsteczkami białek.

Asocjacja aminokwasów w łańcuch polimerowy zachodzi w żywym organizmie pod kontrolą kwasów nukleinowych, to one zapewniają ścisłą kolejność składania i regulują stałą długość cząsteczki polimeru ( cm. KWASY NUKLEINOWE).

Struktura białek.

Skład cząsteczki białka, przedstawiony w postaci naprzemiennych reszt aminokwasowych (ryc. 2), nazywany jest pierwotną strukturą białka. Wiązania wodorowe powstają między grupami iminowymi HN obecnymi w łańcuchu polimeru a grupami karbonylowymi CO ( cm. WIĄZANIE WODOROWE), w wyniku czego cząsteczka białka nabiera określonego kształtu przestrzennego, zwanego strukturą drugorzędową. Najbardziej powszechne są dwa rodzaje struktury drugorzędowej w białkach.

Pierwsza opcja, zwana α-helisą, jest realizowana za pomocą wiązań wodorowych w jednej cząsteczce polimeru. Parametry geometryczne cząsteczki, określone długościami wiązań i kątami wiązań, są takie, że tworzenie wiązań wodorowych jest możliwe dla grup H-N i C=O, pomiędzy którymi znajdują się dwa fragmenty peptydowe H-N-C=O (Rys. 3) .

Skład łańcucha polipeptydowego pokazany na ryc. 3 zapisuje się w formie skróconej w następujący sposób:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

W wyniku kurczącego się działania wiązań wodorowych cząsteczka przybiera postać helisy – tzw.

Ryż. 4 MODEL 3D CZĄSTECZKI BIAŁKA w postaci α-helisy. Wiązania wodorowe są pokazane jako zielone kropkowane linie. Cylindryczny kształt spirali jest widoczny przy pewnym kącie obrotu (atomy wodoru nie są pokazane na rysunku). Kolor poszczególnych atomów podawany jest zgodnie z międzynarodowymi zasadami, które zalecają czarny dla atomów węgla, niebieski dla azotu, czerwony dla tlenu i żółty dla siarki (kolor biały zaleca się dla atomów wodoru nie pokazanych na rysunku, w tym przypadku cała konstrukcja przedstawiona na ciemnym tle).

Inny wariant struktury drugorzędowej, zwany strukturą β, również powstaje przy udziale wiązań wodorowych, z tą różnicą, że grupy H-N i C=O dwóch lub więcej łańcuchów polimerowych położonych równolegle oddziałują na siebie. Ponieważ łańcuch polipeptydowy ma kierunek (ryc. 1), możliwe są warianty, gdy kierunek łańcuchów jest taki sam (równoległa struktura β, ryc. 5) lub przeciwny (antyrównoległa struktura β, ryc. 6) .

Łańcuchy polimerowe o różnym składzie mogą uczestniczyć w tworzeniu struktury β, podczas gdy grupy organiczne otaczające łańcuch polimerowy (Ph, CH 2 OH itp.) W większości przypadków odgrywają rolę drugorzędną, wzajemne ułożenie H-N i C =O grup jest decydujące. Ponieważ grupy H-N i C=O są skierowane w różnych kierunkach względem łańcucha polimeru (na rysunku w górę iw dół), możliwe staje się jednoczesne oddziaływanie trzech lub więcej łańcuchów.

Skład pierwszego łańcucha polipeptydowego na ryc. 5:

H2N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Skład drugiego i trzeciego łańcucha:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Skład łańcuchów polipeptydowych pokazany na ryc. 6, to samo co na ryc. 5, różnica polega na tym, że drugi łańcuch ma przeciwny (w porównaniu z ryc. 5) kierunek.

Możliwe jest utworzenie struktury β w obrębie jednej cząsteczki, gdy okaże się, że fragment łańcucha w pewnym odcinku jest obrócony o 180°, w tym przypadku dwie gałęzie jednej cząsteczki mają przeciwny kierunek, w wyniku czego powstaje antyrównoległość Powstaje struktura β (ryc. 7).

Struktura pokazana na ryc. 7 na płaskim obrazie, pokazanym na ryc. 8 w postaci trójwymiarowego modelu. Sekcje struktury β są zwykle oznaczane w uproszczony sposób przez płaską falistą wstęgę, która przechodzi przez atomy tworzące łańcuch polimeru.

W strukturze wielu białek odcinki α-helisy i wstęgowe struktury β występują naprzemiennie, a także pojedyncze łańcuchy polipeptydowe. Ich wzajemne ułożenie i naprzemienność w łańcuchu polimerowym nazywana jest trzeciorzędową strukturą białka.

Sposoby przedstawiania struktury białek przedstawiono poniżej na przykładzie krambiny białka roślinnego. Wzory strukturalne białek, często zawierające nawet kilkaset fragmentów aminokwasów, są złożone, nieporęczne i trudne do zrozumienia, dlatego czasami stosuje się uproszczone wzory strukturalne – bez symboli pierwiastków chemicznych (ryc. 9, wariant A), ale jednocześnie czas zachowują kolor kresek walencyjnych zgodnie z międzynarodowymi zasadami (ryc. 4). W tym przypadku formuła jest przedstawiona nie płasko, ale na obrazie przestrzennym, co odpowiada rzeczywistej budowie cząsteczki. Metoda ta umożliwia np. rozróżnienie mostków dwusiarczkowych (podobnych do występujących w insulinie, ryc. 2), grup fenylowych w bocznej ramce łańcucha itp. Obraz cząsteczek w postaci trójwymiarowej Modele (kulki połączone prętami) są nieco jaśniejsze (ryc. 9, opcja B). Jednak obie metody nie pozwalają na pokazanie struktury trzeciorzędowej, dlatego amerykańska biofizyk Jane Richardson zaproponowała przedstawienie struktur α jako spiralnie skręconych wstęg (patrz ryc. 4), struktur β jako płaskich falistych wstęg (ryc. 8), a łączenie ich pojedyncze łańcuchy - w postaci cienkich wiązek, każdy rodzaj struktury ma swój własny kolor. Ta metoda przedstawiania trzeciorzędowej struktury białka jest obecnie szeroko stosowana (ryc. 9, wariant B). Czasami, dla większej zawartości informacji, pokazana jest razem struktura trzeciorzędowa i uproszczony wzór strukturalny (ryc. 9, wariant D). Istnieją również modyfikacje metody zaproponowanej przez Richardsona: α-helisy są przedstawiane jako cylindry, a β-struktury mają postać płaskich strzałek wskazujących kierunek łańcucha (ryc. 9, opcja E). Mniej powszechna jest metoda, w której cała cząsteczka jest przedstawiana jako wiązka, gdzie nierówne struktury są wyróżnione różnymi kolorami, a mostki dwusiarczkowe są pokazane jako żółte mostki (ryc. 9, wariant E).

Opcja B jest najwygodniejsza dla percepcji, gdy przy przedstawianiu struktury trzeciorzędowej nie są wskazane cechy strukturalne białka (fragmenty aminokwasów, ich kolejność naprzemienna, wiązania wodorowe), podczas gdy zakłada się, że wszystkie białka zawierają „szczegóły” pochodzi ze standardowego zestawu dwudziestu aminokwasów (Tabela 1). Głównym zadaniem w przedstawianiu struktury trzeciorzędowej jest pokazanie układu przestrzennego i naprzemienności struktur drugorzędowych.

Ryż. 9 RÓŻNE WERSJE OBRAZU STRUKTURY BIAŁKA KRUMBINA.
A jest wzorem strukturalnym w obrazie przestrzennym.
B - konstrukcja w postaci trójwymiarowego modelu.
B to trzeciorzędowa struktura cząsteczki.
G - kombinacja opcji A i B.
E - uproszczony obraz struktury trzeciorzędowej.
E - trzeciorzędowa struktura z mostkami dwusiarczkowymi.

Najwygodniejsza dla percepcji jest trójwymiarowa struktura trzeciorzędowa (wariant B), pozbawiona szczegółów wzoru strukturalnego.

Cząsteczka białka, która ma strukturę trzeciorzędową, z reguły przyjmuje określoną konfigurację, która jest tworzona przez oddziaływania polarne (elektrostatyczne) i wiązania wodorowe. W efekcie cząsteczka przybiera postać zwartej cewki – kulistych białek (kuleczek, łac. kulka) lub nitkowate - białka fibrylarne (fibra, łac. błonnik).

Przykładem struktury kulistej jest albumina białkowa, białko jaja kurzego należy do klasy albumin. Polimerowy łańcuch albuminy składa się głównie z alaniny, kwasu asparaginowego, glicyny i cysteiny, naprzemiennie w określonej kolejności. Struktura trzeciorzędowa zawiera α-helisy połączone pojedynczymi łańcuchami (ryc. 10).

Ryż. 10 GLOBULARNA STRUKTURA ALBUMIN

Przykładem struktury włóknistej jest białko fibroiny. Zawierają dużą ilość reszt glicyny, alaniny i seryny (co druga reszta aminokwasowa to glicyna); reszty cysteiny zawierające grupy sulfowodorkowe są nieobecne. Fibroina, główny składnik naturalnego jedwabiu i pajęczyn, zawiera struktury β połączone pojedynczymi łańcuchami (ryc. 11).

Ryż. jedenaście FIBRYLARNE BIAŁKO FIBROINOWE

Możliwość tworzenia struktury trzeciorzędowej określonego typu jest nieodłącznie związana z pierwotną strukturą białka, tj. określony z góry przez kolejność naprzemiennych reszt aminokwasowych. Z pewnych zestawów takich reszt powstają głównie α-helisy (takich zestawów jest całkiem sporo), inny zestaw prowadzi do pojawienia się β-struktur, pojedyncze łańcuchy charakteryzują się swoim składem.

Niektóre cząsteczki białek, zachowując trzeciorzędową strukturę, są w stanie łączyć się w duże agregaty supramolekularne, podczas gdy są utrzymywane razem przez oddziaływania polarne, a także wiązania wodorowe. Takie formacje nazywane są czwartorzędową strukturą białka. Na przykład białko ferrytyny, które składa się głównie z leucyny, kwasu glutaminowego, kwasu asparaginowego i histydyny (ferrycyna zawiera wszystkie 20 reszt aminokwasowych w różnych ilościach) tworzy trzeciorzędową strukturę czterech równolegle ułożonych α-helis. Kiedy cząsteczki są łączone w jeden zespół (ryc. 12), powstaje czwartorzędowa struktura, która może zawierać do 24 cząsteczek ferrytyny.

Ryc.12 TWORZENIE CZWARTORZĘDOWEJ STRUKTURY FERRYTYNY GLOBULARNEGO BIAŁKA

Innym przykładem formacji supramolekularnych jest struktura kolagenu. Jest to białko fibrylarne, którego łańcuchy zbudowane są głównie z glicyny na przemian z proliną i lizyną. Struktura zawiera pojedyncze łańcuchy, potrójne α-helisy, naprzemiennie z podobnymi do wstążek β-strukturami ułożonymi w równoległe wiązki (ryc. 13).

Ryc.13 STRUKTURA NADCZĄSTECZKOWA BIAŁKA WŁÓKIENKOWEGO KOLAGENU

Właściwości chemiczne białek.

Pod wpływem rozpuszczalników organicznych, produktów przemiany materii niektórych bakterii (fermentacja mlekowa) lub wraz ze wzrostem temperatury struktury drugorzędowe i trzeciorzędowe ulegają zniszczeniu bez uszkodzenia struktury pierwotnej, w wyniku czego białko traci rozpuszczalność i traci aktywność biologiczną, to proces nazywa się denaturacją, czyli utratą naturalnych właściwości, na przykład ścinaniem kwaśnego mleka, skoagulowanym białkiem gotowanego jajka kurzego. W podwyższonej temperaturze białka organizmów żywych (w szczególności mikroorganizmów) szybko ulegają denaturacji. Takie białka nie są w stanie uczestniczyć w procesach biologicznych, w wyniku czego mikroorganizmy giną, więc gotowane (lub pasteryzowane) mleko można przechowywać dłużej.

Wiązania peptydowe H-N-C=O, tworzące łańcuch polimerowy cząsteczki białka, ulegają hydrolizie w obecności kwasów lub zasad, a łańcuch polimeru pęka, co ostatecznie może prowadzić do powstania pierwotnych aminokwasów. Wiązania peptydowe zawarte w α-helisach lub β-strukturach są bardziej odporne na hydrolizę i różny atak chemiczny (w porównaniu z takimi samymi wiązaniami w pojedynczych łańcuchach). Delikatniejszy rozkład cząsteczki białka na składowe aminokwasy przeprowadza się w środowisku bezwodnym z użyciem hydrazyny H 2 N–NH 2, przy czym wszystkie fragmenty aminokwasów, z wyjątkiem ostatniego, tworzą tzw. hydrazydy kwasów karboksylowych zawierające fragment C (O)–HN–NH 2 (ryc. 14).

Ryż. 14. ODKRYCIE POLIPEPTYDU

Taka analiza może dostarczyć informacji o składzie aminokwasowym białka, ale ważniejsze jest poznanie ich sekwencji w cząsteczce białka. Jedną z powszechnie stosowanych w tym celu metod jest działanie fenyloizotiocyjanianu (FITC) na łańcuch polipeptydowy, który w środowisku alkalicznym przyłącza się do polipeptydu (od końca zawierającego grupę aminową), a gdy odczyn podłoża zmienia się do kwaśnego odrywa się od łańcucha, zabierając ze sobą fragment jednego aminokwasu (ryc. 15).

Ryż. 15 SEKWENCYJNE cięcie polipeptydu

Do takiej analizy opracowano wiele specjalnych metod, w tym takie, które zaczynają „rozbierać” cząsteczkę białka na jej składniki składowe, zaczynając od końca karboksylowego.

Krzyżowe mostki dwusiarczkowe S-S (utworzone w wyniku interakcji reszt cysteiny, ryc. 2 i 9) są rozszczepiane, przekształcając je w grupy HS w wyniku działania różnych czynników redukujących. Działanie utleniaczy (tlenu lub nadtlenku wodoru) ponownie prowadzi do powstania mostków dwusiarczkowych (ryc. 16).

Ryż. 16. Rozszczepianie mostków dwusiarczkowych

Do tworzenia dodatkowych wiązań poprzecznych w białkach wykorzystuje się reaktywność grup aminowych i karboksylowych. Bardziej dostępne dla różnych oddziaływań są grupy aminowe znajdujące się w bocznej ramce łańcucha - fragmenty lizyny, asparaginy, lizyny, proliny (tab. 1). Gdy takie grupy aminowe oddziałują z formaldehydem, zachodzi proces kondensacji i powstają mostki krzyżowe –NH–CH2–NH– (ryc. 17).

Ryż. 17 TWORZENIE DODATKOWYCH POPRZECZNYCH MOSTÓW MIĘDZY CZĄSTECZKAMI BIAŁEK.

Końcowe grupy karboksylowe białka mogą reagować ze złożonymi związkami niektórych metali wielowartościowych (częściej stosuje się związki chromu), dochodzi również do wiązań poprzecznych. Oba procesy są stosowane w garbowaniu skór.

Rola białek w organizmie.

Rola białek w organizmie jest różnorodna.

Enzymy(fermentacja łac. - fermentacja), ich inna nazwa to enzymy (en zum po grecku. - w drożdżach) - są to białka o działaniu katalitycznym, są w stanie tysiące razy zwiększyć szybkość procesów biochemicznych. Pod działaniem enzymów składniki pokarmu: białka, tłuszcze i węglowodany rozkładają się na prostsze związki, z których następnie syntetyzowane są nowe makrocząsteczki, niezbędne dla określonego typu organizmu. Enzymy biorą również udział w wielu biochemicznych procesach syntezy, na przykład w syntezie białek (niektóre białka pomagają w syntezie innych). Cm. ENZYMY

Enzymy są nie tylko wysoce wydajnymi katalizatorami, ale także selektywnymi (kierują reakcję ściśle w zadanym kierunku). W ich obecności reakcja przebiega z prawie 100% wydajnością bez powstawania produktów ubocznych, a jednocześnie warunki przepływu są łagodne: normalne ciśnienie atmosferyczne i temperatura żywego organizmu. Dla porównania syntezę amoniaku z wodoru i azotu w obecności aktywowanego katalizatora żelazowego prowadzi się w temperaturze 400-500°C i pod ciśnieniem 30 MPa, wydajność amoniaku wynosi 15-25% na cykl. Enzymy są uważane za niezrównane katalizatory.

Intensywne badania enzymów rozpoczęto w połowie XIX wieku; obecnie zbadano ponad 2000 różnych enzymów; jest to najbardziej zróżnicowana klasa białek.

Nazwy enzymów są następujące: nazwę odczynnika, z którym enzym oddziałuje, lub nazwę katalizowanej reakcji dodaje się z końcówką -aza, np. arginaza rozkłada argininę (tab. 1), dekarboksylaza katalizuje dekarboksylację, tj. eliminacja CO 2 z grupy karboksylowej:

– COOH → – CH + CO2

Często, aby dokładniej wskazać rolę enzymu, w nazwie podaje się zarówno przedmiot, jak i rodzaj reakcji, np. dehydrogenaza alkoholowa jest enzymem odwodorniającym alkohole.

Dla niektórych enzymów odkrytych dość dawno temu zachowała się historyczna nazwa (bez końcówki -aza), np. pepsyna (pepsis, grecki. trawienie) i trypsyny (thrypsis grecki. upłynnianie), enzymy te rozkładają białka.

W celu usystematyzowania enzymy są łączone w duże klasy, klasyfikacja opiera się na rodzaju reakcji, klasy są nazywane zgodnie z ogólną zasadą - nazwą reakcji i zakończeniem - aza. Niektóre z tych klas wymieniono poniżej.

oksydoreduktaza są enzymami katalizującymi reakcje redoks. Dehydrogenazy należące do tej klasy przeprowadzają przenoszenie protonów, na przykład dehydrogenaza alkoholowa (ADH) utlenia alkohole do aldehydów, późniejsze utlenianie aldehydów do kwasów karboksylowych jest katalizowane przez dehydrogenazy aldehydowe (ALDH). Oba procesy zachodzą w organizmie podczas przetwarzania etanolu w kwas octowy (ryc. 18).

Ryż. 18 DWUSTOPNIOWE UTLENIANIE ETANOLU do kwasu octowego

To nie etanol ma działanie narkotyczne, ale produkt pośredni aldehyd octowy, im niższa aktywność enzymu ALDH, tym wolniej przechodzi drugi etap - utlenianie aldehydu octowego do kwasu octowego, a także dłuższy i silniejszy efekt odurzający po spożyciu etanolu. Analiza wykazała, że ​​ponad 80% przedstawicieli rasy żółtej ma stosunkowo niską aktywność ALDH, a co za tym idzie znacznie ostrzejszą tolerancję alkoholu. Przyczyną tej wrodzonej zmniejszonej aktywności ALDH jest to, że część reszt kwasu glutaminowego w „atenuowanej” cząsteczce ALDH jest zastąpiona fragmentami lizyny (Tabela 1).

Transferazy- enzymy katalizujące przenoszenie grup funkcyjnych, na przykład transiminaza katalizuje przenoszenie grupy aminowej.

Hydrolazy są enzymami katalizującymi hydrolizę. Wspomniane wcześniej trypsyna i pepsyna hydrolizują wiązania peptydowe, a lipazy rozszczepiają wiązanie estrowe w tłuszczach:

–RC(O)OR 1 + H 2O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- enzymy katalizujące reakcje zachodzące w sposób niehydrolityczny, w wyniku takich reakcji wiązania C-C, C-O, C-N są rozrywane i powstają nowe wiązania. Enzym dekarboksylaza należy do tej klasy

izomerazy- enzymy katalizujące izomeryzację, na przykład konwersję kwasu maleinowego do kwasu fumarowego (ryc. 19), jest to przykład izomeryzacji cis-trans (patrz ISOMERIA).

Ryż. 19. IZOMERYZACJA KWASU MALEINOWEGO do kwasu fumarowego w obecności enzymu.

W pracy enzymów przestrzega się ogólnej zasady, zgodnie z którą zawsze istnieje zgodność strukturalna między enzymem a odczynnikiem przyspieszonej reakcji. Według symbolicznego wyrażenia jednego z twórców doktryny enzymów, E. Fishera, odczynnik zbliża się do enzymu jak klucz do zamka. Pod tym względem każdy enzym katalizuje określoną reakcję chemiczną lub grupę reakcji tego samego typu. Czasami enzym może działać na pojedynczy związek, taki jak ureaza (uron grecki. - mocz) katalizuje jedynie hydrolizę mocznika:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Największą selektywność wykazują enzymy rozróżniające optycznie czynne antypody - izomery lewoskrętne i prawoskrętne. L-arginaza działa tylko na lewoskrętną argininę i nie wpływa na izomer prawoskrętny. Dehydrogenaza L-mleczanowa działa tylko na lewoskrętne estry kwasu mlekowego, tzw. łac. mleko), podczas gdy dehydrogenaza D-mleczanowa rozkłada tylko D-mleczany.

Większość enzymów działa nie na jeden, ale na grupę pokrewnych związków, na przykład trypsyna „preferuje” rozszczepianie wiązań peptydowych utworzonych przez lizynę i argininę (tabela 1).

Właściwości katalityczne niektórych enzymów, takich jak hydrolazy, są determinowane wyłącznie przez strukturę samej cząsteczki białka, inna klasa enzymów - oksydoreduktazy (na przykład dehydrogenaza alkoholowa) może być aktywna tylko w obecności cząsteczek niebiałkowych związanych z im - witaminy aktywujące Mg, Ca, Zn, Mn oraz fragmenty kwasów nukleinowych (ryc. 20).

Ryż. 20 CZĄSTECZKA DEHYDROGENAZY ALKOHOLU

Białka transportowe wiążą i transportują różne cząsteczki lub jony przez błony komórkowe (zarówno wewnątrz, jak i na zewnątrz komórki), a także z jednego narządu do drugiego.

Na przykład hemoglobina wiąże tlen, gdy krew przechodzi przez płuca i dostarcza go do różnych tkanek ciała, gdzie tlen jest uwalniany, a następnie używany do utleniania składników żywności, proces ten służy jako źródło energii (czasami używają terminu „spalanie” pokarm w organizmie).

Oprócz części białkowej hemoglobina zawiera złożony związek żelaza z cykliczną cząsteczką porfiryny (porphyros grecki. - fioletowy), który określa czerwony kolor krwi. To właśnie ten kompleks (ryc. 21, po lewej) pełni rolę nośnika tlenu. W hemoglobinie kompleks żelazoporfiryny znajduje się wewnątrz cząsteczki białka i jest zatrzymywany przez interakcje polarne, a także przez wiązanie koordynacyjne z azotem w histydynie (tabela 1), która jest częścią białka. Cząsteczka O2, która jest przenoszona przez hemoglobinę, jest przyłączona poprzez wiązanie koordynacyjne do atomu żelaza od strony przeciwnej do tej, do której przyłączona jest histydyna (ryc. 21, po prawej).

Ryż. 21 STRUKTURA KOMPLEKSU ŻELAZA

Strukturę kompleksu przedstawiono po prawej stronie w postaci trójwymiarowego modelu. Kompleks jest utrzymywany w cząsteczce białka przez wiązanie koordynacyjne (przerywana niebieska linia) pomiędzy atomem Fe i atomem N w histydynie, która jest częścią białka. Cząsteczka O 2 przenoszona przez hemoglobinę jest skoordynowana (czerwona przerywana linia) z atomem Fe z przeciwnego kraju płaskiego kompleksu.

Hemoglobina jest jednym z najczęściej badanych białek, składa się z a-helis połączonych pojedynczymi łańcuchami i zawiera cztery kompleksy żelaza. Tak więc hemoglobina jest jak obszerny pakiet do przenoszenia czterech cząsteczek tlenu jednocześnie. Forma hemoglobiny odpowiada białkom kulistym (ryc. 22).

Ryż. 22 GLOBULARNA FORMA HEMOGLOBINY

Główną „zaletą” hemoglobiny jest to, że dodawanie tlenu i jego późniejsze odszczepianie podczas transmisji do różnych tkanek i narządów odbywa się szybko. Tlenek węgla, CO (tlenek węgla), jeszcze szybciej wiąże się z Fe w hemoglobinie, ale w przeciwieństwie do O 2 tworzy trudny do rozkładu kompleks. W rezultacie taka hemoglobina nie jest w stanie związać O 2, co prowadzi (przy wdychaniu dużych ilości tlenku węgla) do śmierci organizmu w wyniku uduszenia.

Drugą funkcją hemoglobiny jest przenoszenie wydychanego CO 2, ale nie atomu żelaza, ale H 2 z grupy N białka bierze udział w procesie tymczasowego wiązania dwutlenku węgla.

„Wydajność” białek zależy od ich struktury, np. zastąpienie jedynej reszty aminokwasowej kwasu glutaminowego w łańcuchu polipeptydowym hemoglobiny resztą waliny (rzadko obserwowana wada wrodzona) prowadzi do choroby zwanej anemią sierpowatokrwinkową.

Istnieją również białka transportowe, które mogą wiązać tłuszcze, glukozę, aminokwasy i przenosić je zarówno wewnątrz, jak i na zewnątrz komórek.

Białka transportowe specjalnego typu nie przenoszą samych substancji, ale działają jako „regulator transportu”, przepuszczając określone substancje przez błonę (zewnętrzną ścianę komórki). Takie białka są często nazywane białkami błonowymi. Mają kształt wydrążonego cylindra i osadzone w ścianie membrany zapewniają ruch niektórych polarnych cząsteczek lub jonów do wnętrza komórki. Przykładem białka błonowego jest porina (ryc. 23).

Ryż. 23 BIAŁKO PORYNOWE

Białka pokarmowe i zapasowe, jak sama nazwa wskazuje, służą jako źródła żywienia wewnętrznego, częściej zarodków roślin i zwierząt, a także we wczesnych stadiach rozwoju młodych organizmów. Białka pokarmowe obejmują albuminę (ryc. 10) – główny składnik białka jaja, a także kazeinę – główne białko mleka. Pod wpływem enzymu pepsyny kazeina zwija się w żołądku, co zapewnia jej zatrzymanie w przewodzie pokarmowym i sprawne wchłanianie. Kazeina zawiera fragmenty wszystkich potrzebnych organizmowi aminokwasów.

W ferrytynie (ryc. 12), która jest zawarta w tkankach zwierząt, magazynowane są jony żelaza.

Mioglobina jest również białkiem magazynującym, które pod względem składu i struktury przypomina hemoglobinę. Mioglobina koncentruje się głównie w mięśniach, jej główną rolą jest magazynowanie tlenu, który daje jej hemoglobina. Szybko nasyca się tlenem (dużo szybciej niż hemoglobina), a następnie stopniowo przenosi go do różnych tkanek.

Białka strukturalne pełnią funkcję ochronną (skóra) lub podporową - spajają organizm i dodają mu siły (chrząstki i ścięgna). Ich głównym składnikiem jest kolagen białkowy włóknisty (ryc. 11), najpowszechniejsze białko świata zwierzęcego, w organizmie ssaków stanowi prawie 30% całkowitej masy białek. Kolagen ma dużą wytrzymałość na rozciąganie (znana jest wytrzymałość skóry), ale ze względu na niską zawartość wiązań poprzecznych w kolagenie skóry, skóry zwierzęce w swojej surowej postaci nie nadają się zbytnio do wytwarzania różnych produktów. Aby zmniejszyć pęcznienie skóry w wodzie, skurcz podczas suszenia, a także zwiększyć wytrzymałość w stanie nawodnionym i zwiększyć elastyczność w kolagenie, powstają dodatkowe usieciowania (ryc. 15a), jest to tzw. proces garbowania skóry.

W organizmach żywych cząsteczki kolagenu, które powstały w procesie wzrostu i rozwoju organizmu, nie są aktualizowane i nie są zastępowane nowo syntetyzowanymi. Wraz ze starzeniem się organizmu wzrasta liczba wiązań poprzecznych w kolagenie, co prowadzi do zmniejszenia jego elastyczności, a ponieważ nie następuje odnowa, pojawiają się zmiany związane z wiekiem – wzrost kruchości chrząstek i ścięgien, pojawienie się zmarszczki na skórze.

Więzadła stawowe zawierają elastynę, białko strukturalne, które łatwo rozciąga się w dwóch wymiarach. Białko reziliny, które u niektórych owadów znajduje się w punktach mocowania zawiasów skrzydeł, ma największą elastyczność.

Formacje rogowe - włosy, paznokcie, pióra, składające się głównie z białka keratynowego (ryc. 24). Główną jego różnicą jest zauważalna zawartość resztek cysteiny, które tworzą mostki dwusiarczkowe, co nadaje włosom, a także tkaninom wełnianym wysoką elastyczność (zdolność do przywracania pierwotnego kształtu po odkształceniu).

Ryż. 24. FRAGMENT BIAŁKA FIBRYLARNEGO KERATYNY

W celu nieodwracalnej zmiany kształtu obiektu keratynowego należy najpierw zniszczyć mostki dwusiarczkowe za pomocą środka redukującego, nadać mu nowy kształt, a następnie odtworzyć mostki dwusiarczkowe za pomocą środka utleniającego (ryc. 16), tak się robi np. trwałą ondulację.

Wraz ze wzrostem zawartości reszt cysteiny w keratynie i odpowiednio wzrostem liczby mostków dwusiarczkowych zanika zdolność do deformacji, ale jednocześnie pojawia się wysoka wytrzymałość (rogi zwierząt kopytnych i skorupy żółwi zawierają do 18% fragmentów cysteiny). Ssaki mają do 30 różnych rodzajów keratyny.

Związana z keratyną fibrylarna białkowa fibroina, wydzielana przez gąsienice jedwabników podczas zwijania kokonów, a także przez pająki podczas tkania sieci, zawiera tylko struktury β połączone pojedynczymi łańcuchami (ryc. 11). W przeciwieństwie do keratyny, fibroina nie posiada poprzecznych mostków dwusiarczkowych, ma bardzo dużą wytrzymałość na rozciąganie (wytrzymałość na jednostkę przekroju poprzecznego niektórych próbek wstęgi jest większa niż w przypadku linek stalowych). Ze względu na brak wiązań poprzecznych fibroina jest nieelastyczna (wiadomo, że tkaniny wełniane są prawie nieścieralne, a tkaniny jedwabne łatwo się marszczą).

białka regulatorowe.

Białka regulatorowe, częściej nazywane hormonami, biorą udział w różnych procesach fizjologicznych. Na przykład hormon insulina (ryc. 25) składa się z dwóch łańcuchów α połączonych mostkami dwusiarczkowymi. Insulina reguluje procesy metaboliczne z udziałem glukozy, jej brak prowadzi do cukrzycy.

Ryż. 25 INSULINA BIAŁKOWA

Przysadka mózgowa syntetyzuje hormon, który reguluje wzrost ciała. Istnieją białka regulatorowe, które kontrolują biosyntezę różnych enzymów w organizmie.

Białka kurczliwe i motoryczne dają organizmowi możliwość kurczenia się, zmiany kształtu i poruszania się, mówimy przede wszystkim o mięśniach. 40% masy wszystkich białek zawartych w mięśniach to miozyna (mys, myos, grecki. - mięsień). Jego cząsteczka zawiera zarówno część włóknistą, jak i kulistą (ryc. 26)

Ryż. 26 CZĄSTECZKA MIozyny

Takie cząsteczki łączą się w duże agregaty zawierające 300–400 cząsteczek.

Gdy zmienia się stężenie jonów wapnia w przestrzeni otaczającej włókna mięśniowe, następuje odwracalna zmiana konformacji cząsteczek – zmiana kształtu łańcucha na skutek rotacji poszczególnych fragmentów wokół wiązań walencyjnych. Prowadzi to do skurczu i rozkurczu mięśni, sygnał do zmiany stężenia jonów wapnia pochodzi z zakończeń nerwowych we włóknach mięśniowych. Sztuczny skurcz mięśni może być wywołany działaniem impulsów elektrycznych, prowadzących do gwałtownej zmiany stężenia jonów wapnia, jest to podstawa do stymulacji mięśnia sercowego w celu przywrócenia pracy serca.

Białka ochronne pozwalają chronić organizm przed inwazją atakujących bakterii, wirusów oraz przed wnikaniem obcych białek (ogólna nazwa ciał obcych to antygeny). Rolę białek ochronnych pełnią immunoglobuliny (inna nazwa to przeciwciała), rozpoznają antygeny, które wniknęły do ​​organizmu i mocno się z nimi wiążą. W organizmie ssaków, w tym człowieka, występuje pięć klas immunoglobulin: M, G, A, D i E, ich budowa jak sama nazwa wskazuje jest kulista, ponadto wszystkie są zbudowane w podobny sposób. Molekularną organizację przeciwciał przedstawiono poniżej na przykładzie immunoglobuliny klasy G (ryc. 27). Cząsteczka zawiera cztery łańcuchy polipeptydowe połączone trzema mostkami dwusiarczkowymi S-S (na ryc. 27 są one pokazane z pogrubionymi wiązaniami walencyjnymi i dużymi symbolami S), ponadto każdy łańcuch polimeru zawiera wewnątrzłańcuchowe mostki dwusiarczkowe. Dwa duże łańcuchy polimerowe (zaznaczone na niebiesko) zawierają 400–600 reszt aminokwasowych. Pozostałe dwa łańcuchy (zaznaczone na zielono) są prawie o połowę krótsze i zawierają około 220 reszt aminokwasowych. Wszystkie cztery łańcuchy są rozmieszczone w taki sposób, że końcowe grupy H2N są skierowane w jednym kierunku.

Ryż. 27 SCHEMATYCZNY RYSUNEK STRUKTURY IMMUNOGLOBULIN

Po kontakcie organizmu z obcym białkiem (antygenem) komórki układu odpornościowego zaczynają wytwarzać immunoglobuliny (przeciwciała), które gromadzą się w surowicy krwi. W pierwszym etapie główną pracę wykonują sekcje łańcucha zawierające terminal H 2 N (na ryc. 27 odpowiednie sekcje są zaznaczone na jasnoniebiesko i jasnozielono). Są to miejsca wychwytywania antygenu. W procesie syntezy immunoglobulin miejsca te formują się w taki sposób, aby ich budowa i konfiguracja jak najbardziej odpowiadały budowie zbliżającego się antygenu (jak klucz do zamka, jak enzymy, ale zadania w tym przypadku są różny). Zatem dla każdego antygenu tworzone jest ściśle indywidualne przeciwciało jako odpowiedź immunologiczna. Żadne znane białko nie może tak „plastycznie” zmieniać swojej struktury w zależności od czynników zewnętrznych, oprócz immunoglobulin. Enzymy rozwiązują problem zgodności strukturalnej z odczynnikiem w inny sposób - za pomocą gigantycznego zestawu różnych enzymów dla wszystkich możliwych przypadków, a immunoglobuliny za każdym razem odbudowują "narzędzie pracy". Co więcej, region zawiasowy immunoglobuliny (ryc. 27) zapewnia dwóm regionom wychwytującym pewną niezależną ruchliwość, w wyniku czego cząsteczka immunoglobuliny może natychmiast „znaleźć” dwa najbardziej dogodne regiony do wychwycenia w antygenie w celu bezpiecznego utrwalenia to przypomina działania stworzenia skorupiaka.

Następnie uruchamiany jest łańcuch kolejnych reakcji układu odpornościowego organizmu, przyłączane są immunoglobuliny innych klas, w wyniku czego następuje dezaktywacja obcego białka, a następnie zniszczenie i usunięcie antygenu (obcego mikroorganizmu lub toksyny).

Po kontakcie z antygenem maksymalne stężenie immunoglobuliny (w zależności od charakteru antygenu i indywidualnych cech samego organizmu) osiągane jest w ciągu kilku godzin (niekiedy kilku dni). Organizm zapamiętuje taki kontakt, a przy ponownym zaatakowaniu tym samym antygenem immunoglobuliny gromadzą się w surowicy krwi znacznie szybciej iw większych ilościach – powstaje odporność nabyta.

Powyższa klasyfikacja białek jest w pewnym stopniu warunkowa, na przykład białko trombiny, wymieniane wśród białek ochronnych, jest zasadniczo enzymem katalizującym hydrolizę wiązań peptydowych, czyli należy do klasy proteaz.

Białka ochronne są często określane jako białka jadu węża i toksyczne białka niektórych roślin, ponieważ ich zadaniem jest ochrona organizmu przed uszkodzeniami.

Istnieją białka, których funkcje są tak unikalne, że trudno je sklasyfikować. Na przykład monellina białkowa występująca w afrykańskiej roślinie ma bardzo słodki smak i była przedmiotem badań jako nietoksyczna substancja, którą można stosować zamiast cukru w ​​celu zapobiegania otyłości. Osocze krwi niektórych ryb antarktycznych zawiera białka o właściwościach przeciw zamarzaniu, które zapobiegają zamarzaniu krwi tych ryb.

Sztuczna synteza białek.

Kondensacja aminokwasów prowadząca do łańcucha polipeptydowego jest dobrze zbadanym procesem. Możliwe jest przeprowadzenie np. kondensacji dowolnego aminokwasu lub mieszaniny kwasów i otrzymanie odpowiednio polimeru zawierającego te same jednostki lub różne jednostki, naprzemiennie w przypadkowej kolejności. Takie polimery w niewielkim stopniu przypominają naturalne polipeptydy i nie wykazują aktywności biologicznej. Głównym zadaniem jest łączenie aminokwasów w ściśle określonej, zaplanowanej kolejności w celu odtworzenia sekwencji reszt aminokwasowych w naturalnych białkach. Amerykański naukowiec Robert Merrifield zaproponował oryginalną metodę, która umożliwiła rozwiązanie takiego problemu. Istota metody polega na tym, że pierwszy aminokwas jest przyłączany do nierozpuszczalnego żelu polimerowego, który zawiera grupy reaktywne, które mogą łączyć się z grupami –COOH – aminokwasu. Jako takie podłoże polimerowe przyjęto polistyren usieciowany z wprowadzonymi do niego grupami chlorometylowymi. Aby aminokwas wzięty do reakcji nie reagował sam ze sobą i aby nie łączył grupy H2N z substratem, grupa aminowa tego kwasu jest wstępnie blokowana dużym podstawnikiem [(C4H 9) 3] 3 OS (O) -grupa. Po przyłączeniu aminokwasu do polimerowego nośnika usuwa się grupę blokującą i do mieszaniny reakcyjnej wprowadza się inny aminokwas, w którym grupa H2N również jest wcześniej zablokowana. W takim układzie możliwa jest tylko interakcja grupy H2N pierwszego aminokwasu i grupy –COOH drugiego kwasu, co odbywa się w obecności katalizatorów (sole fosfoniowe). Następnie cały schemat się powtarza, wprowadzając trzeci aminokwas (ryc. 28).

Ryż. 28. SCHEMAT SYNTEZY ŁAŃCUCHÓW POLIPEPTYDOWYCH

W ostatnim etapie otrzymane łańcuchy polipeptydowe są oddzielane od nośnika polistyrenowego. Teraz cały proces jest zautomatyzowany, istnieją automatyczne syntezatory peptydów, które działają według opisanego schematu. Tą metodą zsyntetyzowano wiele peptydów stosowanych w medycynie i rolnictwie. Udało się również otrzymać udoskonalone analogi naturalnych peptydów o selektywnym i wzmocnionym działaniu. Zsyntetyzowano niektóre małe białka, takie jak hormon insulina i niektóre enzymy.

Istnieją również metody syntezy białek, które replikują naturalne procesy: syntetyzują fragmenty kwasów nukleinowych skonfigurowane do produkcji określonych białek, następnie te fragmenty są wprowadzane do żywego organizmu (na przykład do bakterii), po czym organizm zaczyna wytwarzać pożądane białko. W ten sposób uzyskuje się obecnie znaczne ilości trudno dostępnych białek i peptydów, a także ich analogów.

Białka jako źródła pożywienia.

Białka w żywym organizmie są nieustannie rozkładane na ich pierwotne aminokwasy (przy nieodzownym udziale enzymów), jedne aminokwasy przechodzą w inne, następnie białka są ponownie syntetyzowane (również przy udziale enzymów), tj. organizm nieustannie się odnawia. Niektóre białka (kolagen skóry, włosów) nie odnawiają się, organizm ciągle je traci i zamiast tego syntetyzuje nowe. Białka jako źródła pożywienia pełnią dwie główne funkcje: dostarczają organizmowi materiału budulcowego do syntezy nowych cząsteczek białka oraz dodatkowo dostarczają organizmowi energii (źródła kalorii).

Mięsożerne ssaki (w tym ludzie) pozyskują niezbędne białka z pokarmów roślinnych i zwierzęcych. Żadne z białek uzyskanych z pożywienia nie jest integrowane z organizmem w niezmienionej postaci. W przewodzie pokarmowym wszystkie wchłaniane białka są rozkładane do aminokwasów, z których są już zbudowane białka niezbędne dla danego organizmu, natomiast pozostałe 12 można zsyntetyzować z 8 niezbędnych kwasów (tab. 1) w organizmie, jeśli nie są one dostarczane w wystarczających ilościach z pożywieniem, ale niezbędne kwasy muszą być dostarczane wraz z pożywieniem. Atomy siarki w cysteinie są pozyskiwane przez organizm wraz z niezbędnym aminokwasem metioniną. Część białek ulega rozpadowi, uwalniając energię niezbędną do utrzymania życia, a zawarty w nich azot jest wydalany z organizmu wraz z moczem. Zwykle organizm ludzki traci dziennie 25–30 g białka, dlatego pokarmy białkowe muszą być zawsze obecne w odpowiedniej ilości. Minimalne dzienne zapotrzebowanie na białko to 37 g dla mężczyzn i 29 g dla kobiet, ale zalecane spożycie jest prawie dwukrotnie wyższe. Podczas oceny żywności ważne jest, aby wziąć pod uwagę jakość białka. W przypadku braku lub niskiej zawartości niezbędnych aminokwasów, białko jest uważane za mało wartościowe, dlatego takie białka powinny być spożywane w większych ilościach. Tak więc białka roślin strączkowych zawierają mało metioniny, a białka pszenicy i kukurydzy mają niską zawartość lizyny (oba aminokwasy są niezbędne). Białka zwierzęce (z wyłączeniem kolagenu) zaliczane są do pokarmów pełnoporcjowych. Pełen zestaw wszystkich niezbędnych kwasów zawiera kazeinę mleczną, a także twarożek i sery z niej przygotowane, więc dieta wegetariańska, jeśli jest bardzo restrykcyjna, tj. „bez nabiału”, wymaga zwiększonego spożycia roślin strączkowych, orzechów i grzybów, aby dostarczyć organizmowi niezbędnych aminokwasów w odpowiedniej ilości.

Syntetyczne aminokwasy i białka są również wykorzystywane jako produkty spożywcze, dodając je do pasz, które zawierają aminokwasy egzogenne w niewielkich ilościach. Istnieją bakterie, które potrafią przetwarzać i przyswajać węglowodory ropopochodne, w tym przypadku do pełnej syntezy białek należy je karmić związkami zawierającymi azot (amoniak lub azotany). Otrzymane w ten sposób białko wykorzystywane jest jako pasza dla zwierząt gospodarskich i drobiu. Często do pasz zwierzęcych dodawany jest zespół enzymów, karbohydraz, które katalizują hydrolizę trudno rozkładających się węglowodanowych składników pokarmu (ścian komórkowych zbóż), w wyniku czego pokarmy roślinne są w pełni wchłaniane.

Michaił Lewicki

BIAŁKA (art. 2)

(białka), klasa złożonych związków zawierających azot, najbardziej charakterystycznych i najważniejszych (obok kwasów nukleinowych) składników żywej materii. Białka pełnią wiele różnorodnych funkcji. Większość białek to enzymy, które katalizują reakcje chemiczne. Wiele hormonów regulujących procesy fizjologiczne to także białka. Białka strukturalne, takie jak kolagen i keratyna, są głównymi składnikami tkanki kostnej, włosów i paznokci. Białka kurczliwe mięśni mają zdolność zmiany swojej długości, wykorzystując energię chemiczną do wykonywania pracy mechanicznej. Białka to przeciwciała, które wiążą i neutralizują substancje toksyczne. Niektóre białka, które mogą reagować na wpływy zewnętrzne (światło, zapach), służą jako receptory w narządach zmysłów, które odczuwają podrażnienie. Wiele białek znajdujących się wewnątrz komórki i na błonie komórkowej pełni funkcje regulacyjne.

W pierwszej połowie XIX wieku wielu chemików, a wśród nich przede wszystkim J. von Liebig, stopniowo dochodziło do wniosku, że białka stanowią szczególną klasę związków azotowych. Nazwę „białka” (od greckiego protos – pierwszy) zaproponował w 1840 r. holenderski chemik G. Mulder.

WŁAŚCIWOŚCI FIZYCZNE

Białka są białe w stanie stałym, ale bezbarwne w roztworze, chyba że zawierają jakąś grupę chromoforową (kolorową), taką jak hemoglobina. Rozpuszczalność w wodzie różnych białek jest bardzo różna. Zmienia się również w zależności od pH i stężenia soli w roztworze, dzięki czemu można wybrać warunki, w których jedno białko będzie selektywnie wytrącać się w obecności innych białek. Ta metoda „wysalania” jest szeroko stosowana do izolowania i oczyszczania białek. Oczyszczone białko często wytrąca się z roztworu w postaci kryształów.

W porównaniu z innymi związkami masa cząsteczkowa białek jest bardzo duża - od kilku tysięcy do wielu milionów daltonów. Dlatego podczas ultrawirowania białka wytrącają się, a ponadto z różną szybkością. Ze względu na obecność dodatnio i ujemnie naładowanych grup w cząsteczkach białek poruszają się one z różnymi prędkościami w polu elektrycznym. Na tym opiera się elektroforeza, metoda stosowana do izolowania pojedynczych białek ze złożonych mieszanin. Oczyszczanie białek przeprowadza się również metodą chromatografii.

WŁAŚCIWOŚCI CHEMICZNE

Struktura.

Białka to polimery, tj. molekuły zbudowane jak łańcuchy z powtarzających się jednostek lub podjednostek monomeru, w których rolę odgrywają alfa-aminokwasy. Ogólny wzór aminokwasów

gdzie R oznacza atom wodoru lub jakąś grupę organiczną.

Cząsteczka białka (łańcuch polipeptydowy) może składać się tylko ze stosunkowo niewielkiej liczby aminokwasów lub kilku tysięcy jednostek monomeru. Połączenie aminokwasów w łańcuch jest możliwe, ponieważ każdy z nich ma dwie różne grupy chemiczne: grupę aminową o właściwościach zasadowych, NH2 i kwasową grupę karboksylową, COOH. Obie te grupy są przyłączone do atomu węgla. Grupa karboksylowa jednego aminokwasu może tworzyć wiązanie amidowe (peptydowe) z grupą aminową innego aminokwasu:

Po połączeniu dwóch aminokwasów w ten sposób łańcuch można wydłużyć, dodając trzeci do drugiego aminokwasu i tak dalej. Jak widać z powyższego równania, gdy tworzy się wiązanie peptydowe, uwalniana jest cząsteczka wody. W obecności kwasów, zasad lub enzymów proteolitycznych reakcja przebiega w przeciwnym kierunku: łańcuch polipeptydowy jest rozszczepiany na aminokwasy z dodatkiem wody. Ta reakcja nazywa się hydrolizą. Hydroliza zachodzi spontanicznie, a do połączenia aminokwasów w łańcuch polipeptydowy potrzebna jest energia.

Grupa karboksylowa i grupa amidowa (lub podobna do niej grupa imidowa - w przypadku aminokwasu proliny) występują we wszystkich aminokwasach, natomiast różnice między aminokwasami determinuje charakter tej grupy, czyli „strona łańcuch”, na co wskazuje powyżej litera R. Rolę łańcucha bocznego może pełnić jeden atom wodoru, taki jak aminokwas glicyna, oraz niektóre duże ugrupowania, takie jak histydyna i tryptofan. Niektóre łańcuchy boczne są chemicznie obojętne, podczas gdy inne są wysoce reaktywne.

Można zsyntetyzować wiele tysięcy różnych aminokwasów i wiele różnych aminokwasów występuje w przyrodzie, ale tylko 20 rodzajów aminokwasów jest używanych do syntezy białek: alanina, arginina, asparagina, kwas asparaginowy, walina, histydyna, glicyna, glutamina, glutaminian kwas, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, prolina, seryna, tyrozyna, treonina, tryptofan, fenyloalanina i cysteina (w białkach cysteina może występować jako dimer – cystyna). To prawda, że ​​w niektórych białkach oprócz regularnie występujących dwudziestu występują inne aminokwasy, ale powstają one w wyniku modyfikacji któregokolwiek z dwudziestu wymienionych po włączeniu go do białka.

aktywność optyczna.

Wszystkie aminokwasy, z wyjątkiem glicyny, mają cztery różne grupy przyłączone do atomu węgla α. Pod względem geometrii cztery różne grupy mogą być przyłączone na dwa sposoby, w związku z czym istnieją dwie możliwe konfiguracje, czyli dwa izomery, powiązane ze sobą jako obiekt do swojego lustrzanego odbicia, tj. jak lewa ręka do prawej. Jedna konfiguracja nazywana jest lewoskrętną, czyli lewoskrętną (L), a druga prawoskrętną, czyli prawoskrętną (D), ponieważ dwa takie izomery różnią się kierunkiem obrotu płaszczyzny światła spolaryzowanego. W białkach występują tylko L-aminokwasy (wyjątkiem jest glicyna; może być reprezentowana tylko w jednej postaci, ponieważ dwie z jej czterech grup są takie same) i wszystkie mają aktywność optyczną (ponieważ istnieje tylko jeden izomer). D-aminokwasy występują rzadko w przyrodzie; znajdują się w niektórych antybiotykach i ścianie komórkowej bakterii.

Sekwencja aminokwasów.

Aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym nie są ułożone przypadkowo, ale w określonej ustalonej kolejności i to właśnie ta kolejność określa funkcje i właściwości białka. Zmieniając kolejność 20 rodzajów aminokwasów, możesz otrzymać ogromną liczbę różnych białek, tak jak możesz wymyślić wiele różnych tekstów z liter alfabetu.

W przeszłości określenie sekwencji aminokwasowej białka często zajmowało kilka lat. Bezpośrednie wyznaczanie wciąż jest zadaniem dość pracochłonnym, choć stworzono urządzenia, które pozwalają na jego automatyczne przeprowadzanie. Zwykle łatwiej jest określić sekwencję nukleotydową odpowiedniego genu i wyprowadzić z niej sekwencję aminokwasową białka. Do tej pory określono już sekwencje aminokwasowe wielu setek białek. Funkcje rozkodowanych białek są zwykle znane, co pomaga wyobrazić sobie możliwe funkcje podobnych białek powstających na przykład w nowotworach złośliwych.

Złożone białka.

Białka składające się tylko z aminokwasów nazywane są prostymi. Często jednak do łańcucha polipeptydowego przyłączany jest atom metalu lub jakiś związek chemiczny niebędący aminokwasem. Takie białka nazywane są złożonymi. Przykładem jest hemoglobina: zawiera porfirynę żelaza, która nadaje jej czerwony kolor i pozwala jej działać jako nośnik tlenu.

Nazwy najbardziej złożonych białek zawierają wskazanie natury przyłączonych grup: cukry są obecne w glikoproteinach, tłuszcze w lipoproteinach. Jeśli aktywność katalityczna enzymu zależy od przyłączonej grupy, wówczas nazywa się to grupą prostetyczną. Często jakaś witamina pełni rolę grupy protetycznej lub jest jej częścią. Witamina A, na przykład, przyłączona do jednego z białek siatkówki, określa jej wrażliwość na światło.

Struktura trzeciorzędowa.

Ważna jest nie tyle sekwencja aminokwasowa białka (struktura pierwszorzędowa), ile sposób ułożenia w przestrzeni. Na całej długości łańcucha polipeptydowego jony wodoru tworzą regularne wiązania wodorowe, które nadają mu kształt spirali lub warstwy (struktura drugorzędowa). Z połączenia takich helis i warstw powstaje zwarta postać kolejnego rzędu - trzeciorzędowa struktura białka. Wokół wiązań, które utrzymują monomeryczne ogniwa łańcucha, możliwe są obroty o małe kąty. Dlatego z czysto geometrycznego punktu widzenia liczba możliwych konfiguracji dowolnego łańcucha polipeptydowego jest nieskończenie duża. W rzeczywistości każde białko normalnie występuje tylko w jednej konfiguracji, określonej przez jego sekwencję aminokwasową. Ta konstrukcja nie jest sztywna, wydaje się „oddychać” – oscyluje wokół pewnej średniej konfiguracji. Łańcuch jest złożony do konfiguracji, w której energia swobodna (zdolność do pracy) jest minimalna, podobnie jak zwolniona sprężyna jest ściśnięta tylko do stanu odpowiadającego minimum energii swobodnej. Często jedna część łańcucha jest sztywno połączona z drugą wiązaniami dwusiarczkowymi (–S–S–) między dwiema resztami cysteiny. Między innymi dlatego cysteina wśród aminokwasów odgrywa szczególnie ważną rolę.

Złożoność struktury białek jest tak wielka, że ​​nie jest jeszcze możliwe obliczenie trzeciorzędowej struktury białka, nawet jeśli znana jest jego sekwencja aminokwasowa. Ale jeśli możliwe jest uzyskanie kryształów białka, to jego trzeciorzędową strukturę można określić za pomocą dyfrakcji rentgenowskiej.

W białkach strukturalnych, kurczliwych i niektórych innych, łańcuchy są wydłużone, a kilka lekko pofałdowanych łańcuchów leżących obok siebie tworzy włókienka; fibryle z kolei fałdują się w większe formacje - włókna. Jednak większość białek w roztworze jest kulista: łańcuchy są zwinięte w kulkę, jak przędza w kłębku. Energia swobodna przy tej konfiguracji jest minimalna, ponieważ aminokwasy hydrofobowe („odpychające wodę”) są ukryte wewnątrz globuli, a aminokwasy hydrofilowe („przyciągające wodę”) znajdują się na jej powierzchni.

Wiele białek to kompleksy kilku łańcuchów polipeptydowych. Ta struktura nazywana jest czwartorzędową strukturą białka. Na przykład cząsteczka hemoglobiny składa się z czterech podjednostek, z których każda jest białkiem kulistym.

Białka strukturalne ze względu na swoją liniową konfigurację tworzą włókna, w których wytrzymałość na rozciąganie jest bardzo wysoka, natomiast konfiguracja kulista umożliwia białkom wchodzenie w określone interakcje z innymi związkami. Na powierzchni globulki, przy prawidłowym ułożeniu łańcuchów, pojawiają się wnęki o określonym kształcie, w których znajdują się reaktywne grupy chemiczne. Jeśli to białko jest enzymem, to inna, zwykle mniejsza cząsteczka jakiejś substancji wchodzi do takiej wnęki, tak jak klucz wchodzi do zamka; w tym przypadku konfiguracja chmury elektronowej cząsteczki zmienia się pod wpływem grup chemicznych znajdujących się we wnęce, a to zmusza ją do reagowania w określony sposób. W ten sposób enzym katalizuje reakcję. Cząsteczki przeciwciał mają również wnęki, w których wiążą się różne obce substancje, dzięki czemu stają się nieszkodliwe. Model „klucza i zamka”, który wyjaśnia oddziaływanie białek z innymi związkami, pozwala zrozumieć specyfikę enzymów i przeciwciał, tj. ich zdolność do reagowania tylko z niektórymi związkami.

Białka w różnych typach organizmów.

Białka, które pełnią tę samą funkcję u różnych gatunków roślin i zwierząt, a zatem noszą tę samą nazwę, również mają podobną konfigurację. Różnią się one jednak nieco sekwencją aminokwasów. Gdy gatunki odbiegają od wspólnego przodka, niektóre aminokwasy w pewnych pozycjach są zastępowane przez mutacje z innymi. Szkodliwe mutacje, które powodują choroby dziedziczne, są odrzucane przez dobór naturalny, ale korzystne lub przynajmniej neutralne mogą zostać zachowane. Im bliżej siebie znajdują się dwa gatunki biologiczne, tym mniej różnic występuje w ich białkach.

Niektóre białka zmieniają się stosunkowo szybko, inne są dość konserwatywne. Do tych ostatnich należy na przykład cytochrom c, enzym oddechowy występujący w większości żywych organizmów. U ludzi i szympansów jego sekwencje aminokwasowe są identyczne, podczas gdy w cytochromie c pszenicy tylko 38% aminokwasów okazało się różnych. Nawet porównując ludzi i bakterie, nadal można dostrzec podobieństwo cytochromów z (różnice dotyczą 65% aminokwasów), chociaż wspólny przodek bakterii i ludzi żył na Ziemi około dwóch miliardów lat temu. Obecnie porównanie sekwencji aminokwasów jest często wykorzystywane do budowy drzewa filogenetycznego (genealogicznego), które odzwierciedla ewolucyjne relacje między różnymi organizmami.

Denaturacja.

Zsyntetyzowana cząsteczka białka, składając się, uzyskuje własną konfigurację. Jednak tę konfigurację można zniszczyć przez ogrzewanie, zmianę pH, działanie rozpuszczalników organicznych, a nawet zwykłe mieszanie roztworu, aż na jego powierzchni pojawią się bąbelki. Białko zmienione w ten sposób nazywa się zdenaturowanym; traci swoją aktywność biologiczną i zwykle staje się nierozpuszczalny. Dobrze znanymi przykładami zdenaturowanego białka są jajka na twardo lub bita śmietana. Małe białka, zawierające tylko około stu aminokwasów, są zdolne do renaturacji, tj. odzyskać pierwotną konfigurację. Ale większość białek po prostu przekształca się w masę splątanych łańcuchów polipeptydowych i nie przywraca ich poprzedniej konfiguracji.

Jedną z głównych trudności w izolacji aktywnych białek jest ich ekstremalna wrażliwość na denaturację. Ta właściwość białek znajduje zastosowanie w konserwacji produktów spożywczych: wysoka temperatura nieodwracalnie denaturuje enzymy mikroorganizmów, a mikroorganizmy giną.

SYNTEZA BIAŁEK

Do syntezy białek żywy organizm musi mieć system enzymów zdolnych do przyłączania jednego aminokwasu do drugiego. Potrzebne jest również źródło informacji, które określałoby, które aminokwasy należy połączyć. Ponieważ w organizmie istnieją tysiące rodzajów białek, a każde z nich składa się średnio z kilkuset aminokwasów, wymagana informacja musi być naprawdę ogromna. Jest przechowywany (podobnie jak zapis na taśmie magnetycznej) w cząsteczkach kwasu nukleinowego, które tworzą geny.

Aktywacja enzymu.

Łańcuch polipeptydowy syntetyzowany z aminokwasów nie zawsze jest białkiem w swojej ostatecznej postaci. Wiele enzymów jest najpierw syntetyzowanych jako nieaktywne prekursory i stają się aktywne dopiero po usunięciu przez inny enzym kilku aminokwasów z jednego końca łańcucha. Niektóre enzymy trawienne, takie jak trypsyna, są syntetyzowane w tej nieaktywnej postaci; enzymy te są aktywowane w przewodzie pokarmowym w wyniku usunięcia końcowego fragmentu łańcucha. Hormon insuliny, którego cząsteczka w swojej aktywnej postaci składa się z dwóch krótkich łańcuchów, jest syntetyzowana w postaci pojedynczego łańcucha, tzw. proinsulina. Następnie środkowa część tego łańcucha jest usuwana, a pozostałe fragmenty wiążą się ze sobą, tworząc aktywną cząsteczkę hormonu. Białka złożone powstają dopiero po przyłączeniu do białka określonej grupy chemicznej, a to przyłączenie często wymaga również enzymu.

Krążenie metaboliczne.

Po karmieniu zwierzęcia aminokwasami znakowanymi radioaktywnymi izotopami węgla, azotu czy wodoru, znacznik ten szybko zostaje wbudowywany w jego białka. Jeśli znakowane aminokwasy przestaną dostawać się do organizmu, wówczas ilość znaczników w białkach zaczyna się zmniejszać. Eksperymenty te pokazują, że powstałe białka nie są przechowywane w organizmie do końca życia. Wszystkie z nielicznymi wyjątkami są w stanie dynamicznym, nieustannie rozkładając się na aminokwasy, a następnie ponownie syntetyzując.

Niektóre białka rozkładają się, gdy komórki umierają i ulegają zniszczeniu. Dzieje się tak cały czas, na przykład w przypadku czerwonych krwinek i komórek nabłonka wyściełających wewnętrzną powierzchnię jelita. Ponadto rozkład i resynteza białek zachodzą również w żywych komórkach. Co dziwne, mniej wiadomo o rozpadzie białek niż o ich syntezie. Oczywiste jest jednak, że w rozpadzie biorą udział enzymy proteolityczne, podobne do tych, które rozkładają białka na aminokwasy w przewodzie pokarmowym.

Okres półtrwania różnych białek jest różny – od kilku godzin do wielu miesięcy. Jedynym wyjątkiem są cząsteczki kolagenu. Po utworzeniu pozostają stabilne i nie są odnawiane ani zastępowane. Z biegiem czasu jednak niektóre z ich właściwości, w szczególności elastyczność, ulegają zmianie, a ponieważ nie odnawiają się, skutkiem tego są pewne zmiany związane z wiekiem, na przykład pojawienie się zmarszczek na skórze.

białka syntetyczne.

Chemicy już dawno nauczyli się polimeryzować aminokwasy, ale aminokwasy łączą się losowo, tak że produkty takiej polimeryzacji niewiele przypominają produkty naturalne. To prawda, że ​​możliwe jest łączenie aminokwasów w określonej kolejności, co umożliwia uzyskanie niektórych biologicznie aktywnych białek, w szczególności insuliny. Proces jest dość skomplikowany iw ten sposób można otrzymać tylko te białka, których cząsteczki zawierają około stu aminokwasów. Zamiast tego korzystne jest zsyntetyzowanie lub wyizolowanie sekwencji nukleotydowej genu odpowiadającej pożądanej sekwencji aminokwasowej, a następnie wprowadzenie tego genu do bakterii, która będzie wytwarzać przez replikację dużą ilość pożądanego produktu. Ta metoda ma jednak również swoje wady.

BIAŁKA I ODŻYWIANIE

Kiedy białka w organizmie są rozkładane na aminokwasy, te aminokwasy mogą być ponownie wykorzystane do syntezy białek. Jednocześnie same aminokwasy ulegają rozkładowi, przez co nie są w pełni wykorzystywane. Oczywiste jest również, że podczas wzrostu, ciąży i gojenia się ran synteza białek musi przekraczać degradację. Ciało stale traci niektóre białka; są to białka włosów, paznokci i powierzchniowej warstwy skóry. Dlatego do syntezy białek każdy organizm musi otrzymywać aminokwasy z pożywienia.

Źródła aminokwasów.

Rośliny zielone syntetyzują wszystkie 20 aminokwasów występujących w białkach z CO2, wody i amoniaku lub azotanów. Wiele bakterii jest również w stanie syntetyzować aminokwasy w obecności cukru (lub jego odpowiednika) i związanego azotu, ale ostatecznie cukier jest dostarczany przez rośliny zielone. U zwierząt zdolność syntezy aminokwasów jest ograniczona; uzyskują aminokwasy, jedząc zielone rośliny lub inne zwierzęta. W przewodzie pokarmowym wchłonięte białka rozkładane są na aminokwasy, te ostatnie są wchłaniane i z nich budowane są białka charakterystyczne dla danego organizmu. Żadne z wchłoniętych białek nie jest włączane do struktur ciała jako takich. Jedynym wyjątkiem jest to, że u wielu ssaków część przeciwciał matczynych może przedostać się w stanie nienaruszonym przez łożysko do krążenia płodowego, a wraz z mlekiem matki (zwłaszcza u przeżuwaczy) zostać przeniesiona do noworodka bezpośrednio po urodzeniu.

Zapotrzebowanie na białka.

Oczywiste jest, że aby utrzymać życie, organizm musi otrzymywać pewną ilość białka z pożywienia. Jednak wielkość tej potrzeby zależy od wielu czynników. Organizm potrzebuje pożywienia zarówno jako źródła energii (kalorii), jak i materiału do budowy swoich struktur. Na pierwszym miejscu jest zapotrzebowanie na energię. Oznacza to, że gdy w diecie jest mało węglowodanów i tłuszczów, białka pokarmowe wykorzystywane są nie do syntezy własnych białek, ale jako źródło kalorii. Przy długotrwałym poście nawet twoje własne białka są wydawane na zaspokojenie potrzeb energetycznych. Jeśli w diecie jest wystarczająco dużo węglowodanów, można zmniejszyć spożycie białka.

bilans azotowy.

Średnio ok. 16% całkowitej masy białka stanowi azot. Kiedy aminokwasy budujące białka ulegają rozkładowi, zawarty w nich azot jest wydalany z organizmu z moczem oraz (w mniejszym stopniu) z kałem w postaci różnych związków azotowych. Dlatego do oceny jakości odżywienia białkowego wygodnie jest zastosować taki wskaźnik, jak bilans azotowy, tj. różnica (w gramach) między ilością azotu przyjmowaną do organizmu a ilością azotu wydalaną dziennie. Przy normalnym żywieniu osoby dorosłej ilości te są równe. W rosnącym organizmie ilość wydalanego azotu jest mniejsza niż ilość napływającego, tj. saldo jest dodatnie. Przy braku białka w diecie bilans jest ujemny. Jeśli w diecie jest wystarczająco dużo kalorii, ale białka są w niej całkowicie nieobecne, organizm oszczędza białka. Jednocześnie spowalnia się metabolizm białek, a ponowne wykorzystanie aminokwasów w syntezie białek przebiega maksymalnie efektywnie. Straty są jednak nieuniknione, a związki azotu nadal wydalane są z moczem i częściowo z kałem. Ilość azotu wydalanego z organizmu dziennie podczas głodzenia białka może służyć jako miara dziennego niedoboru białka. Naturalnym jest założenie, że wprowadzając do diety ilość białka odpowiadającą temu niedoborowi, możliwe jest przywrócenie bilansu azotowego. Jednak tak nie jest. Po otrzymaniu takiej ilości białka organizm zaczyna mniej wydajnie wykorzystywać aminokwasy, więc do przywrócenia równowagi azotowej potrzebne jest dodatkowe białko.

Jeśli ilość białka w diecie przekracza to, co jest niezbędne do utrzymania bilansu azotowego, to wydaje się, że nie ma w tym nic złego. Nadmiar aminokwasów jest po prostu wykorzystywany jako źródło energii. Szczególnie jaskrawym przykładem są Eskimosi, którzy spożywają mało węglowodanów i około dziesięć razy więcej białka niż potrzeba do utrzymania bilansu azotowego. Jednak w większości przypadków wykorzystanie białka jako źródła energii nie jest korzystne, ponieważ z danej ilości węglowodanów można uzyskać znacznie więcej kalorii niż z tej samej ilości białka. W biednych krajach ludność otrzymuje niezbędne kalorie z węglowodanów i spożywa minimalną ilość białka.

Jeżeli organizm otrzymuje wymaganą ilość kalorii w postaci produktów niebiałkowych, to minimalna ilość białka utrzymująca bilans azotowy wynosi ok. 30 g dziennie. Mniej więcej tyle samo białka zawierają cztery kromki chleba lub 0,5 litra mleka. Nieco większa ilość jest zwykle uważana za optymalną; zalecane od 50 do 70 g.

Aminokwasy.

Do tej pory białko było traktowane jako całość. Tymczasem, aby mogła dojść do syntezy białek, w organizmie muszą znajdować się wszystkie niezbędne aminokwasy. Niektóre aminokwasy organizm zwierzęcia jest w stanie sam syntetyzować. Nazywa się je wymiennymi, ponieważ nie muszą być obecne w diecie – ważne jest tylko, aby na ogół spożycie białka jako źródła azotu było wystarczające; wtedy przy niedoborze aminokwasów nieistotnych organizm może je syntetyzować kosztem tych, które są obecne w nadmiarze. Pozostałe „niezbędne” aminokwasy nie mogą być syntetyzowane i muszą być spożywane z pożywieniem. Niezbędne dla człowieka są walina, leucyna, izoleucyna, treonina, metionina, fenyloalanina, tryptofan, histydyna, lizyna i arginina. (Chociaż arginina może być syntetyzowana w organizmie, jest uważana za aminokwas egzogenny, ponieważ noworodki i dorastające dzieci wytwarzają jej niewystarczającą ilość. Z drugiej strony dla osoby w dojrzałym wieku przyjmowanie niektórych z tych aminokwasów z pożywienia może stać się opcjonalny).

Ta lista niezbędnych aminokwasów jest w przybliżeniu taka sama u innych kręgowców, a nawet u owadów. Wartość odżywczą białek określa się zazwyczaj poprzez karmienie nimi rosnących szczurów i monitorowanie przyrostu masy ciała zwierząt.

Wartość odżywcza białek.

Wartość odżywcza białka jest określana na podstawie najbardziej niedoborowego aminokwasu egzogennego. Zilustrujmy to przykładem. Białka naszego organizmu zawierają średnio ok. 2% tryptofanu (wagowo). Załóżmy, że w diecie jest 10 g białka zawierającego 1% tryptofanu i że jest w nim wystarczająco dużo innych niezbędnych aminokwasów. W naszym przypadku 10 g tego wadliwego białka jest zasadniczo równoważne 5 g białka pełnego; pozostałe 5 g może służyć jedynie jako źródło energii. Należy zauważyć, że ponieważ aminokwasy praktycznie nie są magazynowane w organizmie, a aby mogła zajść synteza białek, wszystkie aminokwasy muszą być obecne jednocześnie, efekt spożycia aminokwasów egzogennych można wykryć tylko wtedy, gdy wszystkie dostaną się do organizmu. jednocześnie ciało.

Przeciętny skład większości białek zwierzęcych jest zbliżony do przeciętnego składu białek ludzkiego organizmu, więc jest mało prawdopodobne, że spotkamy się z niedoborem aminokwasów, jeśli nasza dieta jest bogata w pokarmy takie jak mięso, jaja, mleko i ser. Istnieją jednak białka, takie jak żelatyna (produkt denaturacji kolagenu), które zawierają bardzo mało niezbędnych aminokwasów. Białka roślinne, choć pod tym względem lepsze od żelatyny, są również ubogie w niezbędne aminokwasy; szczególnie mało w nich lizyny i tryptofanu. Niemniej dieta czysto wegetariańska nie jest wcale szkodliwa, chyba że spożywa nieco większą ilość białek roślinnych, wystarczającą do dostarczenia organizmowi niezbędnych aminokwasów. Większość białka znajduje się w roślinach w nasionach, zwłaszcza w nasionach pszenicy i różnych roślin strączkowych. Młode pędy, takie jak szparagi, są również bogate w białko.

Białka syntetyczne w diecie.

Dodając niewielkie ilości syntetycznych aminokwasów egzogennych lub bogatych w nie białek do białek niepełnowartościowych, takich jak białka kukurydzy, można znacznie zwiększyć wartość odżywczą tych ostatnich, tj. zwiększając w ten sposób ilość spożywanego białka. Inną możliwością jest hodowla bakterii lub drożdży na węglowodorach ropopochodnych z dodatkiem azotanów lub amoniaku jako źródła azotu. Otrzymane w ten sposób białko mikrobiologiczne może służyć jako pasza dla drobiu lub żywego inwentarza lub może być bezpośrednio spożywane przez ludzi. Trzecia, szeroko stosowana metoda wykorzystuje fizjologię przeżuwaczy. U przeżuwaczy w początkowym odcinku żołądka tzw. Żwacz zamieszkują specjalne formy bakterii i pierwotniaków, które przekształcają wadliwe białka roślinne w pełniejsze białka mikrobiologiczne, a te z kolei po strawieniu i wchłonięciu zamieniają się w białka zwierzęce. Mocznik, tani syntetyczny związek zawierający azot, można dodawać do pasz dla zwierząt. Mikroorganizmy żyjące w żwaczu wykorzystują azot mocznikowy do przekształcania węglowodanów (których w paszy jest znacznie więcej) w białko. Około jedna trzecia całego azotu w paszach dla zwierząt gospodarskich może występować w postaci mocznika, co zasadniczo oznacza do pewnego stopnia chemiczną syntezę białek.